Composición, Estructura y Funciones de los Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos: Composición y Clasificación

Los aminoácidos son compuestos orgánicos caracterizados por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH₂), de baja masa molecular. Son sólidos, solubles en agua y con un punto de fusión elevado.

Tipos de Aminoácidos

Los aminoácidos primarios presentan el grupo amino unido al mismo carbono al que se une el grupo carboxilo, este es el carbono α. Los otros dos enlaces del carbono α se unen con un átomo de hidrógeno (H) y con un radical (R). Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo se denominan aminoácidos esenciales. Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas, la configuración L o la D, dependiendo de la posición del grupo -COOH.

Clasificación de los Aminoácidos

• Aminoácidos no polares: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Pro, Trp
• Aminoácidos polares sin carga: Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr
• Aminoácidos polares con carga negativa: Asp, Glu
• Aminoácidos con carga positiva: Lys, Arg, His

Comportamiento Químico de los Aminoácidos

El grupo carboxilo libera protones (H⁺), mientras que el grupo amino capta protones. Esto origina una forma iónica dipolar, también conocida como zwitterión. Los aminoácidos mantienen constante el pH, lo que se denomina efecto tampón o buffer. Si el grupo carboxilo ionizado capta protones, es porque se han añadido protones H⁺ y provoca una amortiguación de la acidificación. Si disminuye el número de protones, el grupo amino ionizado libera protones y amortigua la basificación. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra se denomina punto isoeléctrico.

El Enlace Peptídico

La unión entre aminoácidos se realiza a través del enlace peptídico, dando lugar a cadenas largas llamadas péptidos. El enlace peptídico se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Cuando se unen dos aminoácidos se llama dipéptido, si son tres, tripéptido. Los péptidos de más de 10 aminoácidos son polipéptidos, y si son menos, oligopéptidos.

Estructura de las Proteínas

Una proteína es un polipéptido con más de 50 aminoácidos. Algunas proteínas contienen, además de aminoácidos, otras moléculas. Su organización se basa en cuatro niveles estructurales:

Estructura Primaria

Corresponde a la secuencia de aminoácidos, indicando qué aminoácidos la constituyen y en qué orden se disponen en la cadena. La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte. El extremo inicial es aquel que tiene el grupo amino libre, y el final es el que tiene el grupo carboxilo libre.

Estructura Secundaria

Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, conforme se van uniendo los aminoácidos, la cadena peptídica adopta una posición espacial que corresponde con la estructura secundaria. Esta estructura depende de los aminoácidos que la constituyan. Existen tres tipos principales:

• α-hélice: Se forma al enrollarse la estructura primaria sobre sí misma, debido a la formación de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo C=O y el hidrógeno del grupo N-H.
• Hélice de colágeno: Se enrolla de forma levógira y es más larga que la α-hélice, presentando 3 aminoácidos por vuelta. El colágeno es una proteína muy estable formada por 3 hélices que originan una superhélice.
• Conformación β: La cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena en forma de zigzag. Si la cadena se pliega, puede dar lugar a una lámina en zigzag denominada lámina β plegada.

Estructura Terciaria

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega. Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria pueden ser: puentes disulfuro, enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Los tramos rectos de las proteínas presentan estructuras secundarias, mientras que las zonas con giro no. En algunos casos, hay combinaciones de α-hélice y de conformación β en una misma proteína; estas son los dominios estructurales. Las proteínas que no llegan a formar estructura terciaria mantienen la secundaria alargada y dan lugar a las proteínas filamentadas.

Estructura Cuaternaria

Es la que presentan proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de protómero. Según el número de protómeros, las proteínas se denominan dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.

Propiedades de las Proteínas

Solubilidad

La solubilidad se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares. Estos radicales establecen enlaces con moléculas de agua. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas.

Desnaturalización

Pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria, y a veces la secundaria, debido a la rotura de los enlaces. Esta ruptura es provocada por cambios de pH o variaciones de temperatura. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; si se vuelve a las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación, proceso llamado renaturalización.

Especificidad

Las proteínas enzimáticas actúan como reguladoras de reacciones químicas. En las enzimas, el conjunto de aminoácidos que reconoce y contacta con las moléculas se denomina centro activo. Las proteínas homólogas, que realizan la misma función en especies diferentes, presentan una estructura similar, difiriendo solo en algunos aminoácidos.

Capacidad Amortiguadora

Pueden comportarse como un ácido, liberando protones, o bien como una base, aceptando protones.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: A nivel celular, las proteínas forman parte de la estructura de la membrana plasmática y sirven de soporte al ADN.
• Reserva: Como la zeína del maíz.
• Transporte: Como los pigmentos respiratorios que transportan el oxígeno.
• Enzimática: Regulan las reacciones bioquímicas.
• Contráctil: Posibilita la movilidad.
• Hormonal: Las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno del organismo.
• Defensa: Constituyen los anticuerpos, moléculas que se asocian a sustancias extrañas que penetran en el organismo y las neutralizan.
• Homeostática: Consiste en mantener constante la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa.