Bioquímica de Proteïnes i Àcids Nucleics: Estructura i Funció

Proteïnes: Formades d'aminoàcids, són molècules orgàniques formades per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen. A vegades tenen sofre.

Aminoàcids: compostos orgànics de baix pes molecular, tenen un grup àcid o carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2).

 Estructura dels aminoàcids :Els aminoàcids que constitueixen les proteïnes es diuen aminoàcids primaris. Tenen un grup carboxil i un grup amino units al mateix carboni.

El que no es poden sintetitzar es diuen aminoàcids essencials i han de ser ingerits  amb la dieta.

Propietats dels aminoàcids

Físiques : Sòlids, cristalins, punt de fusió elevat,soluble en aigua. Tenen activitat optica, poden desviar el pla de llum polaritzada: -si es desvia cap a la dreta- dextogir. Si es desvia cap a l’esquerra levogir. Tenen configuració D: grup carboxil a dalt. Si el grup -NH2 es troba a la dreta.

Químiques:                                                                   PH<7                            PH>7

                                             H3N+-CH–COOH ←      H3N+--CH–COO- → NH2-CH-COO-

                                                        ↕              ⤺                    ↕                 ⤼           ↕   

                                                     R             H+                   R                H+         R

                                                              Captació de protons            Alliberament de protons.

                                                            Es comporta com una base.  Es comporta com un àcid

 Classificació aminoàcids: Aminoàcids no polar o hidrofòbics. Aminoàcids polars sense càrrega. Aminoàcids polars amb càrrega negativa o àcids. Aminoàcids polars amb càrrega positiva o bàsicsegüent.

Enllaç peptídic: Són enllaços químics entre aminoacids i els enllaços que formen es diuen pèptids.

Dipèptid: 2 aminoàcids enllaçats Tripèptid: 3 aminoàcids enllaçats.  Oligopèptid: <10 aminoàcids enllaçats. Polipèptid: >10 aminoàcids enllaçats. L’enllaç peptídic s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent.  Aquest enllaç dona lloc al despreniment d’una molècula d’H₂O.
3.
estructura de les proteínas
Proteïna: Polipèptid constituït per més de 50 aminoàcids.  
3.1 Estructura primària
Es la seqüència d’aminoàcids de la proteïna. Té un grup amino al inici, i un rup carboxil de final.

        R1              H                R3

         ↕                 ↕                  ↕    

H2N-C1-Ço-HN-C2-Ço-HN-C3-Ço…

         ↕                  ↕                 ↕ 

         H                 R2              H

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA

Es la disposició en l'espai de l'estructura primària.
El tipus d'estructura secundària que presenta una cadena polipeptídica depèn del nombre d'enllaços d'hidrogen que presenta.
Estructura secundària en hèlix:Quan l'estructura primària s'enrotlla helicóïdalment sobre ella mateixa degut a la formació d'enllaços d'hidrogen entre l'oxigen del -Ço- d'un aminoàcid i l'hidrogen del -NH- del 4 aminoàcid del següent.
 Estructurasecundària de l'hèlix del col·lagen
Te una disposició en hèlix especial, una mica més apartada que la  \alpha -hèlix, a causa de l'abundància de prolina i hidroxiprolina. Formen el col·lagen (a la pell).
Estructura en transformació -β
Els aminoàcids no formen una hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag. Per la uníó de la majoria d’hidrogens d’altres aminoàcids llunyans.
Si la cadena amb conformació -β es replega, es poden establir enllaços d’hidrogen entre els segments plans discrets, que han quedat propers. Això dona lloc a una xarxa en zig-zag, més estesa que l’aminoàcid amida plegat.
3.3 Estructura terciària
L’estructura quan es plega sobre ella mateixa i origina una conformació globular.
Els radicals dels aminoàcids se situen a l’interior, i els polars a l’exterior.
Laqueratina dels cabells:
Els cabells estan units a partir de cadenes de proteïnes en què abunda la queratina. Els cabells s’uneixen amb ponts disulfur.

Estructura quaternaria

Són proteïnes constituïdes per 2 o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària.

Cadascuna d'aquestes cadenes s'anomenen protomer.

Dímers: 2 cadenes polipeptídiques. Hexocinasa

Tetramers: 4 protòmers. Hemoglobina

Pentàmers: 5 protòmers. RNA-polimerasa 

Polímers: Molts protòmers

Exemple: Actina i Miosina (són les fibres musculars i serveixen per a la contracció

Les propietats de les proteïnes

La solubilitat:

La solubilitat de les proteïnes és deguda a una proporció més alta d'aminoàcids amb radicals polars.

Els radicals polars estableixen enllaços d'hidrogen amb les molècules d'aigua. 

Les proteïnes solubles tenen un elevat pes molecular, per la qual cosa quan es dissolen, donen lloc a dispersions col·loidals.

La desnaturalització:

És la pèrdua de l'estructura terciària i a vegades també de la secundària.

Quan una proteïna es desnaturalitza, generalment adopta una conformació filamentosa i precipita.

La desnaturalització no afecta els enllaços peptídics i algunes proteïnes poden recuperar la conformació inicial, es diu renaturalització.

La desnaturalització pot ser:

Reversible: torna a la seva forma inicial (renaturalització). Exemple: queratina

Irreversible: no pot tornar a la seva forma inicial. Exemple: quan l'ou s'escalfa

Quan una proteïna es desnaturalitza perd l'estructura secundària i/o terciària, però mai la primària.

Provoquen la desnaturalització:

els canvis de pH

els canvis de salinitat

els canvis de temperatura

L'especifitat

Quant més s'assemblen les proteïnes entre espècies més relacionades.

Hi han proteïnes específiques per a cada espècie i quan més s'assemblen en cadascun, més cercans són evolutivament.

El porc i el home són molt semblants, tenen nivells d'insulina molt semblants.

Insulina: hormona que genera el pàncrees per regular els nivells de sucre en sang (glucosa)

Classificació de les proteïnes

Holoproteïnes: Constituïdes exclusivament per aminoàcids

Proteïnes filamentoses:Forma de filament,Insolubles en aigua,Es troben als animals

Col·lagen: teixits conjuntius, cartilaginosos. 2.Elastines: tendons i vasos sanguinis

A -queratines: formacions epidèrmiques (cabells, plomes, banyes...)

Proteïnes globulars:Forma de globus, Solubles en aigua i dissolucions salines

Histones: solubles en aigua, associades al DNA del nucli (tret del espermatozoide)

Albúmines: Soluble en aigua, lactoglobulina de la llet

Globulines: Solubles en dissolucions salines, formen anticossos. Exemple: ovoglobulina de l'ou

Heteroproteïnes: A més d'aminoàcids presenta una molècula que rep el nom de grup prostètic.

Cromoproteïnes: Proteïnes amb color. Tenen com a grup prostètic una substància amb color.

Glicoproteïnes: Tenen com a grup prostètic molècules de glúcids de sucre.

Hormona estimulant del FOL·licle (FSH) (menstruació)

Les immunoglobulines (anticossos)

Lipoproteïnes: Tenen com a grup prostètic molècules de lípids

Les lipoproteïnes sanguínies poden transportar lípids pel flux circulatori

Lipoproteïnes d'alta densitat (HDL) transporta colesterol des de teixits cap al fetge.

Fosfoproteïnes: Tenen àcids fosfòrics (H3PO4) com a grup prostètic

Caseïna → es troba a la llet 

Nucleoproteïnes: Tenen un àcid nucleic com a grup prostètic

Les funcions de les proteïnes

 Funció estructural

Funció de defensa

Y-globulines

Inmunoglobulines

ARN

Hèlix, Adenina, Guanina,Citasina,Uridina

ADN

Doble Hèlix, Adenina,Guanina,Citosina,Timina

Àcids nucleics

 3' ——-5'  Els àcids nucleics es sintetitzen des de l'extrem  5'  al extrem  3' .

 Àcid desoxiribonucleic (ADN)

ADN: Molècula que emmagatzema la informació biològica que es transmet de progenitors a descendents.

Té 2 cadenes de nucleòtids enrotllades entre elles formant una doble hèlix.

Com les adenina, guanina, citosina i timina.

ADN de cèl·lules eucariotes:Es troba principalment en el nucli, però també en les mitocòndris i en els cloroplasts.

Mitocondris i cloroplasts: Aquest tipus d'ADN és similar al de les cèl·lules bacterianes.

ADN nuclear: Està associat a proteïnes bàsiques anomenades histones, formant els nucleosomes.

ADN de cèl·lules bacterianes

Els bacteris tenen cèl·lules procariotes (sense nucli)

Tenen el seu ADN esparcit en el citoplasma

No té nucli, però té una zona on es continua el ADN anomenada nucleoide.ADN circular

Queraltina: (cabell, ungles)

Elastina

Col·lagen (teixit cartilaginós, conjuntiu i ossi)

Funció de transport

Permeasas

Pigments respiratoris

Seroalbúmina

Transferrina

Lipoproteïnes

Funció de reserva

Ovoalbúmina

Caseïna

Zeïna

Gliadina

Funció enzimàtica

Maltasa

Lipasa

Tripsina

Ribonucleasa

Catalasa

Lactosa

Funció contràctil

Flagel·lina

L'actina

Miosina

Funció hormonal

Insulina

Tiroxina

L'hormona del creixement

Funció homeostàtica

Trombina

Fibrinogen