Biomolekulen Egitura eta Funtzioak: Aminoazidoak, Proteinak eta Azido Nukleikoak

Aminoazidoak

Aminoazido guztiak kimikoki ezberdinak diren arren, denek dute karboxilo talde bat (-COOH) eta amino talde bat (-NH₂), karbono atomo berberari lotuta. –NH₂ taldeak ezaugarri basikoa duenez eta –COOH taldeak ezaugarri azidoa duenez, aminoazidoak anfoteroak dira.

Aminoazido bakoitzak pH jakin batean jokatzen du neutro bezala. Aminoazidoa neutro den pH jakin horri puntu isoelektrikoa deritzo. pH horrek gora egiten badu, aminoazidoak duen anfotero izaeragatik, H+ ioia askatuko du eta, pH-a orekatuz, azido gisa jokatuko du. pH-ak behera egiten badu, aldiz, aminoazidoak base bezala jokatuko du. Aminoazidoek, beraz, izaki bizidunengan sistema indargetzaile gisa jarduteko balio dute, pH aldaketa arriskutsuei aurre egiteko gai direlako.

Aminoazidoen propietate fisiko-kimikoak

Propietate fisikoak

1. Konposatu solido, kristalinoak.
2. Hidrosolugarritasuna: R erradikalaren izaera kimikoaren arabera aldatzen da.
3. Aktibitate optikoa aurkezten dute, glikokola izan ezik.

Propietate kimikoak

1. Amino eta karboxilo taldeetan agertzen direnak (Ionizazio erreakzioak): Propietate azido-basikoak dituzte, hau da, ez dira eremu elektriko batean mugituko.
2. R erradikalen erreakzio karakteristikoak:
   • Disulfuro zubien eraketa.
   • OH taldeen esterifikazioa (azido fosforikoarekin ere eman daiteke).
3. Karboxilo taldearen erreakzioak (Erredukzioa): Karboxilo taldeak eragile erreduzitzaile ahaltsuarekin (LiBH4) erreakzionatzen du, aminoazidoari dagokion aminoalkohola sortuz.

Oligosakaridoak eta Polisakaridoak

Oligosakaridoen egitura analisia

Monosakaridoen propietate kimikoez baliatzen gara oligosakaridoen egitura zehazteko. Pausoak:

1. Bere ahalmen erreduzitzailea aztertzen da, lotura glikosidikoa zein taldetan ematen den ikusteko.
2. Hidrolisia eta ondoren monosakaridoen identifikazioa, kromatografia bidez. Horrela lotura glikosidikoa nolakoa den ikusi ahal dugu.
3. Karbono anomerikoaren erredukzioa (BH4Na), hidrolisia eta sortutako polioalkoholaren identifikazioa.
4. Aurreko deribatu erreduzituaren metilazio sakona eta ondoren hidrolisia. Zertarako? Aske dauden metilo hidroxilo talde guztiak metilatu egiten dira.
5. Deribatu metilatuen identifikazioa kromatografia bidez, egitura ezaguna duten patroiez baliatuz.
6. edo loturak eman daitezke, eta hori entzima espezifikoen bidez ematen da.

Polisakaridoak

Monosakarido askoren polimerazioz sortzen dira (20 baino gehiago). Polisakarido gehienak pisu molekular handiko polimeroak dira.

Polisakarido sinpleen ezaugarriak

1. Ez dute zapore gozorik.
2. Uretan nekez disolbatzen dira edo ezin dira disolbatu.
3. Ez dira erreduzitzaileak.

Zertan bereizten dira polisakaridoak?

1. Behin eta berriro errepikatzen diren monosakarido unitateen izaeran.
2. Kateen luzeran.
3. Monosakaridoen arteko lotura motetan.
4. Adarkadura mailan.
5. Funtzioaren arabera.

Beraz, sailkatzeko mota posible asko daude.

Erreserbako polisakaridoak: Almidoia eta Glukogenoa

Landareen almidoia: Bi polisakarido hauen nahastea da: amilosa eta amilopektina (nahasteari almidoia deritzo). Pikor moduan agertzen dira zitoplasman. Landare zeluletan almidoia amiloplasto izeneko organuluetan pilatzen da.

Zergatik pilatzen da glukosa amilopektinan? Efektu osmotikoa murrizteko. Izan ere, glukosa aske badago, efektu osmotikoa handitu egiten baita.

Amilosa eta Amilopektina

• Amilosa: Salbuespena da uretan, disolbagarria baita; beraz, egitura irekia hartzen du.
• Amilopektina: Animalien glukogenoaren antzera eratuta dago, baina adarkatuagoa.

Amilopektina eta glukogenoa oso antzera eratuta daude, glukosaz osaturiko polimero adarkatuak dira. Glukogenoa amilopektina baino adarkatuagoa agertzen da.

Proteinen Egitura

Proteinen tamaina oso aldakorra da.

Egitura primarioa

Kate polipeptidikoaren luzeran zehar, aminoazido sekuentzia definitua du. Proteina bakoitzak bere egitura primario ezberdin bat du. Egitura primarioak gainerako egiturak baldintzatzen ditu, proteinen bigarren, hirugarren eta laugarren mailako egiturak haren menpekoak baitira. Ondorioz, proteinen funtzioa aminoazido-sekuentziaren araberakoa da.

Egitura primarioaren garrantzia

1. 1.400 giza gaixotasun genetikotik gora daude erlazionatuta proteina akastunekin.
2. Espezie ezberdinetako proteina homologoek sekuentzia berdintsuak izaten dituzte.

Hondar aldaezinak eta hondar aldakorrak (A.a. aldakorrak) kantitate handian daude proteinetan; beraz, proteina polimorfikoak deritze.

Lotura peptidikoaren ezaugarriak

Aminoazidoak lotzen dituen lotura kobalentea da, eta honek aminoazido baten talde azidoa eta bestearen amino taldea lotzen ditu, dagokion ur molekula askatuz. Lotura bikoitz baten karaktere partziala du. Lotura peptidikoa zurruna eta laua da. Lotura peptidikoak bi aminoazido elkartzen dituenean, dipeptidoa dugu, eta dipeptidoa aminoazido gehiagorekin elkartzean, polipeptidoa.

Lotura peptidikoa bi egoera hauen artean aldatzen da, eta hortik dator lotura bikoitzaren karaktere partziala. Ezaugarri berezi hori dela eta, lotura peptidikoaren atomoak plano berekoak dira, eta bira guztiak -karbonoaren inguruan egiten dira. Angelu guztiek ez dute balio berdinak (“fi” eta “si”-ren arabera); beraz, oso egitura gutxi egongo dira proteina sekundarioaren barruan.

Egitura sekundarioa

Proteinak espazioan hartzen duen lehen antolamendua da.

Alfa-helizea ( -helizea)

Kate polipeptidikoak bere buruaren inguruan biratuz helizea itxuratzen du, eta kateko lotura peptidiko bakoitza beste lotura peptidiko batzuekin lotzen da, hidrogeno-zubiz. Hau da, -helizea barneko hidrogeno loturen bidez egonkortzen da (lotura intrakatenarioak).

-helizea eta bere neurriak: Proteina batzuk -helizea eratzen badute, zein aminoazidotatik zein aminoazidotara eratzen diren adierazten da. Aminoazidoen R taldeak kanporantz proiektatzen dira eta ionizaturik egon daitezke, pH-aren arabera.

Alfa-helizearen egonkortasuna

a) -helizearen egonkortasunean aminoazidoen eragina: Kate polipeptidiko guztiek ezin dezakete -helizearen konformazioa hartu. -helizearen konformazioa lortzea zenbait faktoreren menpekoa da: pH-a eta R taldeen mota eta sekuentzia. “Aminoazido sekuentziak eragina du -helizearen egonkortasunean”.

b) Aminoazidoen eragina, -helizearen inguruan:

1. Efektu elektrostatikoak.
2. Efektu esterikoak edo albo-kateen arteko interakzioak.
3. Prolinaren eragina. Bere alfa-karbonoak ez du biratzeko askatasunik.
4. Beste efektu batzuk.

Laburpena: Prolinak eta hidroxiprolinak eten egiten dute -helizea. Besteek, desegonkortu soilik. Beste egitura helikoidal motak ere ager daitezke, hala nola: 2.27-helize, 310 eta helize .

Beta konformazioa edo orri tolestua ( -xafla)

Kate polipeptidikoa tolestu egiten da aurrerantz eta atzerantz. Katearen zati ezberdinak zentzu berean badoaz, kate paraleloa deritzo; alderantzizko zentzuan badoaz, kate antiparaleloa deritzo.

-konformazioan, kateen arteko hidrogeno-loturak eratzen dira egitura egonkortuz. Kate peptidikoek ez dute egitura guztiz laua, sigi-saga egiten dute.

Beta bira ( -bira edo ukondoa)

Beste egitura sekundario bat -bira edo ukondoa da. Askotan kate peptidiko baten noranzkoa bat-batean aldatzen da. -ukondoak puntu horretan aurkitzen dira.

Egitura honetan lau aminoazidok parte hartzen dute, ukondo itxia (gutxi gorabehera 180º-koa) eratzeko. Egonkortzen da 1. eta 4. aminoazidoen artean hidrogeno lotura bat eratzen delako.

