Enzimas: Catalizadores de Procesos Biológicos

Lipoproteínas

2. VLDL

Se sintetizan en el hígado y transportan triglicéridos (TG) del hígado a los tejidos periféricos. En el organismo van perdiendo TG, apoproteínas y fosfolípidos (PL). Al perder TG, les queda el colesterol (Col), transformándose en IDL, que son captados por el hígado o transformados en LDL.

3. LDL

Transportan colesterol hasta los tejidos que tengan receptores de LDL.

4. HDL

Las más densas, también sintetizadas en el hígado, toman el exceso de colesterol de los tejidos periféricos, llevándolo al hígado, el cual transforma el colesterol en ácidos biliares, que son vertidos al intestino.

Enzimas

Concepto de Catalizadores

La célula sintetiza proteínas cuya función dependerá de la estructura tridimensional adoptada. La bioquímica se encarga de estudiarlas, y en este caso particular, a las enzimas proteicas: su participación en reacciones químicas y en procesos biológicos (crecimiento, multiplicación, etc.).

Estos procesos biológicos ocurren a una determinada velocidad, la cual es regulada por unas proteínas especiales: las enzimas. Consideradas como moléculas proteicas con nivel terciario de organización, son catalizadoras de reacciones químicas, aumentando la velocidad de la reacción al actuar sobre moléculas denominadas sustratos, convirtiéndolas en otras moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas.

Componentes de una Reacción Enzimática

Las enzimas necesitan para ejercer su actividad, además de un sustrato, unirse a:

• Iones metálicos (cofactores inorgánicos), unidos a la enzima a través de enlaces covalentes.
• Una segunda molécula orgánica (NADH, NADPH y ATP) o coenzima (sin la cual la enzima es inactiva), representada por vitaminas modificadas (niacina-NADH), termoestables, de bajo peso molecular, unida a la enzima a través de enlaces no covalentes. Considerada como un segundo sustrato, ya que cualquier cambio que experimente el sustrato es compensado por la coenzima (Redox).

Además, disponen de un centro activo y un centro alostérico que influyen en la unión al sustrato.

El centro activo es el área de la estructura terciaria de la enzima donde se une el sustrato para ser catalizado. En el centro activo, solo puede entrar un determinado sustrato.

Dentro del centro activo, existen residuos de aminoácidos que facilitan la unión del sustrato a la enzima, denominados residuos de unión al sustrato, y otros que participan de forma activa en la transformación química del sustrato, denominados residuos catalíticos o sitio catalítico.

Zimógenos

Existen unos precursores enzimáticos inactivos, llamados zimógenos o proenzimas, que para activarse requieren un cambio irreversible en su estructura que les permita conformar un centro activo donde realizar la catálisis, transformándose en una enzima activa.

Durante el cambio estructural, una cadena de aminoácidos, como parte del zimógeno, se desprende para activarse. Esta cadena de aminoácidos que se libera por la activación se llama péptido de activación.

Los zimógenos son utilizados en muchas reacciones biológicas, como en la digestión: el tripsinógeno (zimógeno) da lugar a la tripsina (enzima), la cual activa otros zimógenos. Para poder detener la activación de los zimógenos, se secreta un inhibidor de la tripsina para detener su acción.

Características de los Catalizadores

1. Intervienen en procesos biológicos importantes. Los aminoácidos se degradan produciendo sustancias tóxicas como el amoníaco (NH₃). El organismo sintetiza una enzima capaz de transformar este compuesto tóxico en una sustancia atóxica (urea) para ser eliminada. Pero si va acompañado de una cirrosis hepática, no se pueden sintetizar las enzimas, se acumula el NH₃ y ocurre una intoxicación, que puede llegar hasta un coma hepático.
2. Naturaleza proteica, explicado de la siguiente manera:
   • Ingerimos proteínas, las digerimos hasta aminoácidos, se absorben los aminoácidos, se distribuyen en células y tejidos donde se sintetizan proteínas funcionales. Luego, las proteínas se degradan hasta aminoácidos remanentes. Ejemplo: fenilalanina (Phe). Este aminoácido también debe degradarse hasta tirosina (Tyr), para lo cual la célula sintetiza la enzima proteica adecuada: hidroxilasa de la fenilalanina. De no lograrse su síntesis, se acumula la fenilalanina y se transforma en fenilpiruvato, el cual se elimina por orina y, en contacto con el aire, le da un olor característico. Pero si supera los 20 mg/dl en el cerebro, el coeficiente intelectual (CI) disminuye a 50.
   • Clasificamos las proteínas en dos tipos:
     • Proteínas simples. Ejemplo: la enzima enterocinasa intestinal (transforma el tripsinógeno en tripsina, y esta digiere las proteínas de la dieta).
     • Proteínas conjugadas. Ejemplo: la enzima lactato deshidrogenasa (LDH), formada por una parte proteica y una no proteica.