Bioquímica Esencial de Alimentos: Agua, Proteínas y Enzimas

Propiedades Físicas del Agua en Alimentos

El agua es un componente fundamental en los alimentos, y sus propiedades físicas influyen directamente en su calidad, estabilidad y procesamiento.

Características Clave del Agua

• Densidad: El agua líquida alcanza su máxima densidad a 4°C. El hielo (agua sólida) tiene una densidad menor a 0°C, lo que explica por qué flota.
• Punto de Congelación: Es la temperatura a la que el agua cambia de estado líquido a sólido (0°C a presión atmosférica normal). La presencia de solutos (como sal o azúcar) disminuye este punto.
• Calor Específico: Es la cantidad de calor necesaria para elevar la temperatura de 1 gramo de agua en 1°C. El agua posee un alto calor específico, lo que le permite absorber y liberar grandes cantidades de calor con cambios mínimos de temperatura.
• Calor Latente de Evaporación: Energía requerida para transformar el agua de estado líquido a gaseoso sin elevar su temperatura (aproximadamente 540 calorías por gramo a 100°C).
• Calor Latente de Fusión: Energía necesaria para transformar el agua de estado sólido a líquido (aproximadamente 80 calorías por gramo).
• Punto de Ebullición: Temperatura a la que el agua líquida se convierte en gas. Varía con la presión atmosférica (ej. a nivel del mar: 100°C; en Ciudad de México: 92°C). Puede modificarse por presión artificial o la adición de solutos (ej. sal 58g: 101°C; azúcar 342g: 100.5°C).

Interacción del Agua con Solutos: Disolución y Actividad de Agua (AW)

• Disolución:
  • Sustancias Iónicas: El agua disuelve compuestos iónicos como la sal (NaCl), separándolos en iones.
  • Sustancias Moleculares: Disuelve compuestos moleculares como el azúcar, que se dispersan en el agua sin disociarse en iones.
• Capas de Agua:
  • Interna / Vecinal: Agua fuertemente unida a las moléculas del alimento, no extraíble.
  • Media / Multicapa: Agua con menor unión, relevante en procesos como la liofilización.
  • Externa / Libre: Agua disponible, que puede extraer calor, congelarse y es susceptible a la acción microbiana.
• Actividad de Agua (AW): Es una medida de la cantidad de agua libre disponible en un alimento para reacciones químicas y crecimiento microbiano.
  • La mayoría de los alimentos tienen un AW entre 0.89 y 0.99.
  • A mayor AW, mayor es la perecibilidad del alimento.
  • La adición de solutos como sal o azúcar disminuye el AW.

Potencial de Hidrógeno (pH) en Alimentos

El pH es una medida de la acidez o alcalinidad de una sustancia, crucial en la seguridad y calidad de los alimentos.

Conceptos Fundamentales del pH

• Mide la concentración de iones hidrógeno (H+) en una solución.
• Capacidad de Disociación: Se refiere a la habilidad de las moléculas de agua para separarse en iones H+ y OH-.
• Iones Relevantes:
  • H₃O⁺ (Hidrogenión): Indica acidez.
  • OH^- (Hidroxilo): Indica alcalinidad (basicidad).

Escala de pH y Ejemplos en Alimentos

• Ácido: pH de 1 a 6.9.
• Neutro: pH de 7.
• Básico (Alcalino): pH de 7.1 a 14.
  • Ejemplos de alimentos básicos: clara de huevo vieja, productos nixtamalizados, gallinas saladas.
• Rango de pH para Alimentos y ETAs: La mayoría de los alimentos se encuentran en un rango de pH entre 4.5 y 7.5. Un pH bajo (ácido) inhibe el crecimiento de muchos patógenos causantes de Enfermedades Transmitidas por Alimentos (ETAs).

Ácidos Comunes en Alimentos

• Cítrico: Presente en frutas cítricas (limón, naranja).
• Láctico: En productos lácteos fermentados (yogur, queso).
• Acético: Componente principal del vinagre.
• Tartárico: En uvas y vino.
• Málico: En manzanas y otras frutas.
• Fosfórico: En legumbres y bebidas carbonatadas.

Proteínas: Estructura y Función en Alimentos

Las proteínas son macromoléculas esenciales para la vida, con diversas funciones en los alimentos y en el organismo.

