Carbohidratos, Lípidos, Proteínas y ADN: Composición, Funciones y Características

Carbohidratos

Oligosacáridos

Son carbohidratos constituidos por cadenas cortas de unidades monosacáridos (3 a 10), unidas por enlaces glucosídicos. De forma natural, la mayor parte de los oligosacáridos no se encuentran libres, sino que se unen a otro tipo de moléculas, lípidos o proteínas. Algunos oligosacáridos naturales tienen una estructura tal que no pueden ser divididos en el tramo digestivo de los humanos por carecer de la enzima alfa-galactosidasa, pero sí lo son por la flora intestinal, con la consiguiente producción de gran cantidad de gas y molestias abdominales.

Disacáridos

Son carbohidratos (oligosacáridos) formados por dos moléculas de monosacáridos unidos covalentemente. Tres son los principales disacáridos:

• Glucosa + Fructosa: Sacarosa (Azúcar de mesa)
• Glucosa + Galactosa: Lactosa
• Glucosa + Glucosa: Maltosa

Polisacáridos

Están formados por cadenas largas de centenares o miles de unidades de monosacáridos. Algunos son cadenas lineales, mientras que otros están constituidos por cadenas ramificadas. Los más abundantes en la naturaleza son el almidón y la celulosa. Estos compuestos llegan a tener un peso molecular muy elevado, que depende del número de residuos o unidades de monosacáridos que participen en su estructura.

Según su función se dividen en dos grupos: los que tienen función de reserva (almidón, glucógeno y dextranos) y los que tienen función estructural (celulosa y xilanos).

• Almidón: Es un polisacárido de reserva de los vegetales.
  • Amilosa: Unidades de maltosa, unidas por enlaces alfa (1-4). Estructura helicoidal.
  • Amilopectina: Unidades de maltosa con ramificaciones en posición alfa (1,6).
• Glucógeno: Polisacárido propio de animales. Presente en hígado y músculo.
• Dextranos: Son polisacáridos de reserva producidos por ciertas bacterias. Consisten en cadenas de glucosa muy ramificadas cuyo enlace predominante es 1alfa-6, pero que presenta ramificaciones 1alfa-2, 1alfa-3 y 1alfa-4, según las especies. El crecimiento de las bacterias en la superficie de los dientes da lugar a la acumulación de dextranos, que constituyen una parte importante de la placa dental.
• Celulosa: Se puede considerar como la molécula orgánica más abundante en la naturaleza. Es un polímero lineal de varios miles de glucosas unidas por enlaces. Es muy estable químicamente e insoluble en agua.
• Xilanos: Están formados por unidades de D-xilosa y son componentes de la madera. Los xilanos están formados por la unión de residuos de beta-D-xilopiranosas mediante enlaces 1beta-4.

Importancia Biológica y Enfermedades Relacionadas

Cuando se dice que se tiene diabetes se está refiriendo a una enfermedad crónica, que acompañará al enfermo toda su vida, y que adopta diferentes formas, aunque todas tienen un punto en común, que es la alteración de la utilización de los carbohidratos, lo que se traduce en una elevación de los niveles de azúcar en sangre, lo que habitualmente en la clínica se conoce como hiperglucemia. La diabetes es un desorden del metabolismo, el proceso que convierte el alimento que ingerimos en energía. La insulina es el factor más importante en este proceso. Durante la digestión se descomponen los alimentos para crear glucosa, la mayor fuente de combustible para el cuerpo. Esta glucosa pasa a la sangre, donde la insulina le permite entrar en las células. (La insulina es una hormona segregada por el páncreas, una glándula grande que se encuentra detrás del estómago).

Lípidos

Lípidos: Son biomoléculas orgánicas formadas por carbono e hidrógeno y generalmente oxígeno. Pueden contener también fósforo, nitrógeno y azufre.

Características

• Insolubilidad en agua, siendo, por el contrario, solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.).
• Se encuentran unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de: los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas), las proteínas aciladas (unidas a algún ácido graso), las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo isoprenoide).
• También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas. Ej: lipoproteínas y de las estructuras de membrana.
• Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas, es la hidrofobicidad.
• La baja solubilidad de los lípidos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C.

Funciones

• Energética: Proceso metabólico o actividad celular que requiere el más mínimo gasto de energía. Al catabolizar 1g de lípido se obtienen 10KCAL.
• Los lípidos se pueden degradar en anaerobiosis.
• Reserva de agua: Al degradar un lípido se produce agua. En animales que hibernan hay un tejido adiposo especializado que se llama grasa marrón o parda, se encarga de generar la energía calórica necesaria para los largos períodos de hibernación. En este proceso, un oso puede llegar a perder hasta el 20% de su masa corporal.
• Estructural: El medio biológico es un medio acuoso. Las células, a su vez, están rodeadas por otro medio acuoso. Por lo tanto, para poder delimitar bien el espacio celular, la interfase célula-medio debe ser necesariamente hidrofóbica. Esta interfase está formada por lípidos de tipo anfipático, que tienen una parte de la molécula de tipo hidrofóbico y otra parte de tipo hidrofílico. En medio acuoso, estos lípidos tienden a autoestructurarse formando la bicapa lipídica de la membrana plasmática que rodea la célula.
• Informativa: El sistema endocrino genera señales químicas para la adaptación del organismo a circunstancias medioambientales diversas. Estas señales se denominan hormonas, y muchas de estas hormonas tienen estructuras lipídicas. También sirven como segundos mensajeros que intervienen en multitud de diversos procesos celulares.
• Catalítica: Proceso oxidativo, degradación de sustancias. Producción de vitaminas que actúan como cofactores de enzimas, sin estas no se produce la degradación.

