Composición y Niveles Estructurales de las Proteínas

Composición y Clasificación de los Aminoácidos

Existen 20 tipos de aminoácidos fundamentales en la composición de las proteínas. Estos se clasifican según sus propiedades fisicoquímicas:

• Dos son ácidos.
• Tres son básicos.
• Cinco son neutros polares.
• Diez son neutros no polares.

Formación de Cadenas Proteicas

La formación de una molécula proteica implica la unión secuencial de aminoácidos. El grupo amino (NH₂) de un aminoácido reacciona con el grupo carboxilo (COOH) del siguiente, estableciendo un enlace conocido como unión peptídica (–NH–CO–).

Las moléculas resultantes conservan su carácter anfótero, ya que siempre presentan un grupo amino libre en un extremo y un grupo carboxilo libre en el otro, además de los residuos laterales que aportan carácter ácido o básico.

Tipos de Péptidos según su Longitud

• Una combinación de dos aminoácidos forma un dipeptido.
• Tres aminoácidos unidos constituyen un tripeptido.
• La unión de varios aminoácidos da lugar a un oligopeptido.
• Finalmente, un polipeptido está formado por un gran número de aminoácidos.

Importancia y Tipos de Proteínas

El término proteína alude a su papel fundamental en la vida celular; todas las funciones básicas de la célula dependen de proteínas específicas. Sin ellas, la vida no sería posible. Las proteínas pueden desempeñar roles estructurales o enzimáticos.

Proteínas Conjugadas

Existen también proteínas conjugadas, que son aquellas unidas a porciones no proteicas. Dentro de esta categoría se incluyen:

• Glicoproteínas (unidas a carbohidratos).
• Nucleoproteínas (unidas a ácidos nucleicos).
• Lipoproteínas (unidas a lípidos).
• Cromoproteínas (que contienen pigmentos).

Niveles de Organización Estructural de las Proteínas

Las proteínas presentan cuatro niveles de organización estructural que determinan su forma y función:

Estructura Primaria

La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal específica de los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica. Esta secuencia es crucial, ya que determina los demás niveles de organización de la molécula.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria describe la configuración espacial local de la cadena polipeptídica, resultado de las interacciones entre los aminoácidos cercanos. Las conformaciones más comunes son:

• Hélice α: La cadena polipeptídica se enrolla en forma de espiral. Esto se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido situado cuatro posiciones más adelante en la secuencia.
• Hoja plegada β: La molécula adopta una conformación similar a una hoja plegada. Esto ocurre cuando segmentos de la cadena polipeptídica se alinean y se unen mediante puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo de cadenas adyacentes.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria se origina por el plegamiento adicional de las estructuras secundarias (hélices α y hojas plegadas β). Este plegamiento genera la configuración tridimensional global de la proteína. Dependiendo de la forma que adopten, las proteínas se clasifican en:

• Proteínas fibrosas: Se forman a partir de cadenas polipeptídicas con predominancia de estructura secundaria tipo hélice α, resultando en estructuras alargadas y resistentes.
• Proteínas globulares: Se forman a partir de una combinación de hélices α y/o hojas plegadas β, dando lugar a estructuras compactas y esféricas.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria se refiere a la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional compleja.