Fundamentos de las Proteínas

• Son moléculas formadas por la unión de aminoácidos, que son su unidad básica.
• Funciones Principales: Coagulación, formación de anticuerpos, construcción y reparación de tejidos.
• Composición Elemental: Principalmente Carbono (C), Hidrógeno (H), Oxígeno (O), Nitrógeno (N), y en menor medida Azufre (S) y Fósforo (P).

Aminoácidos: Los Bloques Constructores

Existen 22 aminoácidos diferentes que forman las proteínas.

Clasificación por Residuos (Cadenas Laterales)

• Aminoácidos Ácidos: Contienen un grupo amino y dos grupos carboxílicos (ej. Aspártico, Glutámico).
• Aminoácidos Básicos: Contienen un grupo amino, un grupo carboxílico y un grupo amino adicional en la cadena lateral (ej. Arginina, Lisina, Histidina).
• Aminoácidos Neutros: Con cadenas laterales no polares o polares sin carga (ej. Glicina, Valina).

Clasificación por Origen

• Esenciales: No pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y deben obtenerse a través de la dieta. Existen 9 aminoácidos esenciales (ej. Valina, Leucina, Triptófano). Histidina es esencial para niños y, aunque también lo es para adultos, su requerimiento puede variar.
• No Esenciales: Pueden ser sintetizados por el cuerpo o se encuentran en los alimentos (ej. Tirosina, Glicina).

Enlace Peptídico y Formación de Proteínas

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas:

• Dipéptido: 2 aminoácidos.
• Oligopéptido: 3-8 aminoácidos.
• Polipéptido: 9-50 aminoácidos.
• Proteína: Generalmente, cadenas de 51 o más aminoácidos.

Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización

• Primaria (Básica): Es la secuencia lineal específica de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, como un "collar de perlas".
• Secundaria: Plegamientos locales de la cadena polipeptídica, estabilizados por enlaces peptídicos y puentes de hidrógeno. Ejemplos incluyen la hélice alfa y la hoja beta (ej. Elastina, Gluten).
• Terciaria: Plegamiento tridimensional completo de una única cadena polipeptídica, estabilizado por enlaces peptídicos, puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, atracciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas (ej. Queratina, Colágeno).
• Cuaternaria: Asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (proteínas terciarias) para formar una estructura funcional compleja (ej. Hemoglobina).

Clasificación de Proteínas por Origen y Composición

Por Origen

• Animal: Albúmina (en huevo y sangre), Mioglobina (en músculo).
• Vegetal: Glutenina (en cereales como el trigo).

Por Composición (Hidrólisis)

Las proteínas pueden ser:

• Simples: Compuestas únicamente por aminoácidos.
• Conjugadas: Contienen aminoácidos y un componente no proteico (grupo prostético). Ejemplos:
  • Glucoproteínas: Con azúcares (ej. Ovomucina en el huevo).
  • Metaloproteínas: Con iones metálicos (ej. Hemoglobina con hierro).
  • Lipoproteínas: Con lípidos (ej. Lipoproteínas de baja densidad, LDL).
  • Fosfoproteínas: Con grupos fosfato (ej. Caseína en la leche).

Por Forma

• Fibrosas: Estructuras alargadas, insolubles en agua, con función estructural (ej. Colágeno, Elastina).
• Globulares: Estructuras compactas y esféricas, generalmente solubles en agua, con funciones dinámicas (ej. Lactoalbúmina, Enzimas).

Enzimas: Catalizadores Biológicos en Alimentos

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas sin consumirse en el proceso.

Ejemplos de Enzimas y sus Aplicaciones

• Bromelina (Piña) y Papaína (Papaya): Utilizadas para ablandar carne debido a su acción proteolítica.
• Ficina (Higo) y Actinidina (Kiwi): Empleadas en la industria cervecera para la clarificación.
• Quimosina (Estómago de ternera): Conocida como cuajo, se usa en la producción de queso para coagular la leche.
• Lipasa (Páncreas de animales): Cataliza la hidrólisis de lípidos (grasas).

Mecanismo de Acción Enzimática

Las enzimas actúan uniéndose a un sustrato específico para formar un complejo enzima-sustrato, facilitando la conversión del sustrato en producto:

Enzima + Sustrato ⇴ Complejo Enzima-Sustrato → Enzima + Producto