Bioquímica Enzimática: Mecanismos, Especificidad y Regulación Molecular

Bioquímica Enzimática: Estructura y Mecanismo de Acción

El Centro Activo y los Residuos de Aminoácidos

En el centro activo de la enzima se localizan dos tipos de residuos de aminoácidos esenciales para la catálisis:

• Residuos de Unión: Poseen grupos hidrófobos o con cargas positivas y negativas que facilitan la unión del sustrato en la posición correcta.
• Residuos Catalíticos: Son los responsables directos de la transformación del sustrato en los productos finales.

Mecanismo de la Reacción Enzimática

El complejo enzima-sustrato (E-S) representa un estado de transición o estado activado de la reacción.

Especificidad Enzimática

La especificidad enzimática se establece a dos niveles fundamentales:

• Especificidad de Sustrato: Una enzima puede actuar sobre un sustrato específico o un grupo de sustratos relacionados, pero es inactiva sobre otros.
• Especificidad de Acción: Una enzima solo realiza una acción química determinada (ej. hidrólisis), aunque pueda aplicarla sobre múltiples sustratos.

Modelos Explicativos de la Especificidad

La especificidad de las enzimas se explica mediante dos modelos principales:

1. Modelo Llave-Cerradura: Esta propiedad se debe a que la conformación espacial del centro activo de la enzima es complementaria a la molécula del sustrato a la que se une.
2. Modelo de Acoplamiento Inducido: La unión del sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, lo que provoca el acoplamiento perfecto y definitivo entre la enzima y el sustrato.

Regulación Enzimática: Inhibidores

Definición de Inhibidor: Un inhibidor es una sustancia capaz de disminuir o anular la velocidad de una reacción enzimática.

Tipos de Inhibición

Inhibición Irreversible

El inhibidor se une al centro activo y lo inutiliza porque altera permanentemente su estructura. Suprimen por completo la actividad de la enzima. Su efecto es permanente, ya que se unen mediante enlace covalente, por lo que también reciben el nombre de venenos enzimáticos.

Inhibición Reversible

Los inhibidores se unen de forma temporal a la enzima mediante enlaces débiles, sin inutilizar permanentemente el centro activo. Dentro de esta categoría, podemos diferenciar:

Inhibición Competitiva

Ocurre si el inhibidor se une al centro activo y bloquea el acceso del sustrato. Esto se debe a que el inhibidor y el sustrato son estructuralmente muy parecidos. Su efecto se aminora significativamente con el aumento de la concentración del sustrato.

Alosterismo

Las enzimas alostéricas son proteínas capaces de adoptar dos conformaciones diferentes: una activa y otra inactiva. El paso de una a otra suele estar inducido por la unión de ciertas moléculas, llamadas ligandos o efectores, a determinados lugares de la enzima conocidos como centros reguladores.

Existen ligandos activadores e inhibidores. Generalmente, los sustratos suelen comportarse como ligandos activadores y los productos de la reacción como ligandos inhibidores (mecanismo de retroalimentación).

Apéndice: Vitaminas Liposolubles

Vitamina A (Retinol)

Fuentes: Zanahoria, calabaza y otras verduras.

Funciones:

• Formación de los pigmentos del ciclo visual (permite ver con relativa poca luz).
• Mantenimiento de los epitelios.
• Formación del colágeno de los huesos.

Síntomas de Deficiencia (Avitaminosis):

• Dificultad o imposibilidad para ver con poca luz (ceguera nocturna).
• Xeroftalmia.
• Retraso en el crecimiento y fragilidad en los huesos.