Clasificación

• Lípidos Saponificables: Los lípidos saponificables agrupan a los derivados por esterificación u otras modificaciones de ácidos grasos, y se sintetizan en los organismos a partir de la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono.
  • Ácidos grasos y sus derivados: Los ácidos grasos son ácidos monocarboxílicos de cadena larga. Por lo general, contienen un número par de átomos de carbono, normalmente entre 12 y 24. También existen ácidos grasos con un número impar de átomos de carbono, que probablemente derivan de la metilación de un ácido graso de cadena par.
  • Ácidos grasos saturados: Los ácidos grasos saturados más abundantes son el palmítico (hexadecanoico, o C16:0) y el esteárico (octadecanoico, o C18:0).
  • Derivados de ácidos grasos: Jabones -> Son las sales de los ácidos grasos.
  • Eicosanoides: Tienen una amplia gama de actividades biológicas: intervienen en procesos alérgicos, inflamatorios, provocan la contracción del músculo liso (en la menstruación y en el parto). Pueden ser: prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos.
  • Lípidos neutros: Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes. No tienen ningún otro tipo de componentes, por lo que son moléculas muy poco reactivas. Pueden ser: acilgliceroles y ceras.
  • Lípidos anfipáticos: Cuando la molécula de un lípido posee un grupo fuertemente polar además de la cadena hidrocarbonada hidrofóbica se dice que se trata de un lípido anfipático. Se representan de forma esquemática como una o dos líneas rectas o quebradas (que representan a las cadenas hidrocarbonadas hidrofóbicas), que acaban en un círculo (que representa la cabeza polar, hidrofílica). Pueden ser: glicerolípidos y esfingolípidos.
• Lípidos No Saponificables: Son derivados por aposición de varias unidades isoprénicas, y se sintetizan a partir de una unidad básica de 5 átomos de carbono: el isopreno. En este grupo de lípidos se incluyen:
  • Terpenos: Químicamente, la mayoría son hidrocarburos, aunque algunos contienen funciones oxidadas. Muchas de estas moléculas son vitaminas liposolubles. Pueden ser: retinoides, carotenoides, tocoferoles, naftoquinonas, dolicoles.
  • Esteroides: Son compuestos derivados del esterano, un sistema de cuatro ciclos que se forma a partir del hidrocarburo escualeno. Pueden ser: esteroles, sales y ácidos biliares, hormonas esteroideas.

Proteínas

Concepto de Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos 300 aminoácidos.

En la mayoría de los seres vivos solamente 20 aminoácidos son codificados por el ADN para formar las proteínas (proteinogénicos).

Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y partes no proteicas (grupos prostéicos).

Clasificación de los Aminoácidos

Según las propiedades de su cadena

• Neutros o Apolares (hidrófobos). Son 7 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares: alanina, cisteína, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina, triptófano y glicina.
• Polares sin carga (Hidrófilos). Siete son los α-aminoácidos cuyo resto de cadenas radicales es polar pero sin carga. Serina, treonina, glutamina, asparagina, tirosina, glicina y cisteína.
• Polares con carga negativa. Existen dos α-aminoácidos: el ácido glutámico y el ácido aspártico.
• Polares con carga positiva. Tres son los α-aminoácidos: La lisina y la histidina.

