Entzimak: Egitura, Funtzioa eta Erregulazioa

Gune Aktiboa

Entzimaren sargune berezia da, konformazio zehatz batekin, non substratuari espezifikoki lotzen zaion eta aminoazido zehatz batzuez osatuta dagoen.

Inhibitzaileak

Inhibitzaile Lehiakorra

Inhibitzailea eta substratua entzimaren forma askeari lotzeko lehiatzen dira. Inhibitzailea substratuaren antzekoa da oso. Substratu-kontzentrazioa baxua bada, inhibitzailea entzimaren gune aktiboari lotuko zaio eta entzima-inhibitzaile konplexua eratuko da. Substratu-kontzentrazioa areagotuz gero, inhibitzailea askatu eta entzimak aktibitatea berreskuratuko du.

Inhibitzaile Ez-Lehiakorra

Inhibitzaileak entzima askearekin nahiz entzima-substratu konplexuarekin elkarreragiten du, gune aktiboa ez den beste zona batean. Elkarreragin horrek moteldu egiten du entzimaren aktibitatea, substratua gune aktiboari lotuta egon zein egon ez. Batzuetan, inhibitzailea zelularen beraren metabolitoa da.

Koentzima eta Kofaktoreak

Kofaktorearen mota bat da. Konplexu organiko bat. Adibidez: NAD, FAD, CoA.

Entzimek kofaktoreak eduki ditzakete:

• Ioi metaliko bat edo gehiago.
• Koentzima bat.
• Bi kofaktore motak (ioi metalikoak eta koentzimak) batera eduki ditzakete.

Entzimen Gune Aktiboko Aminoazidoak

• Konformazio-aminoazidoak: Entzimaren gune aktiboaren konformazioa mantentzen dute.
• Aminoazido espezifikoak: Substratuekin espezifikoki elkartzen direnak.
• Aminoazido katalitikoak: Entzima sinpleetan substratuen eraldaketa burutzen dutenak produktua lortu arte.

E + S → ES → E + P

Sistema Entzimatikoa

Bide metaboliko bat katalizatzen duten entzimen multzoari deritzo.

Jarduera Entzimatikoaren Erregulazio Mekanismoak

Jarduera entzimatikoaren erregulazioa funtsezkoa da zelularentzat, honako arazoak ekiditeko:

• Materialak eta energia xahutzea, zelularentzat premiazkoak ez diren produktuak sintetizatzen energia gastatzea.
• Zelularen prozesuak geratzea, substantzia eta energia eskasiaren erruz.

Hau kontrolatzeko mekanismo bat da. Bide metabolikoak kontrolatzen dituzten entzimei Entzima Erregulatzaileak deritze, eta Modulatzaile izeneko zenbait substantziaren menpekoak dira; gehienetan, erreakzio horien azken produktua.

Entzima erregulatzaileak bi zatiz osatuta daude:

• Azpiunitate Katalitikoa: Substratua kokatzeko gune aktiboa du.
• Azpiunitate Erregulatzailea: Modulatzailea kokatzeko erregulazio gunea du.

Entzimen Jardueran Eragina duten Faktoreak

Substratu Kontzentrazioa

• Substratu-kontzentrazioa gehitu ahala, abiadura linealki hazten da.
• Abiadura ez da substratu-kontzentrazioaren neurri berean hazten, astiroago baizik.
• Substratu-kontzentrazioa oso altua bada, kontzentrazio gehikuntzak ez du ia eraginik abiaduran, eta abiadura konstantetzat hartzen da.

Tenperatura

• Erreakzio-abiadura tenperaturarekin batera hazten da.
• Abiadurak balio maximoa lortzen du tenperatura egokia denean.
• Entzima gehienak 60 °C-tik gora, erreakzio-abiadura moteltzen hasten da.

pH

pH-aren balioek eragina dute entzimen jardueran. Entzima gehienen kasuan, erreakzio-abiaduraren aldaketa pH-aren aldaketaren arabera irudikatuz gero, grafikoaren kurbaren antzekoa izango da.

Inhibitzaileak

Inhibitzaile itzuliezinak.

Michaelis-Menten Konstantea (Km)

Km konstantea mM molaritatean adierazten da; erreakzio-abiadura maximoaren erdiari dagokion substratu-kontzentrazioa adierazten du. Km apaleko entzima batek afinitate handiagoa du substratuarekiko, denbora gutxiago behar duelako Vmax erdira iristeko.

Entzimen Mekanismo Eragilea

Entzimek erreakzioak katalizatzean burutzen dituzten prozesuen multzoari entzimaren mekanismo eragilea deritzo, eta entzimen konposizioaren, egituraren zein substratuarekin duen afinitatearen araberakoa da.

Hiru fase nagusi ditu:

ES Konplexuaren Eraketa:

• Orientazio egokia dutenean, Entzima (E) eta Substratu (S) molekulen arteko topaketa errazten da.
• Gero, gune aktiboaren konformazio-aminoazidoek edo elkartzaileek E-ren eta substratuaren doikuntza induzitua mantentzen dute.
• Substratuaren eta entzimaren artean hainbat lotura ahul eratuko dira, ES konplexua eratuz.

Substratuaren Eraldaketa:

• Substratuaren katalisia gertatzen da. Erraztu duten faktoreak dira: substratuak gune aktiboan lotzean loturen haustura erraztea. Gune aktiboan aminoazido katalitikoak ere egon.
• Eraldaketaren ondorioz, produktua sortzen da. Produktua eta entzima lotzen dira, EP konplexua eratuz.

EP Konplexuaren Disoziazioa:

• Entzima (E) eta Produktua (P) lotura ahulen bidez lotzen dira.
• Disoziatu egiten dira: Produktua (P) eta Entzima (E) aske geratzen dira.
• Entzima askea beste substratu molekula bati lotzeko prest dago.

Entzimen Espezifikotasuna

Entzimen substratu batekin duten afinitateari espezifikotasuna deritzo, eta honako alderdi hauei zor zaie: substratua, gune aktiboko aminoazidoak, kofaktoreak.

Espezifikotasun Maila Desberdinak:

• Entzima batzuk substratu mota bakar batekiko dira espezifikoak, eta zenbaitetan isomeroak bereizi ere egin ditzakete (adibidez, L eta D enantiomeroak).
• Beste batzuetan, entzimak antzeko ezaugarri kimikoak dituzten substratuekiko dira espezifikoak.

Entzimen Sailkapena (IUBMB)

1. Oxidoerreduktasak:

Elektroi transferentziaz egindako oxidazio-erredukzio erreakzioak katalizatzen dituzte. Koentzimak (adibidez, H2) eramaten dituzte. Energia (ATP) lortzearekin erlazionatuta daude (arnasketa-katean).

2. Transferasak:

Talde transferentzia erreakzioak katalizatzen dituzte. Adibidez, kinasak fosfato taldeak transferitzen dituzte.

3. Hidrolasak:

Hidrolisi erreakzioak katalizatzen dituzte, ur molekulak gehituz.

• Peptidasak: Lotura peptidikoak hidrolizatzen dituzte.
• Glukosidasak: O-glukosidiko loturak hidrolizatzen dituzte.
• Nukleasak: Fosfodiester loturak hidrolizatzen dituzte.
• Lipasak: Ester loturak hidrolizatzen dituzte.

4. Liasak:

Molekularik gehitu gabe loturak hausten dituzten erreakzioak katalizatzen dituzte. Tiaminapirofosfatoa kofaktore gisa erabil dezakete. Lotura bikoitzak apurtzen dituzte.

• Hidratasak: Ura gehitzen edo kentzen dutenak.
• Karboxilasak: COOH taldeak gehitzen edo kentzen dituztenak.
• Aminasak: NH2 taldeak gehitzen edo kentzen dituztenak.

5. Isomerasak:

Forma isomerikoak sortarazten dituzten erreakzioak katalizatzen dituzte, talde transferentziarik gabe. Adibidez: glukosa → fruktosa.

6. Ligasak:

Molekulen arteko loturak sortzen dituzte, ATP hidrolisiaren bidez energia erabiliz.

Adibideak eta Sailkapena:

• Deshidrogenasa: Oxidoerreduktasa bat da. Elektroiak kentzea (oxidatzea) katalizatzen du.
• ATPasa: ATP erabiltzen du koentzima bezala. Ligasa bat izan daiteke.
• Transaminasa: Aminoazido baten amino taldea beste molekula bati igarotzea katalizatzen du. (Transferasa)
• Hidratasa: Liasa bat da.
• Amilasa: Hidrolasa bat da, almidoia hidrolizatzen duena.
• Zelulasa: Hidrolasa bat da, zelulosaren β-O-glukosidiko loturak apurtzen dituena.

Entzimen Ezaugarri Orokorrak

• Erreakzioa burutu ondoren, berreskuratzen dira; beraz, kontzentrazio txikian beharrezkoak dira.
• Oso espezifikoak dira: entzima bakoitza substratu zehatz bati lotzen da eta erreakzio bat soilik katalizatzen du produktu bat lortzeko.
• Entzima gehienak zelula barruan sintetizatu eta bertan burutzen dute beren ekintza katalitikoa. Gutxi batzuk soilik doaz zelulatik kanpo (adibidez, digestio-entzimek: pepsina eta tripsina).