Conformados a su imagen

enzimas de interés:perfil heaptico : fosfatasa alcalina aminotrnasferasas (ast,alt)

gama glutamil transferasa 5prima nucleotidasa

perfil cardiaco: ck

aspartato aminotransferasa

lactato deshidrogenasa

troponinas cardíacas t e I proteínas estructurales

mioglobina proteína de oxigeno

otras amilasa y lipasa(páncreas)

FOSFATASA ALCALINA

Enzia que trabaja a ph alcalino hidrolisa  como una fosfatasa un enlace fosfato

y en baja especificidad a fosofomonoesteres y a ph alto existe una fosfatasa alcalina se le atribuy euna función general o metabólica porqe varias fosfatasa hidrolisan enlaces fosfatos de varias enzimas del metabolismo (fal o alp es una enzima unida a la menbrana presente ne todas las células

se vera que en tejidos oseo y hepático y probable en pulmón o placenta  son los mas importantes cunado se determinan izoensimas de fosfatasa alcalinas son los tejidos en los cuales se averigua el problema .

Como se determina en lab:

p-nitrofenilfosfato (incoloro) y en presencia de fosfatasa alcalina que va ir en la muestra junto con un tampón que permita tener pH alcalino y en esas condiciones la fosfatasa alcalina hidroliza el grupo fosfato p-nitrofenilfosfato, convirtiéndolo en p-nitrofenóxido o p-nitrofenolato, es de color amarillo y se mide alrededor de 410 nm, por lo tanto al aumentar la absorbancia significa que aumentan los niveles del producto de la reacción

en algunos tejidos es importante como marcador se usa el termino de isoenzimas que son isoproteinas son enzimas que tienen la misma función solo se diferencia en las secuencia modificaciones transcipcionales provienen de genes distintos

caso del primer gen FAL tejido inespecifico (isoformas osea hepática y renal )

segundo gen FAL intenstinal terecer gen placenta y cuarto gen para células germinales isoformas testículo timo y pulmón alto peso molecular entonces si esto proviene de un mismo gen ?

que explica las diferentes isoformas de fosfatasa alcalina ? Una situación es que un gen tiene una secuencia y está compuesta por diferentes exones e intrones y para formar uno de los productos toma algunos exones y así sucesivamente, esto se conoce con el nombre de “splicing de RNA”. Otro proceso habla de modificaciones postraduccionales como por ejemplo glicosilación, uníón de grupos fosfatos, hace que las enzimas se comporten de una forma diferente, por lo tanto pueden tener distinto productos a partir de un mismo gen

osea: en crecimiento y de enfermedades que cursan neoformacion osea

hepática; células biliares se eleva en la colestasis obstrucción biliares asociada a partículas de elevado peso molecular

fal en pulmón o HMW Células DEL EPITELIO ALVEOLAR su concentración en fluido plmonar se correlaciona con daño en este órgano es un marcador de daño epitelio bronquial en pacientes con patologías bronco pulmonares de diferentes tiologia

Existen otras isoformas de FAL, como las que se mencionan con letra azul en la imagen, a la fracción biliar también se le conoce alfa rápida debido a su carga y tamaño. También hay de origen neoplásico las cuales son las que se mencionan en el cuadro son las más conocidas, de migración lenta que se acomplejan con otras moléculas normalmente con inmunoglobulinas

Las isoformas de origen neoplásica también pueden generar expresión ectópica, es decir que se pueden expresar en cualquier otro tejido.