Según su obtención

• No esenciales: A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo, aun cuando no lo estemos incorporando a través de los alimentos que ingerimos, se los llama aminoácidos no esenciales.
  • Ácido glutámico: Un aminoácido vital para el sistema nervioso central, actúa como estimulante del sistema inmunitario.
  • Arginina: Estimula la liberación de hormonas del crecimiento, también interviene en la reducción de grasa corporal, el incremento de masa muscular y la cicatrización de las heridas.
  • Serina: Fundamental en la metabolización de las grasas, para el sistema inmunológico y la formación de algunos neurotransmisores.
  • Alanina: Un aminoácido que interviene en distintos procesos fundamentales, como ayudar a mantener el nivel óptimo de glucosa.
  • Tirosina: Este aminoácido es importante en la reducción del estrés, el apetito y el sueño. Reduce la grasa corporal.
  • Cistina: Fundamental para la salud de la piel y el pelo.
  • Glicina: Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para eliminar tóxicos y formar las sales biliares. Incrementa el nivel de creatinina y somatotrofinas en la musculatura.
  • Asparagina o Asparragina: Es importante en los procesos del SNC (sistema nervioso central) y en la síntesis del amoniaco.
  • Prolina: Importante para el colágeno presente en cartílagos, tendones y la piel.
  • Ácido Aspártico: Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio físico.
  • Glutamina: Muy abundante en la musculatura, tiene importancia en el metabolismo cerebral.
  • Cisteína: Sintetizada por el hombre en condiciones normales a partir de la metionina. También está presente en alimentos proteicos como leche, queso y carne. La cisteína es un antagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación celular y el envejecimiento.
• Esenciales: Mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los denomina aminoácidos esenciales. La carencia de aminoácidos esenciales limita el desarrollo del organismo, ya que sin ellos no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear nuevos tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre muchas otras funciones básicas de nuestro organismo. Estos son los aminoácidos esenciales y algunas de las funciones que cumplen en nuestro cuerpo:
  • Histidina: Interviene en el crecimiento y en la reparación de los tejidos, en la protección de las células nerviosas, en la producción de glóbulos rojos y blancos en la sangre y reduce la presión arterial.
  • Isoleucina: Actúa en la formación de hemoglobina, regula el azúcar en la sangre, ayuda a la reparación del tejido muscular, la piel y los huesos.
  • Leucina: Facilita la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos, reduce el azúcar en la sangre y aumenta la producción de la hormona del crecimiento.
  • Lisina: Interviene en la absorción de calcio, en la formación de colágeno en cartílagos y tejidos conectivos, y en la producción de anticuerpos contra los herpes.
  • Metionina: Funciona como antioxidante, participa en la descomposición de las grasas, y protege contra los efectos de las radiaciones en el cuerpo.
  • Fenilalanina: Produce la noradrenalina, sustancia responsable de la transmisión de señales entre las células nerviosas en el cerebro. Además, tiene la capacidad de mejorar el estado de ánimo, disminuir el dolor, mejorar la memoria y el aprendizaje. Se ha relacionado con la esquizofrenia.
  • Treonina: Regula la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, previene la acumulación de grasa en el hígado.
  • Triptófano: Actúa como relajante natural, alivia el insomnio, la ansiedad y la depresión, ayuda en el tratamiento de la migraña, e interviene en el sistema inmunológico.
  • Valina: Participa del metabolismo muscular y la reparación de tejidos, promueve el vigor mental.
  • Alanina: Ayuda en el metabolismo de la glucosa, protege contra sustancias tóxicas liberadas por las células musculares y fortalece también el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.

Según la ubicación del grupo amino

• Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
• Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
• Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Péptidos

Son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan ciertos aminoácidos (que, a su vez, son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La relación entre los aminoácidos queda establecida a través de lo que se conoce como un enlace peptídico.

Proteínas

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc.

Propiedades

• Desnaturalización: La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
• Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
• Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
• Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio proteico.
• Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Funciones

• Función ESTRUCTURAL: Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes, la queratina de la epidermis.
• Función ENZIMÁTICA: Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
• Función HORMONAL: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre). Función REGULADORA.
• Función HOMEOSÁTICA: Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
• Función DEFENSIVA: Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• Función de TRANSPORTE: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• Función CONTRÁCTIL: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
• Función DE RESERVA: La ovoalbúmina de la clara de huevo.

Estructura

• Primaria: Es la secuencia de una cadena de aminoácidos (ENLACE COVALENTE).
• Secundaria: Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrógeno (PUENTES DE HIDRÓGENO).
• Estructura Terciaria: Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (ENLACES ENTRE RADICALES –FUERZAS DE VANDER-, ENLACES POLIPEPTÍDICOS).
• Estructura Cuaternaria: Es una proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos (VARIOS ENLACES POLIPEPTÍDICOS).

Clasificación

Según su forma

• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
• Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
• Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

• Conjugadas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. Este puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromos.
• A su vez, las proteínas se clasifican en:
  • Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
  • Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:
    • I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
    • II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
    • III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
    • IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.
    • V.- Histonas son solubles en medios ácidos.
  • Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.
  • Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

ADN

Concepto

El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico que contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de todos los organismos vivos conocidos y algunos virus, y es responsable de su transmisión hereditaria. La función principal de la molécula de ADN es el almacenamiento a largo plazo de información. Los segmentos de ADN que llevan esta información genética son llamados genes, pero las otras secuencias de ADN tienen propósitos estructurales o toman parte en la regulación del uso de esta información genética.

Se emplea para guardar la información genética y está almacenado en el núcleo de la célula. Para todos los organismos conocidos actualmente, el material genético es casi exclusivamente ácido desoxirribonucleico (ADN).

A pesar de este descubrimiento, fue hasta la década de 1940 que se comprendió que la síntesis de proteínas la controlan los genes (moléculas de nucleótidos que conforman el ADN). En 1953, y gracias a las aportaciones de Rosalind Franklin, James Watson y Francis Crick presentaron un modelo preciso de la estructura de la molécula de ADN.

Una vez conocida la estructura del ADN como una molécula conformada por una doble cadena retorcida en forma de espiral, en la que cada una de las cadenas está unidas por puentes de hidrógeno que enlazan moléculas de Adenina/Timina (A-T) y Guanina/Citosina (G-C), fue posible explicar el proceso del copiado o replicación las cadenas de ADN.

Propiedades