Comprendiendo la Arquitectura Proteica: Desde la Secuencia de Aminoácidos hasta el Complejo Funcional

Estructura Primaria de las Proteínas

Se refiere a la secuencia u orden que siguen los aminoácidos.

Toda cadena polipeptídica está polarizada, esto es, posee dos extremos bien definidos. Llamamos extremo N-terminal al extremo donde se encuentra el aminoácido con el grupo amino libre, y llamamos extremo C-terminal al extremo en el que se encuentra el aminoácido con el grupo carboxílico libre. Al enumerar los aminoácidos de una proteína lo haremos desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal:

NH2-Gly-Gly-Lys...Val-Leu-COOH

La estructura primaria es de gran importancia porque de ella van a depender todos los demás niveles estructurales. La alteración de la secuencia de aminoácidos de un polipéptido dará lugar a una proteína diferente que puede incluso perder toda actividad biológica o realizar una función distinta de la original.

Dos polipéptidos son diferentes aunque tengan exactamente los mismos aminoácidos si estos están dispuestos en un orden distinto.

Estructura Secundaria de las Proteínas

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio, y depende principalmente de la disposición regular y repetida de los radicales R.

La estabilidad de esta estructura se debe a la capacidad de giro de todos los enlaces (excepto los peptídicos) y a la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos:

C=O:::::H-N

Se conocen básicamente tres tipos de estructuras secundarias:

Alfa-hélice

En la conformación de la estructura secundaria en alfa-hélice, la cadena de aminoácidos se enrolla sobre sí misma, en forma de hélice que gira hacia la derecha. Esto se debe a la especial disposición en que se van orientando los aminoácidos al enlazarse, lo que determina que cada plano que contiene un enlace peptídico realice un giro determinado respecto al plano anterior. Los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos C=O:::::H-N de los enlaces peptídicos no consecutivos son los responsables de la estabilidad de esta estructura.

Hélice de Colágeno

En el caso de la hélice de colágeno, la disposición es similar, pero la hélice resultante está más distendida. Esto se debe a la abundancia de aminoácidos como la prolina e hidroxiprolina, que poseen un radical muy voluminoso y dificultan la formación de puentes de hidrógeno entre las espiras. La estabilidad final de esta estructura se consigue por la asociación de tres hélices para formar una superhélice que gira hacia la izquierda. Para muchos bioquímicos, la asociación de tres polipéptidos ensamblados para formar esta superhélice podría considerarse una estructura cuaternaria. Esta estructura es prácticamente exclusiva del colágeno, de ahí su nombre.

Lámina Beta Plegada (Disposición Beta)

En la disposición beta o en lámina plegada, el plegamiento forma una especie de fuelle o lámina plegada en zig-zag. Esta se origina por la unión de varios segmentos de la misma cadena o de cadenas distintas, por medio de puentes de hidrógeno transversales entre los grupos N-H y C=O de los enlaces peptídicos. Los radicales (R) de los aminoácidos se sitúan por encima y por debajo de esta lámina plegada.

Estructura Terciaria de las Proteínas

Es la disposición tridimensional que adquiere en el espacio la estructura secundaria. Es el conjunto de plegamientos característicos que se produce por la unión entre los radicales R de los aminoácidos. Esta estructura puede ser de dos tipos principales: filamentosa (fibrosa) y globular.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Ocurre cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un complejo proteico de orden superior. La asociación de estas moléculas, que conforma la estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y, en ocasiones, puentes disulfuro.