Si la persona fuma puede inducir a error en el diagnóstico debido a que eleva los niveles de FAL

ósea y la hepática debido a su termsensibilidad, siendo la ósea más sensible a t° que la hepática.

fosfatasa alcalina termo estable:

fracción osea termosensible y la hepática termoestable30 a 50%

para distinguirlas se hace Para ellos se calienta a 56°C por 15 minutos y si la actividad cae por debajo del 50% se habla de que estaba constituida principalmente la elevación por la ósea, que es la sensible a la temperatura, si la actividad cae solo un poco 20%  la elevación se debía a hepática, porque es termoestable

determinación de FOSFATAS (FAL):

se hace por electro foresis electro enfoque donde las muestras se cargan en el medio, y por lo tanto las proteínas migran hacia el polo en el cual tienen la carga contraria, entonces en este primer carril se cargó solo un homogenizado de hígado, en el cual se ven las manchas que corresponden a las distintas fracciones de las fosfatasas alcalinas pertenecientes a hígado las que migran rápido y después las otras fracciones. En el segundo carril se cargó con una muestra de homogenizado de tejido hepático intestinal, entonces se ve algunas intestinales que migran más rápido que algunas hepáticas, en el tercer carril se cargó una muestra que tiene homogenizado hepático, homogenizado óseo y homogenizado intestinal, se puede ver las bandas de la fosfatasa alcalina ósea.

luego sigue el experimento

Se utiliza una membrana específica y después un anticuerpo es decir es un western blot, si no fuera así se verían todas.

Los valores de referencia se muestran para hombres y mujeres en puntos más oscuros. En la vida adulto los niveles de FAL es de alrededor de 100 para hombres y mujeres, en la niñez es alrededor de 500 para hombres y mujeres, en la adolescencia puede llegar hasta 700-800 en hombres y en mujeres hasta 600

rango normal en adultos es de 44 a 147 ui/l

¿Qué patologías cursan con el aumento de FAL? Embarazo ultimo trimestre fractura de hueso en recuperación

enferemdades hepáticas obstrucion biliar hepatitis enfermedad osea cáncer oseo rauitismo anemia leucemia infección de galdula tiroides consumo de alcohol crónico

TRANSAMINASAS:

cataliza la reacción interconversible de aminoácidos y cetoacidos, es decir que en estas reacciones siempre o la mayoría de las veces participa glutamato y el .

Se capta el glutamato y presenta un α-amino, en presencia de α-cetoacido se transfiere este amino al α-cetoacido y se convierte en un aminoácido y este en un cetoacido, esto puede ocurrir para todos los aminoácidos, porque hay enzimas específicas para cada uno de los aminoácidos, excepto para Treonina y lisina. Sin embargo de todas las transaminasas solo dos son importantes hasta el momento a nivel clínico: aspartato aminotransferasa (AST, GOT) y alanina aminotransferasa (ALT, GPT). Estas enzimas requieren como coenzima piridoxal 5´-fosfato (P5´P).

Qué pasa si no está el  P5´P en la reacción?, ¿Qué le pasa una enzima sino se le agrega la coenzima o el cofactor?

No ocurre reacción. Esto es un problema porque en algunas situaciones cursan con deficiencia en vitamina B6, entonces si se toma una muestra a una persona que está en esa situación va a tener bajos niveles de P5´P en la sangre y se va a medir erróneamente bajos niveles de transaminasas, en todos los ensayos para medir transaminasas se agrega siempre P5´P para estar seguro de que eso no ocurra. Por ejemplo pacientes con deficiencia en vitamina B6 o pacientes con diálisis renal

importatne en metabolismo de áá se determinan la aspartato aminotrnasferasas AST,GOT

ALANINA aminotransferasa (ALT,GTP)

aspartato aminotrnasferasas AST,GOT

cataliza la interconversión de aspartato a oxalacetato y el α-cetoglutarato a glutamato. Lo que ocurre es que ese amino se una ahí, entonces uno queda sin el amino y el otro se une al amino como se muestra en la imagen.

