Entendiendo las Enzimas: Características, Cinética y Regulación

Características de las enzimas:

1. Eficiencia: Aceleran el tiempo de reacción.
2. Equilibrio: No afectan la constante de equilibrio de las reacciones químicas; la concentración final de los productos es la misma con o sin enzima, ya que solo acelera el proceso.
3. Energía de Activación: Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de los reactivos. Para que esto ocurra:
   • El sustrato se une al sitio activo de la enzima.
   • Se forman enlaces entre el sustrato y la enzima, creando un complejo enzima-sustrato.
   • Los enlaces del sustrato se debilitan, transformándose en producto y formando un complejo producto-enzima.
   • El producto se libera de la enzima porque ya no encaja, y la enzima vuelve a su estado original.

   Esquema: Enzima + Sustrato <> Complejo Enzima-Sustrato <> Complejo Enzima-Producto <> Enzima + Producto

   Estadio de activación: Los reactivos se transforman en reactivos activados.

   Energía de activación: Energía necesaria para iniciar la reacción.

4. Naturaleza Proteica: Las enzimas son proteínas globulares que poseen sitios activos.
5. Especificidad: Cada enzima cataliza diferentes reacciones y sustratos. Existe una enzima específica para cada sustrato y para cada reacción.

Cinética Enzimática

La velocidad y cantidad de producto catalizado por la enzima dependen de la concentración del sustrato. Esto se mide en un tiempo determinado hasta que la enzima se satura debido a la alta concentración de sustrato.

Cinética de saturación: La velocidad de reacción aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima. A partir de este punto, añadir más sustrato no altera la velocidad.

Variables, Parámetros o Propiedades de las Enzimas

1. Turnover o Constante Catalítica: Número máximo de moléculas de sustrato que una enzima puede transformar por unidad de tiempo.
2. Constante de Michaelis-Menten (Km): Concentración de sustrato a la cual la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima. Este valor indica la afinidad de la enzima por el sustrato. Un valor alto de Km indica baja afinidad, mientras que un valor bajo indica alta afinidad.

Regulación de la Acción Enzimática

1. Temperatura: A mayor temperatura, mayor agitación molecular, lo que facilita los encuentros entre enzimas y sustratos. Aumentar la temperatura incrementa la actividad enzimática hasta un punto crítico en el que la enzima comienza a desnaturalizarse.
2. pH: Mide la concentración de protones o hidronios. La mayoría de las enzimas son sensibles a los cambios de pH, lo que puede afectar su activación. Excepciones:
   • Enzimas de microorganismos que funcionan en un amplio rango de pH.
   • La concentración de sustrato puede limitar la actividad.
3. Inhibidores: Moléculas que se unen al centro activo de la enzima, pero al ser diferentes al sustrato, no producen el producto deseado. Tipos:
   • Irreversibles: Se unen a la enzima y modifican su configuración, inactivándola permanentemente.
   • Reversibles: Pueden salir del centro activo, permitiendo que la enzima vuelva a funcionar.
     • Competitivos: Similares al sustrato. Si el inhibidor entra, el sustrato no puede unirse, y viceversa.
     • No competitivos: Modifican la enzima, dificultando la unión del sustrato.
   • Alostéricos: El efector alostérico se une a la enzima en un sitio diferente al activo, el sitio alostérico, convirtiendo la enzima en una forma inactiva. El inhibidor alostérico puede ser el producto de la reacción que cataliza la enzima.