Catalizadores Biológicos: Estructura y Función Enzimática

Casi siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en la que intervienen moléculas específicas, pero no afecta a otras moléculas similares. En muchos casos, la actividad enzimática está regulada (es decir, se intensifica o se suprime) por retroalimentación negativa que controla la rapidez a la que las enzimas sintetizan o descomponen moléculas biológicas.

La estructura de las enzimas y su rol en la catálisis

La función enzimática está íntimamente relacionada con la estructura de la enzima. Cada enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo, donde pueden entrar una o más moléculas de los reactivos, llamadas sustratos. Las proteínas tienen formas tridimensionales complejas. Su estructura primaria está determinada por el orden preciso en el que los aminoácidos están unidos entre sí. Luego, la cadena de aminoácidos se pliega sobre sí misma en una configuración (a menudo como una hélice o una hoja plegada) llamada estructura secundaria. Así, la proteína adquiere las vueltas y dobleces adicionales de una estructura terciaria. En las proteínas con función de enzimas, el orden de los aminoácidos y la forma precisa en la que están doblados crea una forma distintiva y una distribución de las cargas eléctricas que son complementarias al sustrato sobre el que actúa la enzima. Algunas enzimas adquieren una estructura proteica cuaternaria, uniendo las cadenas de aminoácidos para crear la forma y el arreglo de cargas necesarios dentro del sitio activo. Como la enzima y su sustrato deben encajar adecuadamente, sólo ciertas moléculas pueden entrar en el sitio activo.

Mecanismo de acción enzimática

¿Cómo catalizan las enzimas una reacción? Primero, tanto la forma como la carga del sitio activo obligan a los sustratos a entrar en la enzima con una orientación específica. Segundo, cuando los sustratos entran en el sitio activo, tanto el sustrato como el sitio activo cambian de forma. Ciertos aminoácidos dentro del sitio activo de la enzima pueden unirse temporalmente a átomos de los sustratos, o interacciones eléctricas entre los aminoácidos del sitio activo y los sustratos pueden distorsionar los enlaces químicos en los sustratos. La combinación de selectividad por el sustrato, la orientación del sustrato, los enlaces químicos temporales y la distorsión de enlaces promueven la reacción química específica catalizada por una enzima en particular. Cuando termina la reacción entre los sustratos, el/los producto(s) ya no encaja(n) bien en el sitio activo y se expulsa(n). La enzima regresa a su configuración original y está lista para aceptar otro conjunto de sustratos. ¿Cómo aceleran las reacciones químicas las enzimas? Por lo general, la descomposición o síntesis de una molécula dentro de una célula se lleva a cabo en muchos pasos diferenciados, cada uno catalizado por una enzima distinta. Cada una de estas enzimas reduce la energía de activación de su reacción específica, permitiendo que la reacción se lleve a cabo fácilmente a temperatura corporal.