Para AST o GOT existen dos isoformas una citosólico y otra mitocondrial y su nivel de la AST o GOT se eleva en afecciones hepáticas y miocárdicas, es decir en una muestra de suero analizada en un laboratorio clínico y esta elevada la AST o GOT se diagnostica de la forma más fácil hepática o miocárdico

determina en lab? :  través de un ensayo acoplado, en donde el tubo o la cubeta debiera tener aspartato, α-cetoglutarato viene con la enzima de la muestra AST ella convierte a estos dos reactivos en L-glutamato y oxalacetato, y el tubo además va contener malato deshidrogenasa y NADH, por lo tanto el oxalacetato en presencia de NADH se convierte en malato y este se oxida, entonces lo que se mide en el laboratorio a 340 nm es la desaparición de NADH, resumiendo se utiliza un ensayo acoplado y una enzima auxiliar (MD), entonces en el tubo o la cubeta debe haber aspartato α-cetoglutarato, NADH y malato deshidrogenasa, y en la muestra viene la transaminasa

La otra transaminasa es la alanina aminotransferasa (ALT O GTP), cataliza la interconversión de alanina a piruvato y de α-cetoglutarato a glutamato. Esta enzima es específica del hígado, por lo tanto si se mide ambas transaminasas y ambas están elevadas el problema es hepático, otro caso sería si se miden de nuevo ambas transaminasas y esta elevada la AST, el problema es miocárdico

como se determinina: Esta también se mide por una reacción acoplada a una enzima auxiliar que es la LDH (lactato deshidrogenasa), entonces la cubeta o el tubo de ensayo debiera tener alanina, α-cetoglutarato, NADH, LDH y la transaminasa que viene en la muestra ALT, después se mide absorbancia a 340 nm y se toma como parámetro la desaparición del NADH, es decir en laboratorio lo que se debiera ver a 340 nm es la disminución del NADH

Cuál sería la velocidad de la reacción en el grafico?,¿Cómo se calcula la variación de velocidad en el tiempo? Sería delta absorbancia/delta tiempo = velocidad 

distribución de nivels problacionales típicos de ALT O AST? Cuando se miden transaminasas a nivel poblacional se ha descubierto que no hay una distribución normal o gaussiana que es más estirada hacia los valores altos, entonces se considera que los valores por sobre el 97,5% ya son elevados. Valores de referencia asociados a patologías como por ejemplo lo que se muestran en la tabla de ALT o GPT normales de 15-40 U/L, etc. Uno de los problemas de las revisiones de transaminasas es que los valores de las distintas situaciones se sobreponen entre ellos por ejemplo: la situación normal que era 15-40 U/L se sobrepone con los niveles para una persona que pudiera estar cursando con cirrosis se sobreponen a una persona que podría estar cursando con hepatitis, por eso esto requiere cierto cuidado

valores sericos típicos de ALT PARA VARIAS ENFERMEDADES:

valores de amino transferrasa son amenudos normales en pacientes con cirrosis en pacientes con hepatitis alcohólica no complicada los valores de AST son raramente mayores a 500 u/litro (200 a 300 u/L

el valor mas alto en aminotransferrasa es comúnmente encontrado en pacientes con daño hepático por toxinas o pos isquemia hepática aguda

Causas mas frecuentes de su elevación :

Causas hepáticas:

consumo excisivo de alcohol medicamnteos hepatitis vírica c y c

hígado graso

hepatitis autominmune

hemocromatosis enferemdad de wilson déficit de alfa 1 antitripsina

causas extrahepaticas : enferemdad celiaca miopatias hereditarias o adquiridas ejercicio intenso sarcoidosis enferemedad de vías biliares o neoplasias con metástasis,

COUCIENTE DE RITIS : AST/ALT), y consiste en que una vez que se tiene los valores de ambas transaminasas se hace la razón de esas determinaciones y eso va en el eje de las Y y en el otro eje va el valor de una de ellas como por ejemplo AST, se grafica la razón vs AST entonces dependiendo de donde caiga en este campo del grafico del punto de las determinaciones

valores normales deberías ser Razón DE 1 porque estarían iguales ambas transaminasas 15-40 u/l

una persona con hepatitis aguda tendría muy elevada la ALT la razón debería ser mas o menos 1 ambas elevadas pero el valor de ALT sola es muy elevado entonces dependiendo de donde caiga el valor de cada una de ellas uno puede tener una idea de cual es la patología

Síndrome de Reye es un problema que ocurre con algunos niños cuando se les administra aspirina, debido a que sufren un proceso neurotóxico

La 5´ nucleotidasa:

también es hepática y cataliza la conversión de adenosina-5´-monofosfato a adenosina más fosfato, es decir también es una fosfatasa y ese es uno de los problemas de la 5´-NT porque la FAL también hidroliza ADP en una fosfatasa, para evitar esto se debe hacer una diferencia para ello la reacción se divide en dos y una se le agrega sales de níquel las cuales inhiben a la 5´-NT, entonces si se mide sin níquel en un cierto nivel de actividad esta se decae, esa diferencia de lo que decayó corresponde a la 5´-NT.

significado clinco incremetna normalmente por colestasis no incrementa cuando hay enfermedad osea debido a que es especifica del tejido hepático es un a enzima que permite diferenciar cunado se tiene un elevación de FAL con esto se piensa si es oseo o hepático y para discriminar es medir una de las enzimas hepáticas especificas

valores aumentados  en pacientes con enfermedad hepatobiliar obstrucción biliar intrahepatica o extrahepatica carcinoma hepático y cirrosis biliar incipiente

GGT GAMA GLUTAMIL TRANSFERASA O TRANSPEPTIDASA

cataliza la transferencia de grupos gama-glutamil desde el glutatión a un aminoácido, el glutatión es un tripeptido constituido por gamma-glutamil, cisteína-glicina, por lo tanto el gamma-glutamil del tripeptido es transferido a otro aminoácido, esto tiene una función biológica (transporte de aminoácidos a nivel de membrana, la utilización de aminoácidos para la síntesis de otros aminoácidos utilizando como fluente el glutatión que es un antioxidante), esta enzima tiene un importante papel en el transporte de aminas a través de la membrana, es una enzima inducible es decir su concentración en suero aumenta por Xenobioticos

la GGT O GAMA GLUTAMIL : ESTA ENZIMA SIRVE También PARA LA Determinación DEL aumento de fosfatasa alcalina excepto en problemas óseos sirve como enzima especifica del hígado para poder diferenciar el aumento de fosfatasa alcalina para saber si es oseo o hepático

determinación experimental: dos reacciones que se ocupan normalmente que utilicen los siguientes reactivos y-glutamil-p-nitroanilina en presencia de glicilglicina o el otro que y-glutamil-3-carboxi-4-p-nitroanilida en presencia de glicilglicin, ambas a pH 8 con la enzima GGT forman p-nitroanilina la cual se puede medir absorbancia desde 405-410 nm. Normalmente en los laboratorios solo se utiliza una de ellas que es la más barata y no importa si una de ellas es mejor que la otra

es una enzima inducible y su [] en sel suero aumenta con xenobiotics alcohol famracos

valores fem: 8-40 u/lt mascul: 9-50 u/lt

sensible en obstrucción de vías biliares

enzima mas sensible a los probelmas hepáticos producidos por el alcohol es la primera en elevarse a los daños producidos por el

se suele asociar a la elevación de fosfatasa alcalina excepto en problemas óseos en que solo aumenta la fosfatasa alcalina

MARCADORES Cardíacos:

Cuando hay un infarto está ocurriendo es que una arteria coronaria está parcialmente taponada o totalmente taponada con lo que disminuye el flujo sanguíneo, debido a esto llega menos oxígeno y menos nutrientes con lo cual lo primero que se presenta son molestias cuando todavía hay flujo sanguíneo, esas molestias suaves o dolores agudos se les llama angina, luego si la obstrucción es más masiva y el tejido que pasa un buen tiempo sin recibir oxigeno ni nutrientes se muere y produce necrosis y eso es un infarto agudo. Dependiendo de la cantidad de tejido necrosado es proporcional a la gravedad, ocurriendo como ultima causa la muerte del paciente

diagnóstico infarto agudo se hace 3 criterios clínico electrocardigrama y enzimático

no es fácil diagnosticar una angina y aveces infarto se puede llevar  aun mal diagnóstico com ejemplo el neumotórax enbolia pulmonar pericarditis aguda esofagitis por reflujo y espasmo síntomas muy parecidos al infarto y la situación contraria es que la persona que sufra de infarto puede sufrir problemas de reflujo por lo cual puede ser mal diagnositicada y podría estar teniendoun infarto

necesario establecer el diagnóstico diferencial con neumotoraz emblia pulmonar pericarditis aguda esofagitis

Marcadores cardicaos clasifican en :

enzimas cardíacas:
creatina kinasa ck

aspatato amintransferasa ast

lactato deshidrogenasa LDH

proteínas estructurales :
troponina cardiaca t CTNT

troponina cardiaca I ctni

otras proteínas: mioglobina y albumina

Lactado deshidrigenasa:

interconvierte el lactato en piruvato como se aprecia en la imagen, esta enzima es común en la degradación de la glucosa (degradación anaeróbica).

esta presenta 5 isoenzimas con diferentes grado de expresión en distintos órganos o tejidos las que se originan en distintas combinaciones de las dos cadenas cadena o subunidada h y cadeno o subunidad M en una estructura tetramerica

la LDH se encunetra ampliamente distribuida pero especialmente en corazón hígado musculo y cerebro

es decir cuando aumenta la FAL estos con los cuatros tejidos en lso que inicalmente uno debería pensar como posible diagnóstico

que significa que se anodica la H4 o la LDH 1 ? Que se va al ánodo el cual tiene carga positiva

la subunidad H predomina en tejidos aerobicos como el musculo cardiaco isoenzima H4 o LDH1  en tanto que la subunidad M predomina en tejidos anaerobicos tales como el musculo esquelético M4 O LDH 5)

estas son separables por electroforesis

electroforesis: Esta separación electroforética ocurre para las 5 isoenzimas como se puede ver en la imagen, y en el caso de hígado se observa una isoenzima que es la M4 o LDH5, es decir en hígado predomina la isoforma muscular, en el musculo sin embargo se pueden ver las 5 isoenzimas pero con un alto componente de la M4 pero también se observa la H4 que es la del tejido aeróbico, en el corazón predominan más las que presentan componente H como la H4 o LDH1, M1H3 o LDH2 y M2H2 o LDH3

se aprecia que ele carril 1 hay suero humano normal carril 2 al 5 son extractos de distintos tejidos de rata el 2 es de riñon 3 de corazón 4 es musculo 5 es hígado se aprecia que las cordenadas de las cargas están invertidas en comparación con la imagen anteriror

Analiss de alctato deshidrigenasa:

tipo de análisis se puede hacer un análisis de la imagen, para saber la intensidad de las distintas bandas y darle un valor, antiguamente se hacía un densitograma como se muestra en la imagen, de estas imágenes se puede inferir que la intensidad y el tamaño de la banda se ha transformado en una señal para que esto sea cuantificable y comparable.

En individuos normales  se tiene un cierto patrón para cada una de las isoformas de las enzimas de LDH como se puede ver en el gráfico- al momento de un infarto las LDH cambian su proporción. Las LDH 1,2 y 3 sirven como marcadores cardíacos y a las 12 horas sus niveles pueden estar lo suficientemente elevados como para ser utilizadas como marcadores cardíacos, esto significa que si se mide LDH a las 4 horas no va a servir como marcador cardiaco porque no va a estar lo suficientemente elevada pero si a las 12 horas. En algunos casos determinar si hay un infarto agudo al miocardio a las 12 horas de ocurrido el suceso no es muy bueno, entonces se necesitan marcadores cardíacos más tempranos con los cuales se puede decir a las 2 – 4 horas o en el momento poder determinar si es un infarto.

En este grafico se puede apreciar que en infarto agudo al miocardio se eleva la LDH1, pero en hepatitis aguda se eleva la LDH5, con esto se puede discriminar entre un problema miocárdico o un problema hepático

Porque se eleva la LDH 5?

porque e sla que se encuentra principalmente en tejido hepático

Creatina kinasa :

sirve como marcador cardiaco. Transfiere un grupo fosfato desde el ATP de la creatina formando creatina fosfato, esta molécula cumple casi la misma función que la molécula de ATP, es decir es un reservorio de enlace de alta energía (se conocen como fosfagenos

CK se puede hacer a través de tres formas distintas, porque también se va a ver que hay isoenzimas e isoformas, una de ellas es medir la concentración total de CK, otra es medir alguna de las isoenzimas de CK que nos van a indicar distintas patologías y también algunas de las isoformas que nos van a permitir ajustar más el diagnóstico. Las CK se pueden medir de las dos formas que se pueden medir todas las enzimas

cual son esas dos formas?

primero es medirla por actividad no indicaría la cantidad que hay la segunda forma es por medio de wester bolt o elisa utilizando anticuerpos

La medición de actividad nos dice que tanto de lo que se mide está activo y la medición con anticuerpos nos indica cuanto hay en total no importa que este activo, por esos es más sensible medición con anticuerpos porque si la muestra a sufrido algún problema o no esta activa eso nos va a dar niveles de medición más bajos y erróneos en comparación con anticuerpos

CK es un dímero que tiene dos subunidades una B y otra M, y en términos generales existen tres BB, MB y MM o como los otros nombres que se indican en la imagen.

La MB o CK-MB o CK-2 es la que sirve como marcador cardiaco porque está presente en corazón y en musculo esquelético, pero aun así se puede ajustar el diagnóstico.

Tres isoensimas especificas

Estructura bb ck bb ck1 cerebro pulmón vejiga

Mb ck mb ck2 corazón musculo esquelético

Mm ck mm ck3 musculo esquelético

la ck es un marcador temprano se eleva a als 3 a 6 horas alcanza su max a 12 horas y normaliza a  3 -4 días

importancia clinca de la ck total:

problemas de elevación de ck medida como ck total ? Si en insuficiencia renal y daño muscular

marcador rpecoz para indicar lesiones en musculo cardicao y esquelético

en detección es es suero /plasma la [ck] se eleva de 3-6 horas blablá

si se hace una electroforesis se puede apreciar en la imagen que la MB  es la que migra intermedio

que es un dot blot ?  es cuando se hace por goteo tira una gota de la muestra se ve si hay reacción o no este método no permite cuatificar solo analizar si esta o no

ISOENZIMA MB : es un marcador precoz de infarto de miocardio nivel muy alto es mal pronostico las isoenzimas se distingen electroforeticamente y por métodos inmunologicos wester bolt elisa dot blot

Esto es comparando CK-total porque la técnica no permite diferenciar entre las distintas isoenzimas y con eso se puede ver los valores que se ven en la imagen 12-18 horas y 3-4 días.

se puede determinar la MB los aumentos ocurren igual que la total de 3-6 horas se eleva 12-18 horas el máximo y retorna de 3-4 días. También hay elevaciones que no son especificas la mayoría de ellas tiene que ver problemas musculares o renales, debido a que esta presenta en tejido muscular, cardiaco y esquelético, se eleva en ejercicio exagerado, politraumatismo, ruptura muscular, distrofia muscular y polimiositis.

causas de elevación : debidoa tejido muscular cardicao y esquelético

ejercicio físico exagerado pueden elevar la ck mb durante una semana

politraumatismo o cirugía mayor y distrofias musculares distrofia de duchenne....

Indice relativo

A la determinación CK-MB se le denomina CK-MB masa, debido a que se determina el total, esto es una ventaja en comparación de solo determinar CK-MB debido a que necesita estar activa

indice relativo ck mb masa %ir

ckmb masa dividido por ck total es usado para diferencicar lesiones en musculo esquelético de lesiones de musculo cardiaco un aumento de ir sugiere un orgen miocárdico

ir >igual a 6% actividad total ck elevada sugiere necrosis miocardica

ir <6% podría="" corresponder="" a="" lesión="" de="" musculo="" esquelético="">6%>

normales de ck mujeres 29-168 u/L varones: 30-200 u/l

ventajas de métodos de ck mb masa detecta enzimas cataliticamente activas e inactivas ck mb total asegurando un aumneto de la sensibilidad

detenccion de aumentos de ck mb iam 1-2 horas antes de que las mediciones de actividad

posee poca o ninguna interferencia con macromoleculas y hemolisi menos falsos positivos

desventajas kit de ck mb masa es de 5-6 veces mas caro

terapia tromboemblica y ck mb:

que fármacos se le debe dar anticoagualntes para disolver el cuagulo

Uno de los problemas es saber si la terapia está funcionando y una de las herramientas que permite saber eso es hacer determinaciones seriadas en el tiempo de CK-MB (muy seguidas) como se muestran en el gráfico. Entonces cuando no hay repercusión es decir cuando la terapia está funcionando va haber aumento de CK-MB relativamente claras, pero cuando funciona la terapia trombolitica después de los 90 minutos ocurren aumentos muy grandes que son el doble de la anterior

subformas isoformas de ck mb en el diagnóstico temprano de IAM

ck cmb existe en tejido mioardico como ck mb2 tisular en elsuero es convertida rápidamente en la isoforma ck mb1 serica

las isoformas de ck mb pueden ser analizadas mediante electroforesis se calcula la razón ckmb2/ckmb1

normalmente la isoforma ck mb 1 predomina por tanto la razón es inferior a 1 en IAM la razón es > a 1.7

en las primeras 6 horas de la evolución de un infarto un nivel absoluto de ck mb2 > 1.0 u/l y una relación de ck mb2 /ckmb1 >1,7 es mas sensible y especifica para el diagnositco de IAM que ck mb total

Se pueden analizar por electroforesis porque pueden migrar por su distinto tamaño y por Western Blot (anticuerpos). Entonces normalmente la CK-BM1, es decir la que fue hidrolizada es la que predomina en sangre y por lo tanto si se hiciera una razón entre la CK-MB2 y la CK-MB1 está siempre debiera ser inferior a 1, porque la que predomina en sangre es la que esta hidrolizada pero cuando hay un infarto llega mucha CK-MB2 que las proteasas no alcanzan a hidrolizarlas y por lo tanto la razón comienza a aumentar, y cuando es mayor a 1,7 se comienza a sospechar de infarto agudo al miocardio

Troponinas:

proteínas que no son enzimas como marcadores cardíacos y se utilizan estas proteínas que tienen que ver con el complejo de contracción muscular y esas son las troponinas. Existen 3 tipos de troponinas

las cuales se utilizan solo 2 tnt y tni

Se les denomina cardíacas porque también están presentes en musculo esquelético y son diferenciables con anticuerpos. Son marcadores relativamente tempranos (4-5 horas), llegan a su máximo dentro de 10-24 horas y retornan a la normalidad entre 10-15 días cTnT y 5 días cTnI

intervalo 3-8 horas no es previo de la ck mb

ctnt aparece en el plasma en casos de isquemia o muerte tisular con una especificidad >90% para el infarto agudo al miocardio es un marcador temprano que ademas refleja datos sobre la extensión y evolución del mismo también se utiliza en el diagnóstico de microinfartos en pacientes con agina inestable

dura 15 días la cTnT permite evaluar la extensión y evolución, es decir se puede ir analizando cómo va evolucionando la patología, si llega haber un nuevo aumento serian microinfartos

Interpretación de resultados de ctnt:

La cTnT sirve para monitorear la reperfusión y en este caso distinto a lo que ocurría con la CK-MB. Lo que se observa en el grafico es que después de los 90 minutos administrado el fármaco ocurre una caída muy grande, entonces normalmente la troponina T  cuando la reperfusión no ha funcionado tiene un pick relativamente plano y su caída es lenta que dura hasta 15 días, pero sin embargo si la reperfusión funciono la caída es abrupta y eso nos da cuenta que la reperfusión o la terapia farmacológica ha funcionado

Troponinas:

Por qué la CK después de los 90 minutos de administrado el fármaco empieza aumentar al doble?, ¿cuándo la terapia trombolitica es exitosa?, o ¿porque troponina T en la terapia exitosa comienza a caer de golpe y no lentamente?, ¿Por qué se elevan los niveles de enzimas en una patología?

