Clasificación de proteínas: homoproteínas y heteroproteínas

Resumen

El documento explica la clasificación de las proteínas en homoproteínas, formadas solo por aminoácidos, y heteroproteínas o proteínas conjugadas, que incluyen un grupo prostético. Describe las proteínas fibrosas y globulares con ejemplos como el colágeno, la queratina, la actina o las albúminas. Además, detalla las heteroproteínas según su grupo prostético: glicoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas.

Puntos clave

Las homoproteínas están formadas únicamente por aminoácidos.
Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y cumplen funciones estructurales o protectoras, como el colágeno o la queratina.
Las proteínas globulares son solubles en agua, tienen forma compacta y son las principales responsables de las actividades biológicas.
Las heteroproteínas contienen un grupo prostético de naturaleza no proteica, necesario para su función.
Una proteína sin su grupo prostético se denomina apoproteína.
Las cromoproteínas porfirínicas, como la hemoglobina, contienen grupo hemo con hierro y transportan O2.

Ponte a prueba

Homoproteínas

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos.

Clasificación según su estructura

Proteínas fibrosas

Son las más simples y presentan las siguientes características:

Sus cadenas polipeptídicas están ordenadas o enrolladas a lo largo de una sola dimensión, a menudo en fibras paralelas.
Son insolubles en agua.
Desempeñan funciones estructurales o protectoras.

Ejemplos de proteínas fibrosas

Colágeno: es el principal componente del tejido conjuntivo (cartílago, huesos, tendones, córnea) y de la matriz extracelular de la piel.
Miosina: es la responsable de la contracción muscular.
Queratina: forma los cuernos, las uñas, el pelo y la lana de muchos animales.
Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea.
Elastina: se localiza en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos elásticos como la piel, el cartílago y los vasos sanguíneos. Presenta una conformación irregular, parecida a una red, que le permite ser muy elástica y móvil.

Proteínas globulares

Son más complejas y se caracterizan por:

Sus cadenas polipeptídicas forman una estructura compacta y más o menos esférica.
Son solubles en agua.
Son las principales responsables de las actividades biológicas.

Ejemplos de proteínas globulares

Actina: participa en la contracción muscular junto con la miosina.
Albúminas: cumplen una función de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Por ejemplo: ovoalbúmina (clara de huevo), lactoalbúmina (leche) y seroalbúmina (sangre).
Globulinas: tienen una forma globular casi esférica y son solubles en disoluciones salinas. Por ejemplo: lactoglobulina (leche), ovoglobulina (huevo), seroglobulina (sangre), α-globulina (asociada a la hemoglobina) e inmunoglobulinas (que forman los anticuerpos).
Histonas y protaminas: son proteínas de carácter básico asociadas al ADN.

Heteroproteínas o Proteínas Conjugadas

Contienen, además de las cadenas polipeptídicas, otra sustancia de naturaleza no proteica llamada grupo prostético, que es necesario para que la proteína desarrolle su función.

El grupo prostético puede unirse por un enlace covalente o por una interacción no covalente.
Una proteína desprovista de su grupo prostético se denomina apoproteína.

Clasificación según el grupo prostético

Glicoproteínas: contienen un hidrato de carbono unido por enlace covalente a algún aminoácido. Ej.: glicoproteínas sanguíneas como las inmunoglobulinas o el fibrinógeno.
Lipoproteínas: contienen una sustancia lipídica unida de forma no covalente.
- Proteínas de membrana: aunque en este caso, la parte lipídica sí forma un enlace covalente con los aminoácidos terminales o con la cisteína.
- Lipoproteínas del plasma sanguíneo: se encargan de transportar lípidos insolubles.
  - LDL (lipoproteínas de baja densidad): transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de colesterol en el interior de la membrana ya es elevada, este no entra, permanece en el torrente sanguíneo y se pueden formar depósitos en las paredes de las arterias.
  - HDL (lipoproteínas de alta densidad): realizan la acción contraria a las LDL. Transportan al hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales.
Cromoproteínas: su grupo prostético es un pigmento (una sustancia coloreada).
- Porfirínicas: como la hemoglobina y la mioglobina, que son proteínas transportadoras de O₂. Tienen un grupo prostético denominado grupo hemo, que contiene un átomo de hierro (Fe) y es el principal responsable de su capacidad para absorber las moléculas de O₂.
- No porfirínicas: como la hemocianina. Es un pigmento respiratorio de color azul que contiene cobre (Cu). Se encuentra en la sangre de crustáceos y algunos moluscos para transportar O₂ a las células.
Nucleoproteínas: su grupo prostético es un ácido nucleico. Estabilizan la estructura del ADN, participan en el transporte del núcleo al citoplasma, etc. Ej.: las protaminas y las histonas.
Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej.: la caseína (de la leche) y la vitelina (de la clara de huevo).

Preguntas frecuentes

¿Qué es una heteroproteína?

Es una proteína conjugada que, además de cadenas polipeptídicas, contiene un grupo prostético de naturaleza no proteica necesario para que desarrolle su función. Una proteína sin ese grupo se llama apoproteína.

¿Cuál es la diferencia entre proteínas fibrosas y globulares?

Las fibrosas tienen cadenas ordenadas en una sola dimensión, son insolubles en agua y cumplen funciones estructurales o protectoras. Las globulares forman estructuras compactas y esféricas, son solubles en agua y son las principales responsables de las actividades biológicas.

¿Qué diferencia hay entre LDL y HDL?

Las LDL transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado a los tejidos, y su exceso puede depositarse en las arterias. Las HDL hacen la acción contraria, llevando al hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales.