Bioquímica: La Química de la Vida

Bioquímica: Ciencia que estudia la estructura, organización y las funciones de la materia viva en términos moleculares.

Áreas de la Bioquímica

• Química estructural: Componentes de la materia viva y relación de la función biológica con la estructura química.
• Metabolismo: Totalidad de las reacciones químicas que se producen en los seres vivos.
• Genética molecular: Química de los procesos y las sustancias que almacenan y transmiten la información biológica.

Componentes de la Materia Viva

• Ácidos nucleicos: Formados por monómeros llamados nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster. Son los encargados de dirigir y controlar la síntesis de proteínas y son los responsables de las funciones básicas del organismo.
• Carbohidratos: Compuestos por monómeros conocidos como monosacáridos mediante enlaces glucosídicos. Su principal función es brindar energía inmediata y soporte estructural.
• Lípidos: Tienen dos tipos de estructuras: el glicerol y los ácidos grasos. Son moléculas hidrofóbicas, sirven como reservas energéticas y dan soporte estructural a las membranas de las células.
• Proteínas: Sus monómeros son los aminoácidos. Participan en la defensa del organismo y tienen funciones biorreguladoras, ya que forman parte de las enzimas. A través de ellas se expresa la información genética.

Propiedades del Agua

• Regulador térmico: Puede absorber o liberar calor sin que cambie sustancialmente su temperatura debido al alto valor de calor específico.
• pH neutro: El agua pura tiene un pH de 7.
• Gran capacidad disolvente: Disuelve una gran variedad de sustancias.
• Tensión superficial: Cantidad de energía necesaria para aumentar su superficie por unidad de área.
• Capilaridad: Capacidad de subir o bajar por un tubo capilar. Cuando un líquido sube por un tubo capilar se debe a que la cohesión intermolecular es menor que la adhesión del líquido con el material del tubo.

Funciones de las Proteínas

• Enzimática: Actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
• Homeostática: Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.
• De reserva: Se utilizan en casos especiales, como en el desarrollo embrionario.
• Transporte: Transportan gases, como la hemoglobina. Las permeasas realizan intercambios entre las células y el exterior.
• Estructural: Las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
• Movimiento: Algunas proteínas son responsables de la contracción muscular, como la actina y la miosina.
• Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina.
• Inmunológica: Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones.
• Reguladoras: Forman parte de compuestos que son causantes de las reacciones químicas que ocurren en el organismo.

Aminoácidos

• Carbono quiral (C alfa): Alrededor del cual se agrupan cuatro sustituyentes: un átomo de H, un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical (R).
• Enantiómeros: Presentan dos enantiómeros: levógiros y dextrógiros.
• Zwitteriones: En el pH de las células (7.4), los grupos carboxilo y amino están ionizados (COO- y NH3+).
• Aminoácidos apolares: Su resto R no es polar. No poseen cargas eléctricas en R al tener largas cadenas hidrocarbonadas. No son solubles en agua.
• Aminoácidos polares no ionicables: Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares. Son solubles en agua.
• Aminoácidos ácidos: Aquellos que tienen más de un grupo carboxilo. Si el pH es neutro, estos grupos están cargados negativamente.
• Aminoácidos básicos: Aquellos que tienen más de un grupo amino. Si el pH es neutro, estos grupos están cargados positivamente.
• Aminoácidos esenciales (no los sintetizamos): Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
• Aminoácidos no esenciales (sí los sintetizamos): Alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina, serina, tirosina.
• Anfóteros: Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y bases débiles.
• Punto isoeléctrico (pI): El pH característico en el que la carga eléctrica neta es cero. Es el punto en el cual se equilibran las cargas opuestas de los grupos ácidos y básicos de un aminoácido.
• pKa: Es una medida de la tendencia de un grupo a ceder un protón.
• Enlace peptídico: Es un enlace entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido. Reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua.
• Oligopéptido: De 4 a 10 aminoácidos.
• Polipéptido: De 10 a 100 aminoácidos.
• Residuos: Es la parte que queda tras perder un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo.
• Residuo amino terminal: Residuo del extremo que tiene un grupo amino libre.
• Residuo carboxilo terminal: Residuo del extremo que tiene un grupo carboxilo libre.
• Proteínas con subunidades múltiples: Tienen dos o más polipéptidos asociados de forma no covalente.

Estructura de las Proteínas

• Estructura primaria: Descripción de todos los enlaces covalentes que unen a los aminoácidos de una cadena polipeptídica.
• Conformación: Es la disposición espacial de los átomos de una proteína.
• Estructura secundaria: Disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
• Hélice α: Se forma con facilidad debido a los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura. Su giro es dextrógiro.
• Hoja β: Forma una estructura que semeja una serie de pliegues. Se forman enlaces de hidrógeno entre cadenas polipeptídicas adyacentes.
• Giro β: Son elementos de conexión que unen tramos sucesivos de hélices α u hojas β. Se forma un giro cerrado de 180° donde hay cuatro residuos de aminoácidos. El oxígeno del carbonilo del primer residuo forma un puente de hidrógeno con el hidrógeno del grupo amino del cuarto.
• Estructura terciaria: Describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido.
• Estructura cuaternaria: Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas.

Clasificación de Proteínas

• Fibrosas: Cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras, un único tipo de estructura secundaria y su estructura terciaria es simple. Dan soporte, forma y protección externa a los vertebrados.
• Globulares: Cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica, varios tipos de estructuras secundarias. Actúan como enzimas y proteínas reguladoras.

Todas las proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva a moléculas.

• Oligoméricas/Multiméricas: Proteínas que contienen más de una cadena polipeptídica.
• Protómero: Unidad estructural de una proteína oligomérica. Un protómero puede ser una subunidad o varias subunidades diferentes, que se reúnen en una estequiometría definida para formar un oligómero.
• Grupo prostético: Componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las proteínas conjugadas (contienen componentes químicos diferentes a los aminoácidos).
• Proteína nativa: Proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas.
• Enlace covalente: Enlace estable que acumula mucha energía.
• Oligoelemento: Átomo que aparece en muy poca concentración en la materia viva y es imprescindible para la vida del ser que lo contiene.