Ejemplo de proteínas primarias

1. Define qué es un aa, escribiendo una fórmula de uno cualquiera que Justifique tal

Definición

Un aa es una biomolécula orgánica con Una función amina (-NH 2 ) y una función ácido

(-COOH), concretamente, los que forman Las proteínas, tienen ambos grupos amino y

carboxilo unidos a un mismo carbono, Llamado C, cuyas dos valencias restantes se

encuentran ocupadas por un H y un Radical variable (-R) que caracteriza y diferencia a cada

aa.

2. ¿Por qué se dice que los aa tienen carácter anfótero?

Son anfóteros porque pueden disociarse Como ácidos y como bases, en función del pH del

medio. En medio ácido, captan H + en El grupo amino (-NH 2 ), que pasa a ionizarse como –NH 3 + ,

y se comporta como una base; en medio Alcalino ceden H + del grupo –COOH, que pasa a

ionizarse como COO - , y se comportan Como un ácido.

3. ¿Qué criterio se utiliza para la clasificación de los aa?

La polaridad de las cadenas laterales R

4. ¿Cuántos carbonos asimétricos poseen los aa?

Todos tienen uno, llamado C, menos la Glicocola. La isoleucina y la treonina tienen dos.

5. Hay un x-aminoácido que carece de actividad óptica. Di porque y Escribe su fórmula

El aa es la glicina o glicocola y es Inactivo ópticamente porque carece de carbono asimétrico.

Su fórmula es: COOH – CH 2 – NH 2.

6. Un aa tiene un punto isoeléctrico de 6,5. ¿Qué carga presentará si el PH del medio es

6,5, si es 4 o si es 10?. Indicar en Qué pH de los indicados anteriormente el aa se

desplazará hacia el ánodo, hacia el Cátodo y cuando permanecerá inmóvil.

Si el pH es 6,5, presentará carga Neutra (zwitterion).

Si el pH del medio es 4, presentará Carga positiva.

Si el pH del medio es 10, presentará Carga negativa.

Cuando tiene carga positiva se desplazará Hacia el ánodo, si tiene carga negativa lo hará

hacia el cátodo y si tiene carga Neutra no se desplazará.

7. Si el punto isoeléctrico de la Ala es 6, indicar la carga y estructura Química de este aa a

PH 6, 2 y 9

A pH = 6 tendrá tantas cargas positivas Como negativas y una estructura química neutra.

Para un valor de pH = 2, se comportará Como una base y adquirirá una carga positiva.

Para pH = 9, se comportará como un ácido y adquirirá carga negativa.

8. Señala los enunciados verdaderos:

 Los aa dextrogiros tienen Configuración L.

 Todos los aa alifáticos son neutros.

 La uníón Ala-Glu puede considerarse Un oligopéptido.

Solamente el tercero

9. Explica la gráfica siguiente

Representa el comportamiento de un aa Según el valor de pH. Su punto isoeléctrico es 6,02 y

en ese punto el aa tiene carga neutra. Si el pH desciende a pH = 3 se comporta como una

base con carga positiva, desplazándose El equilibrio hacia la izquierda.

Si el pH aumenta a 11, el equilibrio Se desplaza hacia la derecha y el aa se comporta como un

ácido, con carga negativa.

10. ¿Qué nombre recibe el enlace empleado en la uníón entre dos aa y qué Carácterísticas

Tiene?

El enlace se denomina peptídico y se Establece entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo

amino del aa siguiente, líberándose Una molécula de agua.

Se trata de un enlace covalente que se Comporta con una gran rigidez, casi como un doble

enlace, que hace que los cuatro átomos Implicados en el mismo (O=C-N-H) se mantengan en

un mismo plano, conservando unas Distancias y ángulos fijos.

11. Formula el dipéptido alanilglicina

12. Un polipéptido está formado por cuatro restos (es decir, lo que queda De la estructura

Molecular del aa después de realizado el enlace) de Ala, tres de Val y Dos restos de Gly

¿Cuál es su peso molecular?.

El peso molecular se obtiene de sumar El paso atómico del conjunto de elementos que forma

el péptido y el resultado en este caso Es de PM = 703.

13. Escribe, utilizando las correspondientes fórmulas, la reacción de Hidrólisis del

Tripéptido Ala – Gly – Cys

14. Formula el tripéptido: Phe – Lys – Glu

15. ¿En qué consiste la estructura primaria de una proteína?. ¿Existen Proteínas con este

tipo de estructura?. ¿Por qué crees Que es importante su estudio?

La estructura primaria de una proteína Viene a ser la sucesión lineal de aa que la forman, que

se representan dispuestos por convenio De izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal

hasta el extremo C-terminal.

Las proteínas no existen de forma Natural en esta estructura, paro su estudio teórico es de

gran importancia para conocer cuáles Son los aa que forman la cadena polipéptidica, el orden

en que se encuentran, la posición de Los enlaces con posibles grupos prostéticos y otras

carácterísticas que determinan las Restantes estructuras de orden superior (secundaria,

terciaria y cuaternaria).

16. ¿Qué tipos de estructuras secundarias de las proteínas conoces?. ¿Podrías ordenarlas

de mayor a menor estabilidad y Abundancia en la naturaleza?. ¿A qué se debe tal

diferencia de estabilidad?.

Las estructuras secundarias de las Proteínas que resultan más estables en la naturaleza, por

orden de mayor a menor estabilidad y, Como consecuencia, de mayor a menor abundancia,

son: la hélice (-hélice), la hoja Plegada  (lámina ) y la hélice de colágeno (hélice 3 10 ).

La diferencia de estabilidad se debe a Que el plegamiento en el espacio de la estructura

primaria es tanto más estable cuanto Mayor sea el numero de puentes de H que se forman

entre grupos –C = O y –N – H de Diferentes enlaces peptídicos, para lo cual los planos de

dichos enlaces deben quedar en el Espacio formando determinados ángulos y unas

determinadas distancias. Esta Situación se da de una manera más acusada en la -hélice.

17. ¿Qué enlaces mantienen la forma de la estructura secundaria de las Hélices

Estabilizadas?

Enlaces débiles por puentes de H.

18. ¿Qué enlaces mantienen la forma de las estructuras globulares?

Enlaces por puentes de H, enlaces Electrostáticos, enlaces hidrofóbicos, fuerzas de Van der

Waals y enlaces covalentes disulfuro.

19. ¿Por qué la seda y el colágeno soportan altas tensiones sin estirarse Mientras que la

Lana si es estirable?

En el caso de la lana, su estructura En forma de -hélice hace que los enlaces de H se forman

dentro de cada cadena, establecíéndose Cadenas paralelas, todas en la misma dirección y

que, por lo tanto pueden estirarse; Esto no sucede n los otros casos, ya que tanto en el

colágeno que forma hélices triples Como en la seda que tiene una estructura -laminar o en

zigzag, se establecen enlaces por Puentes de H entre las distintas cadenas lo que hace que

sean más estables y no puedan Estirarse.

20. ¿Sabes de qué está hecho un pelo?. ¿Cuál crees que es la causa de que Unos cabellos

sean rizados y otros lacios?. ¿En qué Consiste “hacerse la permanente”?.

El pelo está formado por una proteína, La queratina. Dos -hélices de queratina sufren un

empaquetamiento y se asocian mediante Puentes disulfuro para dar una superhélice, que se

asocia a su vez con otra superhélice Formando una protofibrilla. Estas se asocian para formar

una microfibrilla, y éstas, a su vez, Constituirán una macrofibrilla. Varias macrofibrillas,

empaquetadas en una célula muerta, dan Lugar a un pelo.

La causa de que unos pelos sean Rizados y otros lacios y toda la gama intermedia, está en la

altura en la que tienen lugar los Puentes disulfuro entre las -hélices de la queratina: en los

cabellos lacios se establecen al mismo Nivel, y en los rizados, a distintos niveles.

La permanente consiste en romper los Enlaces disulfuro de las -hélices de los cabellos lisos y

establecer otros a distinto nivel, con Lo cual el pelo se riza. Esto se consigue mediante

productos químicos.

21. ¿Qué tipo de estructura terciaria tienen la mayoría de las Proteínas?. ¿Encuentras

Alguna relación entre las funciones de las proteínas que la presentan con Respecto a las

Que no poseen tal estructura?

La estructura terciaria mejor Representada en las proteínas es la globular, que resulta del

plegamiento de la estructura Secundaria en forma de ovillo o glomérulo. Esta conformación

espacial resulta más estable que las De las proteínas fibrilares en disolución, ya que se

comportan las moléculas como Microesferas cargadas positivamente y negativamente en la

superficie y rodeadas de moléculas de Agua.

Por ello la mayoría tiene funciones de Tipo dinámico, que requieren estabilidad tanto en los

fluidos intracelulares, como en los Del medio interno de los organismos (enzimas de función

catalizadora, transportadoras, Inmunoglobulinas, hormonas, etc.). En cambio, las moléculas de

las fibrilares, tienden a unirse para Formar estructuras filamentosas (queratina, colágeno,

elastina, etc.).

22. ¿Qué conformación espacial es la idónea para las proteínas estructurales?. ¿Y para las

Proteínas activas?

Para las estructurales la filamentosa, Por ser insoluble; para las activas la globular, que

permite su difusión en los medios Acuosos.

23. ¿Por qué las proteínas adoptan espontáneamente la configuración más Estable?

