Bioquímica de Aminoácidos y Proteínas: Estructura, Clasificación y Funciones Metabólicas

Aminoácidos y Proteínas: Definiciones Fundamentales

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica que posee un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH).

Proteínas

Las proteínas son sustancias químicas que forman parte de la estructura de las membranas celulares y son el constituyente esencial de las células vivas.

Características Fundamentales de Aminoácidos y Proteínas

• Son universales.
• Poseen un tiempo de vida media (t ½) definido.
• Siguen un código preestablecido.
• Presentan una estructura química general con átomos de Carbono asimétrico y no asimétrico.
• Tienen un denominador común (Grupo Amino, Grupo Carboxilo e Hidrógeno) y un elemento diferenciador (el grupo R).
• El grupo R determina propiedades como la estructura, el tamaño, la carga y la solubilidad, lo que permite su clasificación.

Clasificación de los Aminoácidos

A. Según el Elemento Diferenciador (Grupo “R”)

1. Por Composición Química del Grupo R

1. Aa con grupo R hidrocarbonado (alifático).
2. Aa con grupo R aromático.
3. Aa con grupo R azufrado.
4. Aa con grupo R hidroxilado.
5. Aa con grupo R ácido y derivados (amidas).
6. Aa con grupo R básico.
7. Aa con grupo R hidrocarbonado ciclado.

2. Por Polaridad del Grupo R

1. Aa con grupo R hidrofóbico (apolares).
2. Aa con grupo R intermedio.
3. Aa con grupo R hidrofílico (polares).

B. Según la Importancia Nutricional

1. Aminoácidos Proteicos

• Esenciales (indispensables).
• No esenciales (no indispensables).

2. Aminoácidos No Proteicos

Aminoácidos que no forman parte de las proteínas, clasificados según la posición del grupo amino:

1. De tipo α-Aa.
2. De tipo β-Aa.
3. De tipo γ-Aa.

Funciones Biológicas de los Aminoácidos

Los aminoácidos cumplen funciones vitales y son necesarios en todos los procesos metabólicos. Por ello, se les considera pilares fundamentales de la vida, íntimamente ligados a la función de las proteínas.

Aminoácidos No Esenciales

Nuestro cuerpo es capaz de sintetizarlos por sí mismo a partir de otras sustancias.

• Mantienen y regeneran el tejido muscular, articular y óseo.
• Favorecen el funcionamiento cerebral (efecto tranquilizante).
• Estimulan el sistema inmunológico.
• Intervienen en la formación de antioxidantes clave, como el Glutatión y el GABA.

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que debemos ingerir necesariamente con la dieta.

• Reparan y mantienen el tejido muscular, óseo y la piel.
• Participan en la formación de Hemoglobina (Hb) y controlan la glucemia.
• Poseen acción antioxidante, previniendo el riesgo cardiovascular.
• Mejoran el estado de ánimo, la capacidad de concentración y el aprendizaje.
• Actúan como relajantes corporales, conciliadores del sueño y controladores de la sensación de apetito.

Aminoácidos No Proteicos

Son moléculas que no forman proteínas, pero que poseen una importante actividad biológica.

Propiedades Bioquímicas Clave

Capacidad Amortiguadora (Buffer) de los Aminoácidos

Un aminoácido actúa como buffer (amortiguador) cuando el valor de pKa de sus grupos ionizables (el grupo carboxilo, el grupo amino o el grupo R de la cadena lateral) se aproxima al pH fisiológico (aproximadamente 7.4).

Esta capacidad es crucial para la compatibilidad con las reacciones bioquímicas orgánicas. Un ejemplo notable es el valor de pKa del grupo R de la Histidina, que le permite actuar como un buffer eficiente a pH fisiológico.

Isomería en Aminoácidos

Tipos de isomería:

• Isomería Plana (o estructural).
• Isomería Espacial o Estereoisomería.
• Isomería Óptica.

Péptidos

Los péptidos son moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Organización Estructural de las Proteínas

El núcleo celular organiza la síntesis de proteínas, las cuales adoptan diferentes niveles de organización o estructurales: primario (1°), secundario (2°), terciario (3°) y cuaternario (4°).

Estructura Primaria (1°)

• Definida por la secuencia lineal de aminoácidos.
• Estabilizada por enlaces covalentes (enlaces peptídicos).
• Forma el esqueleto covalente lineal proteico.
• Generalmente sin actividad biológica en esta forma.
• Participan dos ángulos rotatorios (phi y psi).

Estructura Secundaria (2°)

Se refiere a los patrones de plegamiento local de la cadena polipeptídica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno. Se divide en varias modalidades:

1. Hélice Alfa (α-Hélice): Puede ser levógira o dextrógira.
2. Lámina Beta (β-Lámina): Formada por cadenas individuales o varias cadenas dispuestas paralelamente o antiparalelamente.
3. Estructuras de Colágeno (Triple Hélice): Grupos de tres cadenas individuales helicoidales (levógiras) que se aproximan y se enrollan helicoidalmente (dextrógira) para formar una estructura compleja.

Estructura Terciaria (3°)

Es el plegamiento tridimensional completo de una única cadena polipeptídica sobre sí misma.

• Estabilidad: Mantenida por interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes salinos) y enlaces covalentes (puentes disulfuro).
• Forma adoptada: Generalmente esférica (en proteínas globulares).

Estructura Cuaternaria (4°)

Se produce por la asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o protómeros) mediante un rearreglo espacial, formando una estructura compleja funcional.

Las proteínas oligoméricas son aquellas integradas por 2 a 10 protómeros.

Clasificación Funcional de las Proteínas

Las proteínas se clasifican según su conformación tridimensional y su composición química.

1. De Acuerdo a la Conformación Tridimensional

a. Proteínas Fibrosas

• Conformación: Predominantemente α-hélice, β-hélice o triple hélice.
• Función: Principalmente estructural y de soporte (Ejemplo: Colágeno).

b. Proteínas Globulares

• Conformación: Esférica.
• Función: Principalmente dinámica (Ejemplos: Hemoglobina (Hb), Mioglobina (Miogb)).