Clasificación y Propiedades de los Aminoácidos: Estructura, Carga y Enlace Peptídico

Clasificación de los Aminoácidos

Grupo 2: Aminoácidos Polares No Ionizables

Poseen restos con funciones polares (alcohol, tiol o amida).

Grupo 3: Aminoácidos Polares Ácidos

Tienen más de un grupo carboxilo, con carga negativa.

Grupo 4: Aminoácidos Polares Básicos

Contienen uno o más grupos amino. En las proteínas a pH ácido o neutro, están cargados positivamente.

Otra Forma de Agrupar a los Aminoácidos

Aminoácidos con Cadenas Laterales Aromáticas

Ejemplo: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W).

Aminoácidos con Cadenas Laterales Azufradas

Cisteína (Cys, C), metionina (Met, M).

Capacidad Amortiguadora de las Proteínas

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio.

pH, pK y Capacidad Amortiguadora

• pH: Potencial de hidrógeno. Indica la acidez o alcalinidad de una solución.
• Ácido: Se disocia en el agua liberando protones.
• pK: pH en el que el ácido está disociado en un 50%.

Cuando el pH de la solución se aproxima al pK del ácido, este comienza a disociarse y los protones liberados reemplazan a muchos titulados por la base. Así es como se resiste a cambios de pH.

Capacidad amortiguadora: pH en el que se obtiene su pK.

Todos los aminoácidos tienen por lo menos dos grupos ionizables y, por lo tanto, su carga neta depende del pH del entorno.

Los grupos carboxilo del Cα tienen valores de pKa entre 1.8 y 2.8, y los valores de pKa de los grupos amino varían entre 8.8 y 10.6.

A pH neutro, los aminoácidos en disolución se encuentran como iones dipolares (zwitteriones), es decir, el grupo amino se encuentra protonado y el grupo carboxilo disociado.

Curva de Titulación de la Histidina

Punto Isoeléctrico

• pH en el que el grupo amino y COO- están disociados en un 50%.
• La carga neta es 0.
• No hay movilidad en un campo eléctrico.

Formación del Enlace Peptídico

• Ocurre entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo COOH de otro.
• Se forma una amida y se libera agua.
• Son enlaces covalentes.
• El producto es un dipéptido.

El enlace peptídico es muy fuerte, actúa como un doble enlace y no permite el giro. Los átomos unidos al C y N están todos en un mismo plano. El hecho de que los átomos unidos al C y al N estén en un mismo plano y a unas distancias y ángulos característicos, imponen determinadas restricciones a la forma de la cadena polipeptídica.

Péptidos

• 2 aminoácidos: dipéptido
• 3 aminoácidos: tripéptido
• De 4 a 10 aminoácidos: oligopéptido
• De 10 a 100 aminoácidos: polipéptido
• A partir de 100 aminoácidos recibe el nombre de proteína.