Esto es debido a que cuando hay reperfusión el tejido se lava normalmente pero cuándo no es así se acumula y se ven reflejados en los aumentos grandes en sangre de la CK-MB en terapia trombolitica exitosa. Y si se lava muy bien y rápido desaparece rápido (esa es la desaparición de la troponina T)

TROPONINA i; importancia clincia

sensibilidad absoluta para detectar IAM determinaciones múltiples repetitivas en el tiempo otorgan 100% de sensiblildad

esla prueba mas especifica para lesiones del miocardio

útil en la detemrinacion de riesgo en pacientes con angina inestable

desventajas: sensibilidad diagnositica menor que la mioglobina debeido a que no se eleva antes de las 6 horas

presente en tejido muscular en regeneración tomándose menos especifico en IAM

elevado en pacientes renales elevado pacientes con neumonía en diabeticos con compromiso renal la mayoría de ensayos disponibles ofrece resultados cualitativos

La troponina I es similar a la troponina T solo que es de menor tamaño molecular y solo dura 5 días (su elevación). 

Cuando uno determina troponina I y esta elevada es directamente infarto, es la prueba más específica

mioglobina: es una enzima monomero función es de reservorio de oxigeno en el tejido muscular entonces cuando se daña el musculo los nivels de mioglobina aumentaran en sangre y luego se elimina vía orina

aumentos sericos: trauma en el musculo esquelético o cardiaco

marcador temprano de danos en miocardio gran valor ´´predictivo´´ negativo 100% cuando es medido entre 3 a 6 horas post inicio de sitomatologia aparacion a lso 80 minutos post IAM

sensible para monitorear re infartos u otrs problema de reperfusion

Es porque como está presente en musculo esquelético y cardiaco, es por eso que su importancia es cuando da negativo no positivo siendo de esta forma indica que no hubo infarto.

Debido a su tamaño demora menos en llegar a la sangre a través de los capilares.

subtancias que alcanzan la circulación depende del tamaño molecular es un amracador cardiaco temprano es previa a ck mb y retorna a la normalida a las 24 horas

la mioglobina aparece en la sangre periférica a 90 minutos a 120 minutos después de la aparición del dolor y alcanza niveles patológicos 3 a 6 horas antes de la ck mb

se alcanzan nivels máximos de mioglobina e 6 a 9 horas mientras que los de las enzimas cardíacas solo se alcanzan después de 12 a 19 horas retorna a normaliada dentro de 24 horas

desventajas: se normaliza en 24 horas por lo tanto es un test negativo en determinaciones posteriores presente en los tejidos musculares cardiaco y esquelético  

utilidad: clínica en lesión muscular esquelético o miocardica también para el diagnositico de miopatias y cardiopatias

variables por enfermedadad aumentada en suero infarto de miocardio precede el aumento de ck mb trauma muscular agudo insuficiencia renal aguda o crónica insificiencia cardiaca severa y diferentes miopatias

mioglobina:

en orina daño muscular esquelteico shock eléctrico severo quemaduras

disminuidos: presencia de ac circulantes en miastenia gravis pacientes con polimiositis o artitris reumatoide

método de determinación por radioimnunoanalisis

albunina modificada por isqemia IMA

las macromoleculas son midicadas por eros liberadas en los tejidos isquemicos estrés ocidativo

albumina es modificada IMA minutos después producida la isquemia

los nivels de ima suben rápidamente hasta 3 horas y vuelven a valores normales dentro de 5-6 horas

vía anticuerpos es posible asociar aumentos con daño isquémico miocárdico

no es especifica también se produce en derrames cerebrales neplasias cirrosis hepática enfermedad renal = isquemia y estrés oxidativo

su gran valor es predicción negativa prueba de descarte en paciente de bajo riesgo FDA