Carácter anfótero de los aminoácidos
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PRÓTIDOS:
biomoléculas orgánicas compuestas siempre por C,H,O y N. Formados por monómeros llamadas aminoácidos, que se unen entre sí, mediante enlace peptídico, para formar péptidos y proteínas.
*AMINOÁCIDOS:
biomoléculas orgánicas que tienen en común contener una función amina y función carboxilo.
Clasificación:
según la polaridad de la cadena lateral:
-Apolares (Neutros no polares): hidrófobos, sin carga, carentes de grupos capaces de formar enlaces de hidrógeno, con igual número de radicales amino que carboxilo.
-Polares sin carga, neutros, con cadenas hidrófilas, más solubles en agua que los no polares porque sus radicales R pueden establecer puentes de hidrógeno.
-Aniónicos (Ácidos)
, polares con carga negativa, con mayor número de radicales carboxilo que amino. Se disocian dando aniones.
-Catiónicos (Básicos)
, polares con carga positiva, con mayor número de radicales amino que carboxilo. Se disocian dando cationes. Los aminoácidos polares se encuentran en la superficie de las proteínas e interaccionan con el medio. Los aminoácidos no polares se hallan en el interior de las proteínas, donde pueden jugar papeles importantes en su actividad.
Aminoácidos esenciales:
un organismo heterótrofo no puede sintetizar, a partir de otros aminoácidos o de otros compuestos, y han de ingerirlos en la dieta. En los seres humanos adultos son 8 a los que se añaden 2 en lactantes. Los autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos necesarios para su metabolismo.
Propiedades:
sólidos, fácilmente cristalizables, incoloros o blanquecinos, con sabores diversos y de elevado punto de fusión. Suelen ser solubles en agua y disolventes polares, excepto los apolares con grupos muy hidrófobos.
Comportamiento ácido-base:
Debido a la presencia en su molécula de un grupo carboxilo (ácido) y un grupo amino (básico), los aminoácidos son, anfóteros, es decir, pueden comportarse como ácidos (dadores de H+) o como bases (aceptores de H+), según el pH del medio en que se encuentren: en medio ácido se comportan como bases (el grupo amino capta H+ y pasa a –NH3+) y en medio básico se comportan como ácidos (el grupo carboxilo cede H+ y pasa a –COO¯).Concepto de Compuesto anfótero:
Compuesto que puede actuar como ácido o como base dependiendo del medio: en medio ácido capta protones y se comporta como base y en medio básico cede protones y se comporta como ácido.Punto isoeléctrico
Valor de pH para el cual la carga neta del aminoácido es cero, pues sus cargas eléctricas positivas y negativas se equilibran. Cada aminoácido tiene un ph distinto y carácterístico, propiedad útil para separarlos en una disolución a la que se va cambiando el pH y donde se aplica una corriente eléctrica (Electroforesis).ENLACE PEPTÍDICO:
Enlace covalente tipo amiga entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con liberación de agua. Es relativamente rígido, no puede rotar, lo que condiciona la estructura de la proteína.
*PÉPTIDOS:
moléculas hidrolizables que resultan de la uníón, mediante enlace peptídico, de menos de 50 aminoácidos.-Oligopéptidos
Moléculas hidrolizables que resultan de la uníón, mediante enlace peptídico, de 2 a 10 aminoácidos. Se forman en el tubo digestivo durante la digestión de las proteínas por las proteasas. Pero también con actividad biológica:- Hormonas: - glucagón e insulina, segregadas por el páncreas, que son antagónicas y regulan el nivel de glucosa en sangre
- vasopresina y oxitocina, segregadas por la neurohipófisis, que regulan, respectivamente, la reabsorción renal del agua y la contracción del útero en el parto.
-Polipéptidos:
Polímeros hidrolizables que resultan de la uníón, mediante enlace peptídico, de 10 a 50 aminoácidos. En su mayor parte, proceden de la digestión de las proteínas.*PROTEÍNAS
Polímeros no ramificados formados por la uníón en cadena de aminoácidos proteicos. Presentan una conformación espacial compleja y específica, resultado del plegamiento de la cadena polipeptídica, y que determina su función. Son la expresión de la información genética y presentan especificidad tanto de especie como de función. Se diferencian por:
>el número de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
>el tipo de aminoácidos.
>secuencia de aminoácidos, con un orden preciso, determinado por la información de los genes.
Estructura:
La las cadenas polipeptídicas de cada proteína adquiere en el espacio una conformación nativa, cuyo mantenimiento es necesario para poder realizar la función biológica correspondiente. La actividad biológica de las proteínas depende de su configuración espacial.
—Estructura primaria
secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica y especifica el número de aminoácidos de cada clase y el orden en el que están alineados. No existe de forma natural. Como resultado de la disposición planar del enlace peptídico y de su rigidez, se presenta como una larga cadena en zig-zag, en la que los planos de los enlaces peptídicos van quedando enlazados por los C alfa, y los radicales de cada aminoácido se disponen alternativamente por encima y por debajo de tales planos, de modo que no interfieren unos con otros. Los únicos puntos de la cadena donde pueden producirse movimientos en el espacio que conduzcan a una conformación superior son los C alfa.
Estructura secundaria en α-hélice:
la cadena polipeptídica adopta una disposición en hélice dextrógira, por el giro de la cadena en torno a los Carbonos alfa que quedan entre dos enlaces peptídicos. La estructura resulta muy estable debido a que se evitan interacciones entre dichos radicales, quedando muy empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice.Estructura secundaria en β-lámina
La cadena polipeptídica adopta una disposición extendida, en zig-zag. Se estabiliza mediante enlaces por puente de Hidrógeno entre grupos carboxilo (C=O) y amino (N-H) de aminoácidos de cadenas adyacentes o de zonas separadas de la misma cadena, originándose estructuras laminares plegadas en cuyas aristas se encuentran los C alfa.—Estructura terciaria:
resulta del plegamiento de la estructura secundaria y es carácterística de cada proteína concreta. Determina su actividad biológica y es consecuencia de su estructura primaria. -Proteínas con estructura 3 de tipo globular:
De forma esférica, tipo de proteínas en las que la estructura 3 está claramente establecida. En ellas la cadena polipeptídica se pliega en ovillo y pueden contener regiones con estructuras en hélice α, láminas β, acodamientos y zonas al azar. - Proteínas con estructura tipo fibroso:
una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos, tomando forma filamentosa que se estable por asociación de cadenas, formando fibras. Su estructura 3 es prácticamente igual a la secundaria, con ligeras torsiones longitudinales. Hace que sean insolubles y que tengan funciones estructurales y protectoras.
—Estructura cuaternaria:
Sólo en proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica. Se unen, mediante enlaces no covalentes o covalentes.
PROPIEDADES:
-Solubilidad:
Por su elevado peso molecular originan dispersiones coloidales en agua. las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son solubles.-Desnaturalización
Proceso por el que las proteínas pierden su estructura tridimensional, consistente en la destrucción total o parcial de sus estructuras secundaria y terciaria, lo que implica la pérdida de su actividad biológica. Se produce por distintos factores:Físicos, cambios de temperatura, agitación mecánica.
Químicos, variaciones del pH o de la concentración de sales del medio. La desnaturalización puede ser: