Bioquímica: La base molecular de los procesos químicos en los seres vivos

1) ¿Qué es la bioquímica?

La bioquímica es la base molecular de los procesos químicos que se desarrollan en un ser vivo, sus transformaciones y los principios que los controlan.

Características que distinguen a los seres vivos

• Reproducción (organización)
• Nutrición (metabolismo)
• Relación o sensibilidad con su entorno (irritabilidad, homeostasis)
• Evolución

Homeostasis

La homeostasis, también definida como 'una relativa constancia del medio interno', proporciona a los seres vivos la independencia de su entorno mediante la captura y conservación de la energía procedente del exterior. Ejemplo: Glicemia.

Medio interno

2) Agua

El agua es el principal componente de los seres vivos en cuanto a cantidad (70-90% en peso de los organismos vivos).

El agua es un solvente polar y universal.

Las reacciones bioquímicas ocurren en entornos acuosos ya que el agua es una sustancia reaccionante.

Características fisicoquímicas del agua:

Amplio rango de temperatura en estado líquido, elevado calor específico, calor de vaporización, tensión superficial, ánomala variación de la densidad con la temperatura, entre otros.

Capacidad de formar puentes de hidrógeno

Estructura de la molécula de agua:

Existen electrones (e) que participan directamente en la formación del enlace covalente, mientras que hay pares electrónicos no enlazantes (pares libres).

La geometría del agua es un tetraedro irregular (ángulo).

Diferencias de electronegatividad (carácter dipolar) entre Oxígeno e Hidrógenos, hacen del agua una molécula anfótera...

Distribución asimétrica de sus electrones, marcado carácter dipolar (electronegatividad), lo que permite que el agua pueda formar interacciones dipolo-dipolo entre moléculas de agua vecinas y explican todas las propiedades fisicoquímicas del agua.

Enlace tipo puente de hidrógeno

*Los enlaces de hidrógeno son más fuertes cuando las moléculas unidas están orientadas para maximizar la interacción electrostática, es decir, con los átomos en línea.

Interacción no covalente que se genera entre un grupo dador y otro aceptor de hidrógenos.

El agua es una molécula neutra.

Tiene una leve tendencia a ionizarse, pero el equilibrio está fuertemente desplazado a la izquierda.

Agua pura = electrolito débil (muy pequeña capacidad conductora)

Sustancia anfótera (puede comportarse como ácido y/o como base).

Comportamiento ácido-base del agua y pH

pH = -log[H+]

pH + pOH = 14

Amortiguadores en sistemas biológicos

Soluciones amortiguadoras

Buffer o tampón: Son disoluciones que mantienen un pH aproximadamente constante cuando se agregan pequeñas cantidades de ácido o base.

Composición

Deben existir un ácido débil y su base conjugada o sal (o una base débil y su ácido conjugado o sal), ambos componentes deben estar presentes. (Ej.: CH3COOH/CH3COONa)

Tamponamiento en los sistemas biológicos

• La mayoría de los sistemas biológicos son dependientes del pH y pequeñas variaciones en el pH generan alteraciones en los procesos que involucran H+ (Ej: Las enzimas tienen un máximo de actividad catalítica (pH óptimo)).

pH y capacidad tampón del organismo

Ecuación de Henderson Hasselbalch

Los tampones o amortiguadores son sistemas acuosos que tienden a resistir cambios de pH cuando se añaden pequeñas cantidades de ácido o base, por tanto dan protección contra cambios de pH.

Algunos tampones fisiológicos importantes son:

Tampón fosfato (citoplasma celular: HPO4-2/H2PO4-)

Tampón bicarbonato: (sangre: HCO3- / H2CO3)

Acción tampón de la hemoglobina y proteínas plasmáticas (grupos ionizables)

Este equilibrio se puede alterar cuando:

- La producción de H+ supera la eliminación, se produce acidosis (respiratoria y metabólica).

- La producción de Bicarbonato (HCO3-) supera la eliminación, se produce alcalosis (respiratoria y metabólica).

El equilibrio ácido-base puede alterarse por dos tipos de mecanismos:

- a) Cambios en la función respiratoria: aumento o disminución de la PCO2 que por lo tanto modifican la [H2CO3]

b) Cambios en la concentración plasmática de [H3O+] y Bicarbonato, por alteraciones no respiratorias conocidas como metabólicas.

Las familias más comunes de compuestos orgánicos en biomoléculas

Alcoholes (1 o más grupos de hidroxilo)

Ácidos carboxílicos

Aldehídos y cetonas

Aminas

Centros quirales: un átomo de carbono tiene 4 sustituyentes diferentes.

Leyes de la termodinámica

1º Ley: Principio de conservación de la energía: En cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el universo permanece constante.

2º Ley: El grado de entropía (desorden) del universo va siempre en aumento.

3 parámetros termodinámicos.

Energía libre de Gibbs (G): Expresa la cantidad de energía capaz de realizar trabajo (células). Reacción exergónica (ΔG < 0), se libera energía, reacciones espontáneas.

Entalpía (H): Expresa el contenido calórico del sistema reaccionante. Reacción endergónica (ΔG > 0), se capta energía, reacciones no espontáneas. Reacción en equilibrio (ΔG = 0).

Entropía (S): Expresa cuantitativamente la aleatoreidad o desorden de un sistema. ΔS > 0 aumenta entropía en el sistema. ΔS < 0 disminuye entropía en el sistema.

* 1M; pH 7; 1 atm; 25°C (298K) / R= 1,987 cal/mol; R=8,314 J/mol

Aminoácidos: Monómeros de las proteínas

Las proteínas son un heteropolímero lineal de α-amino ácidos (aá).

Aminoácidos estándar: Grupo de 20 aá.

Los aá tienen propiedades que les permite cumplir una variedad de funciones biológicas.

Capacidad de polimerización.

Propiedades ácido-base, entre otros.

Proteínas:

Según composición: proteínas simples y conjugadas

La porción no aminoacídica de las proteínas conjugadas se llama grupo prostético, fundamental en el rol biológico de la proteína.

Enlace peptídico: Es un enlace amida sustituido, entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente (dipéptido). Enlace peptídico tiene carácter de doble enlace: rígido y plano (efecto de resonancia) los átomos sin libertad de rotación.

Los puentes disulfuro estabilizan niveles superiores de estructuración (terciaria y cuaternaria).

Estructura primaria: Secuencia lineal de los residuos aminoacídicos.

Estructuras secundarias: Hélice alfa (α) y lámina beta (β).

Estructura terciaria: Es la disposición tridimensional de todos los residuos aminoacídicos que componen una cadena polipeptídica (plegamiento).

Estructura cuaternaria: Se forma por la interacción de dos o más cadenas polipeptídicas en estructura terciaria. Estabilizan estructura cuaternaria: Todas las interacciones no covalentes y puentes disulfuro.