Biomoléculas y Proteínas: Estructura, Propiedades y Desnaturalización

Composición de los Seres Vivos: Biomoléculas y Enlaces

Pregunta 1

a) ¿Qué grupo de biomoléculas se caracteriza por presentar enlaces monocarbonílicos? ¿Cómo se origina dicho enlace? (0,75 puntos).

Respuesta:

El grupo de biomoléculas que puede presentar enlaces monocarbonílicos son, entre los glúcidos, los ósidos (disacáridos, trisacáridos, … polisacáridos). Este enlace se origina al reaccionar mediante enlace O-glucosídico el grupo –OH del carbono carbonílico (carbono anomérico) de un primer monosacárido con el grupo alcohol (-OH) de un carbono no carbonílico de un segundo monosacárido. Se desprende una molécula de agua y ambos carbonos quedan unidos por un “puente de oxígeno”.

Ejemplo: la maltosa (disacárido) formada por la unión monocarbonílica de dos glucosas:

Pregunta 2

b) Explique la propiedad que permite a algunos lípidos la formación de las biomembranas. Ponga un ejemplo de un lípido con esta propiedad (0,75 puntos).

Respuesta:

La propiedad que permite a los lípidos la formación de membranas es que son moléculas anfipáticas, porque poseen dos partes que se comportan de distinta manera respecto al agua. Tienen una cabeza o polo hidrófilo (lipófobo) que tiende a orientarse hacia el agua y unas colas o polo hidrófobo (lipófilo) que rehúye el agua. Por esto, en las membranas biológicas forman bicapas con los polos hidrófilos orientados hacia las zonas acuosas (citoplasma y medio extracelular) y los polos hidrófobos enfrentados entre sí.

Un lípido con esta propiedad es el colesterol (lípido insaponificable, esteroide) y los fosfolípidos como las lecitinas (lípidos saponificables).

Pregunta 3

c) ¿Qué significa la desnaturalización proteica? (0,5 puntos).

Respuesta:

La desnaturalización proteica es un proceso que afecta a la estructura tridimensional de las proteínas cuando varían ciertas condiciones del medio. Es un cambio estructural de las proteínas, donde pierden la conformación nativa (se despliegan y desorganizan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera) sin que llegue a alterarse su esqueleto covalente (secuencia de aminoácidos) y, de esta forma, se altera su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades fisicoquímicas. Se debe sobre todo a modificaciones del pH, la temperatura o sustancias químicas del medio (aumento de la concentración salina).

Un cambio visible cuando una proteína se desnaturaliza es la formación de coágulos que precipitan.

Si no se ha perdido la secuenciación (si no se han roto los enlaces peptídicos), la proteína puede renaturalizarse si los valores de pH o temperatura vuelven a ser los óptimos.

Estructura y Desnaturalización de las Proteínas

Pregunta 1

a) Explique los distintos tipos de estructuras que existen en las proteínas (1 punto).

Respuesta (Guion):

• Estructura primaria: Formada por la secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura secundaria: Formada por la disposición espacial en forma de hélice, lámina plegada, o de tipo colágeno.
• Estructura terciaria: Plegamiento espacial.
• Estructura cuaternaria: Formada por la unión de varias subunidades o monómeros.

Pregunta 2

b) Suponga que dispone de albúmina de huevo en un tubo de ensayo. Diseñe cuatro experiencias físicas o químicas sencillas que alteren la conformación nativa de esa proteína y explique brevemente el porqué de la alteración en cada caso (1 punto).

Respuesta (Guion):

Se espera que el alumno dé una explicación razonada de que se trataría de una desnaturalización en cualquiera de los casos y que, debido a esta alteración, la proteína se volvería biológicamente inactiva.

Ejemplos:

• Física: Calentando el tubo de ensayo (desnaturalización por calor).
• Química: Añadiendo vinagre o limón (cambio de pH).
• Química: Añadiendo al tubo de ensayo una solución salina concentrada.
• Física: Agitando fuertemente el tubo de ensayo.