Bioquímica Enzimática: Mecanismos de Acción y Regulación de Catalizadores Biológicos

ENZIMAS:CATALIZADORES Biológicos

-proteínas con función catalítica, aumentan velocidad de reacciones quim.

-pequeñas cantidades, reutilizabes, alto grado de especificad, selectivas para su sustrato, el sustrato se une a la enzima en su sutio activo, la especificad se logra gracias a los aminoácidos que se encuentran en el sitio activo de las enzimas, interacciones enzima-sustrato no covalente

EQUILIBRIO ENZIMA SUSTRATO

Las enzimas actúan: -disminuyendo energía de activación(x la creación de un ambiente), formando una vía alternativa(formando complejo enzima sustrato), reduciendo la variación de entropía de la reacción(una reacción n enzimática se genera debido a que los reactantes colisionan en todas las direcciones)

ENZIMAS: CATALIZADORES

Cofactor: iones metálicos, encargados de facilitar la reacción enzimática

Coenzima, grupo proteistico: grupo no aminoacidito forman parte algunas enzimas

Apoenzima: estrutura proteica que no puede catalizar ya que le falta coenzima y cofactor, holoenzima: apoenzima unida a la coenzima o cofactor, cataliza reacciones

Enzima inactiva sin coenzima: no hay reacc. Química

Enzima activa por coenzima: se produce reacción

Clasificación ENZIMA SEGÚN Función:

Oxidoreductasa: transferencia de electrones

Transferasas: transferencia de grupos oh

Hydrolasas: transferencia de grupos de agua

Lyasaa: formación de enlace

Isomerasas: transformacin de grupos dentro de moléculas

Ligasas:

FUNDAMENTO DEL MECANISMO DE Acción DE Catálisis Enzimática

-teoría de las colisiones: los resctantes deben poseer la energía cinética (E.A) y orientación correcta para formar productos

-energía de activación: mínima cantidad de energía para iniciar una reacción química

MECANISMO DE Acción CATALIZACION Enzimática:

Sustratos: deben alzanzar la energía suficiente para alcanzar el estado de transición (E.A) para que ocurra la reacción

Energía: barrera que tiene que superar

-Gracias a las enzimas que se combinan con los sustatos perite que se alcance el E. De transición es decir menor energía de activación

-catalizaor no altea el equilibrio de la reacción

-
disminuye la E.A y aumenta la velocidad de reacción

MODELO DEUNION DEL SUSTRATO AL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA:

-llave cerradura y modelo encaje o ajuste inducido: modifica la región de interacción con la enzima

Catálisis Enzimática:

-Durante Reacc. Enzimáticas la concentración de sustrato disminuye y la del producto aumenta

-la cantidad de enzima libre disminuye y el complejo enzima-sustrato aumenta

-la enzima puede ser reutilizada

Cinética Enzimática

-estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas VmaxS/Km+S (ecuación de michaelis menten)

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD Enzimática:

-ph: el cambio protonan y desprotonan los grupos radicales de los aminoácidos, el ph al cual se logra mayor actividad enzimática se denomina ph optimo. Las enzimas poseen un valor ph optimo distinto

-efecto de la temperatura: enzimas poseen Toptima(T en la que se alcanza mayor actividad enzimática), el aumnto de temperatura aceera las reacciones ya que aumenta el movimiento de los componentes de a reacción, la estabilidad de la enzima disminuye debido al aumento o disminución de temperatura optima(desnaturalización termina)

-efecto de concentración del sustrato: la velocidad depende de la concentración del sustrato, baja concentración la curva que asciende, la curva depende de la {s}, alta {s} la enzima eta casi saturada

Inhibición Enzimática:

-compuesto que disminuye la actividad enzimática afectando la unión d la enzima con el sustrato, el inhibidor puede interactuar con los aminoácidos del sitio activo u otros aminoácidos de la enzima

TIPOS:

-irreversibles: compuesto que modifica covalentemente un grupo funcional de la enzima, de manera que afecta su unión con el sustrato, el efecto dependerá de la {} y tiempo en que se exponga la enzima, generalmente son altamente tóxicos(acetilcolina u vx)

-reversibles: no competitivo: se une a un sitio alostetico de enzima(sitio que genera cambio de forma de la enzima), no posee semejanza estructural con sustrato por lo que no compite con el (km no modifica y vmax disminuye)

-acompetitiva: se une al complejo enzima sustrato e impide la formación del producto (disminución km y vmax)

MODULADOR ALOSTERICO:

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas r relajas y t tensas. R es la forma mas activ x q se une al sustrato con afinidad, las formas r y t se encuentran en equilibrio, el modulador alosterico es una sustancia que estabiliza una de las dos confomaciones

Estabiiza forma r: +vreaccion y t:-vreaccion

Modificación COVALENTE DE ENZIMA: FOSFOLIRACION

Modificación COVALENTE DE ENZIMA: PROTEOLOSIS PARCIAL

Las enzimas inactivas reciben elnombre de proenzima o zimogenos