Azarezko egiturak

Kate peptidikoak ez du egitura berezirik hartzen. Kate peptidikoak aurkako norabidea hartzen du. Lau aminoazidok parte hartzen dute, eta n. posizioan dagoen eta (n+3). posizioan dagoen aminoazidoen artean hidrogeno loturak eratzen dira. egitura, aldiz, n eta (n+4) posizioan dagoen aminoazidoetan ematen da. Hauetako aminoazido bat, esaterako, prolina da.

Egitura supersekundarioak

Proteinetan agertzen diren egitura sekundarioen zenbait osagairen elkarketa egonkorrak dira ( -helizez, -orriz eta -biraz osatutako konbinazio ezberdinak).

Hauen artean batzuk nabarmendu daitezke:

1. -konformazioz osaturikoak.
2. -helizez osatuak.
3. -helizez eta -konformazioz osatuak.

Egitura tertziarioa

Aminoazido guztien jarrera espazialari deritzo. Proteinaren aktibitate biologikoaren erantzulea da. Egitura tertziarioaren arabera bi proteina mota bereizten dira:

1. Zuntz-proteinak: Babes edo egitura-funtzioa duten proteina disolbaezinak dira uretan. Forma luzatua dute, soka edo harizpi gisakoa. Egitura sekundario mota bakarra izaten dute: helizez edo orri tolestuaz eraturik. Adibidez: kolagenoa, ilearen keratinak eta setazko fibroina.
2. Proteina globularrak: Aurrekoak baino egitura askoz ere konplexuagoa dute. Itxura esferiko edo oboidea dute, katea peptidiko osoaren toleskuntzaren eta biribilkapenaren bidez eratzen delarik. Hauetan, proteinak bere barnean egitura sekundario ezberdineko eremuak ( –helizeak, -orriak, -birak eta egitura supersekundarioak) ager daitezke.

Egitura tertziarioa proteina globularretan

Adibidez: mioglobina, giharretako proteina bat, oxigeno garraiatzailea. Mioglobina proteina konjokatu bat da, hemo taldea talde prostetikoa delarik.

Egitura tertziarioaren ezaugarri amankomunak

Proteina askoren egitura tertziarioa ezagutzen da, eta bakoitzak egitura berezi bat aurkezten du. Oso korapilatsuak izan daitezke. Ezaugarri amankomun hauek agertzen dira:

1. Katea peptidikoa estuki batuta mantentzen da, oso modu trinkoan tolestuta. Barnealdean ez da ia lekurik gelditzen ur molekulentzako.
2. Egitura sekundario mota ezberdineko elkartze-eredu egonkorrak aurkitu dira, proteina askotan errepikatzen direnak, lehen aipatutako egitura supersekundarioak (edo egitura motiboak deritzenak). Esaterako, -upela, & esteka, etab.
3. Askotan egitura tertziarioaren barruan egitura unitate bereizgarri eta independenteak daudela ikusi da, modu trinkoetan tolestuta. “Domeinuak” izendatzen dira eta funtzio ezberdinak izan ditzakete. Entitate autonomikoak dira toleste-prozesu eta desnaturalizazio garaian. Domeinu bakoitza zenbait egitura supersekundarioren elkarketaz sortzen da.

Pirubato-kinasa izeneko proteina entzimatikoa 4 domeinuz osaturik dago. Domeinua: zati ezberdinak aurkitzen ditugu proteinen barruan, horietako bakoitzari domeinua deritzo. Hau da, zonalde ezberdinak dira non, desnaturalizazioan edo toleste eta ez toleste unean, independente gisa jokatzen duten.

Proteina globularreko egitura tertziarioaren ezaugarri amankomunak

Aminoazidoen R taldeak haien polaritatearen arabera kokatzen dira:

1. Hondakin ez polarrak: Proteinaren barnealdean agertzen dira, inguruko uretatik babestuak, interakzio hidrofoboz egonkortuta.
2. Karga elektrikoa duten R taldeak: Gehienetan proteinaren kanpoaldean aurkitzen dira, urarekin kontaktuan. Beraz, proteina gehienak elektrikoki kargatuak daude.
3. Kargarik gabeko talde polarrak: Bi lekutan agertzen dira, baina nagusiki kanpoaldean.

Egitura kuaternarioa proteina globularretan

Neurri handiko proteinek, globularrek zein izpitsuak, kate peptidiko bat baino gehiago dituzte, egituraz berdin-berdinak edo ezberdinak izan daitezke. Proteina oligomerikoak deritze.

Hemoglobinaren egitura kuaternarioa

Hemoglobinaren egitura (bi kate eta bi kate). Kate bakoitzak hemo talde bat du, oxigeno garraiatzaile moduan jokatzen duena.

Egitura kuaternarioaren ezaugarriak

Orokorrean, egitura kuaternarioen monomeroak lotura ahulez elkartzen dira (interakzio hidrofobikoak, lotura elektrostatikoak eta hidrogeno zubiak). Egitura hori duten proteina garrantzitsu asko ditugu, adibidez, hemoglobina.

Monomero edo azpiunitate peptidikoei dagokienez, 4 mota daude:

1. Monomeroak berdin-berdinak izan daitezke.
2. Oso antzekoak eta bata bestearekin ordezka daitezke.
3. Egitura ezberdinekoak, baina funtzio berarekin (hemoglobina).
4. Bai egitura bai funtzioaren aldetik ezberdinak (aspartato transkarbamilasa).

Nukleosidoak eta Nukleotidoak

Nukleosidoak

Ez dira era askean aurkitzen, nukleotidoen aitzindariak baitira; beraz, garrantzitsuak dira.

Nukleotidoak: Egitura orokorra

Nukleotidoen osagaiak: nukleosidoa + fosfato taldeak (1, 2 edo 3). Nukleotidoak eratzeko pentosa (azukrea) eta base nitrogenatua N-glikosidiko deritzen loturaz elkartzen dira. Lortutako konposatua nukleosidoa izango da.

Nukleotidoak: ATP

ATP: Fosfato taldea esterifikatu egiten da, H₂O molekula bat galduz. Nukleotidoak konposatu azidoak dira, fosfato taldearen OH-ak pH fisiologikoan negatiboki kargatuta daude. Ondorioz, azido nukleikoen elektroforesia egin ahal dugu.

Nukleotidoen propietateak

1. Konposatu solido, hidrosolugarriak dira.
2. Azido sendoak.
3. 260 nm-tako argiaren xurgapena. (Base nitrogenatuek argia xurgatzen baitute, eta kromatografiaren argi ultramoreaz ikusi ahal ditugu).

Nukleotidoen funtzioak: Garrantzi biologikoko nukleotido askeak

1. Azido nukleikoak osatzea.
2. Era askean, funtzio garrantzitsuak betetzen dituzte zeluletan. Adibidez:
   • ATPa: Energia metatu eta garraiatzen duen molekula unibertsala da. ATParen hidrolisian, azken fosfato taldea askatzen da, eta berarekin bi karga negatibo.
   • Kofaktore papera: FADa, NADa eta NADPa.
   • Zelulen arteko komunikaziorako: AMP ziklikoa (AMPc) edo adenosina 3´, 5´-monofosfato ziklikoa.
   • A koentzima: AMP nukleotidoz osatua, azilazio-erreakzioetan. Gantz azidoen degradazioan ere parte hartzen du.

DNAren Eginkizuna eta Egitura

DNAren eginkizuna

“Biologiaren Dogma Zentrala”: DNAn informazio genetikoa gordetzen eta mantentzen da. Izan ere, entzimen laguntzarekin, besteak beste, DNAk informazioa mantentzeko ahalmena du. DNAk RNA ondorioztatzen du, eta horrek proteina. Baina informazio genetikoa ez da zuzenean garraiatzen, RNA erabiltzen baita horretarako. RNAren sintesiari transkripzioa deritzo, non DNAren 2 kateetako bat eredu gisa hartzen den.

DNAren egitura: Watson eta Crick-en eredua

Ezaugarriak

1. DNA molekulak bi kate polinukleotidiko ditu.
2. Kateak antiparaleloak dira, hau da, kateek aurkako norabidea dute.
3. Fosfato-desoxirribosaz eraturiko hezurdura kanpoaldean dago, eta base nitrogenatuak hezurdurarekiko perpendikularki kokatuta daude barrualdean.
4. Bi kateak ardatz komun baten inguruan biribilkatzen dira, helize bikoitz bat eratuz. Destrogiroak dira.
5. Bi kateak hidrogeno zubien bidez lotuta daude (A-T, G-C, base-bikoteak, BP). Base pirimidiniko bat base puriko batekin elkartzen da beti.
6. Bi kateak ez dira berdinak, osagarriak baizik.
7. Helize bikoitzaren neurriak: diametroa 20 Å-koa da. Bira bakoitzaren luzera 34 Å, 10 nukleotido bira bakoitzean.
8. Base nitrogenatuen sekuentziak “informazio genetikoa” gordetzen du.

DNAren propietateak

1. Pisu molekularrak oso aldakorrak dira izakiaren arabera (Izaki batzuetako DNA molekulen base-bikoteen kopurua eta luzera).
2. Propietate azido-basikoak eta urarekiko solugarritasuna.
3. Desnaturalizazioa eta propietate optikoak: Desnaturalizazioa tenperatura aldaketen eraginez ematen da, eta bertan hidrogeno loturak puskatzen dira, fusio (Tm) puntuan.