Las cadenas polipeptídicas se pliegan, A medida que se sintetizan en los ribosomas, y adoptan

la configuración más estable, que es La que corresponde al estado de mínima energía libre.

Estas configuraciones que adoptan las Proteínas de una manera espontánea son las que les

permiten desempeñar sus funciones Biológicas.

24. Los dominios estructurales de las proteínas están formados por:

* Asociación de péptidos unidos por puentes de H en la estructura Cuaternaria

* Determinadas combinaciones de -hélices y láminas- en la estructura Terciaria

* La uníón de aa mediante enlaces peptídicos

La segunda es la correcta

25. ¿Cuál es la razón de que proteínas diferentes utilicen dominios Estructurales similares?

La razón radica en que dichos dominios Son eficaces estructural y funcionalmente, por ello han

sido favorecidos por la evolución y se Repiten una y otra vez.

26. ¿Cómo se puede modificar la funcionalidad biológica de una proteína?

Variando su secuencia de aa que Conforman la estructura primaria de dicha proteína, lo que

afecta al plegamiento y en Consecuencia a la funcionalidad biológica.

27. Relaciona:

1) Función de reserva a) Dineína

2) Función estructural b) Insulina

3) Función transportadora c) Fibroína

4) Función defensiva d) Mioglobina

5) Función hormonal e) Mucina

6) Función contráctil f) Albúmina

1-f; 2-c; 3-d; 4-e; 5-b; 6-a

28. ¿Qué enlaces se rompen al someter una molécula proteica a una Temperatura elevada?

¿Cómo se denomina este proceso?. ¿Qué repercusiones tiene en la Funcionalidad de la

Proteína?

Se rompen los enlaces débiles que Soportan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria

de las proteínas.

Al proceso se le denomina Desnaturalización

Al romperse los enlaces débiles y Perder por tanto la configuración espacial, la proteína pierde

su funcionalidad biológica, quedando Convertida en un filamento delgado compuesto por aa

unidos por el enlace peptídico.

29. ¿Cuál es la causa de que las proteínas filamentosas sean insolubles En agua?

Debido a su estructura alargada y compacta, El agua no puede formar una capa de solvatación

a su alrededor, permaneciendo Insolubles.

30. ¿Por qué son importantes las proteínas en los problemas de rechazo de órganos

Trasplantados?

Especificidad proteica significa que Las proteínas homologas son similares pero no idénticas.

La especificidad proteica plantea Problemas importantes en el trasplante de órganos porque el

órgano trasplantado posee proteínas Específicas que tienen carácter antigénico y provocan por

tanto la formación de anticuerpos por Parte del donante, y es esta reacción de formación de

anticuerpos lo que da lugar al Rechazo.

31. ¿Por qué la comparación de secuencias de proteínas homologas sirve Para buscar

Parentescos entre distintas especies?

Porque comparar secuencias de aa Significa comparar secuencias de nucleótidos de ADN.

Cuanto más parecidos sean los ADN de Distintas especies, más parentesco evolutivo tendrán.

32. La hemoglobina humana se diferencia de la del cerdo en 17 aa, de la Del gorila en 1 y de

La del caballo en 26. ¿Qué puedes deducir de estos datos?

La comparación de la secuencia de aa De un mismo tipo de proteínas en diferentes especies

se emplea para establecer el grado de Parentesco evolutivo entre ellas. La actividad propuesta

permite deducir que el gorila está más Directamente emparentado con el ser humano que las

otras especies, pues sólo se Diferencia en un aa. La especie más alejada evolutivamente,

según esta comparación es el caballo.

33. ¿Qué es un grupo prostético?. Enumera los que conozcas

La parte no proteica de una Heteroproteína. Ejemplos de grupos prostéticos: porfirina, grupo

hemo, moléculas glucídicas, ácidos Grasos, ácido fosfórico, ácidos nucleicos.

34. Razona a qué grupo de heteroproteína pertenecen las inmunoglobulinas

A las glucoproteínas, porque están Formadas por cuatro cadenas peptídicas y dos

oligosacáridos unidos a las cadenas Pesadas.

35. Relaciona los términos de ambas columnas:

1) Alanina a) Aminoácido aromático

2) Vitelina b) Proteína filamentosa

3) Histona c) Cromoproteína

4) Hemoglobina d) Fosfoproteína

5) Tirosina e) Proteína globular

6) Queratina f) Aminoácido alifático

1-f; 2-d; 3-e; 4-c; 5-a; 6-b

36. ¿Cuántas moléculas componen la hemoglobina?

La hemoglobina está formada por cuatro Protómeros, dos cadenas  y dos, y cada protómero

lleva un grupo hemo, luego estará Formada por ocho moléculas.

37. ¿Con qué función asociarías la proteína que forma parte del flagelo Bacteriano?

Con la función contráctil, que permite La movilidad bacteriana.

38. ¿Por qué la hemoglobina es de vital importancia en los organismos que La presentan?

Porque se trata de una proteína Transportadora de los gases respiratorios (O 2 y CO 2 ) en la

sangre.

39. ¿Por qué una alteración hormonal puede acarrear graves consecuencias Al

Organismo?

Por que se trata de sustancias Reguladoras que actúan a nivel local en el organismo.

40. Señala las sentencias correctas:

* En la cromatina humana no hay proteínas

* La tripsina es una importante hormona

* La penicilina tiene función de reserva

* La especialización es una carácterística de las enzimas

* Las lipoproteínas transportan hierro

Sólo es correcta la penúltima

41. La desnaturalización de una proteína, ¿implica siempre la pérdida de Su actividad

Biológica?

Si, ya que la desnaturalización supone La pérdida de la conformación espacial, por tanto la

proteína pasa de una estructura de Orden superior en la que era funcional (por ejemplo, la

terciaria) a otra de orden inferior en La que ya no lo es (la secundaria o primaria, por ejemplo).

42. Escribe una relación de las cinco funciones que, en tu opinión, sean Las más

Importantes y representativas que puedan realizar las proteínas, poniendo Un ejemplo

De proteína concreta que conozcas para cada caso

Posiblemente las cinco funciones Biológicas de las proteínas más representadas en la

naturaleza y que pueden considerarse Por ello de mayor importancia sean las siguientes:

1) Enzimática o catalítica, como la Que desempeñan en todas las reacciones metabólicas. Por

ejemplo, amilasas que degradan el Almidón o el glucógeno, las lipasas que descomponen

los triglicéridos.

2) Estructural, como las queratinas Que forman las estructuras esqueléticas derivadas de la

dermis, las que forman los Microtúbulos y microfilamentos del citoesqueleto, etc.

3) Transportadora, como la hemoglobina Y la mioglobina, que transportan oxígeno; los

citocromos que transportan electrones; Etc.

4) Inmunológica, como las Inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos

5) Hormonal, o de mensajeros químicos En general, como la mayoría de las hormonas del

lóbulo anterior de la hipófisis y los Factores de crecimiento.

43. Las legumbres y los cereales por separado no son alimentos con un Gran valor proteico

Sin embargo, un plato de lentejas con arroz puede cubrir las necesidades Proteicas del

Ser humano de forma bastante satisfactoria. ¿Cómo se explica esta Aparente paradoja?

Las legumbres y los cereales tienen Proteínas en las que no existe una cantidad equilibrada de

los 20 aa. Así, las legumbres tienen Poca metionina y los cereales, poca lisina. Si se ingieren

ambos alimentos simultáneamente, se Compensan las deficiencias aminoacídicas de uno y

otro y se obtienen proteínas de mayor Valor nutritivo.

44. Establece semejanzas y diferencias entre los polisacáridos y los Polipéptidos

Los polisacáridos y los polipéptidos Son macromoléculas biológicas lineales formadas por la

uníón de muchos monómeros: Monosacáridos en un caso y aa en el otro.

En la formación de ambos se libera una Molécula de agua al establecerse el enlace entre los

monómeros.

En los dos casos, la hidrólisis Permite obtener los monómeros respectivos.

En cuanto a las diferencias resultan Evidentes tanto en el ámbito de los monómeros

constitutivos como de la función que Desempeñan. En cuanto a estructura los polisacáridos

pueden ramificarse pero los Polipéptidos no.

45. El olor carácterístico del pelo quemado es debido a la formación de SO 2 . ¿Cómo crees

Que se produce?

El pelo está formado por queratina, Proteína rica en el aa cisteína. Este posee un grupo –SH

en su cadena lateral, por lo que Cuando se quema libera SO 2 , responsable del olor

carácterístico del pelo quemado

46. Explica el proceso que tiene lugar cuando se fríe un huevo

El calor provoca la desnaturalización De las proteínas al alterar su estructura tridimensional.

Las proteínas globulares con Frecuencia adquieren una conformación extendida que provoca la

pérdida de su solubilidad en agua. Este es el caso de la ovoalbúmina, que en estado nativo

forma la disolución coloidal Carácterística de la clara del huevo. Cuando se somete a

temperaturas elevadas, la ovoalbúmina Origina, de forma irreversible, una estructura estirada

insoluble.

47. ¿Podrían circular las grasas libremente por la sangre?

Las grasas son moléculas lipídicas y, Por tanto, insolubles en agua. Si se encontraran libres en

el plasma sanguíneo acuoso formarían Gotas que dificultarían, e incluso impedirían, la

circulación de la sangre. Por ello son Transportadas, al igual que otros compuestos lipídicos,

unidas a proteínas transportadoras, l