Biomoléculas Esenciales: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Agua
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Glúcidos
Formados por un esqueleto carbonado que contiene un grupo carbonilo (aldehído o cetona) y múltiples grupos hidroxilo (-OH).
Monosacáridos
Son los glúcidos más sencillos, formados por una sola unidad de polihidroxialdehído o polihidroxicetona, con 3 a 9 átomos de carbono. Los más simples son las aldosas y las cetosas.
Según el número de átomos de carbono, pueden ser:
- 3 Carbonos: Triosas
- 5 Carbonos: Pentosas (ej. Ribosa, Desoxirribosa)
- 6 Carbonos: Hexosas (ej. Glucosa, Fructosa, Galactosa)
Disacáridos
Unión de dos monosacáridos mediante un enlace covalente O-glucosídico.
Enlace O-glucosídico
Se establece un enlace covalente entre un grupo hidroxilo (-OH) del primer monosacárido y un grupo hidroxilo del segundo, con la pérdida de una molécula de agua (H₂O).
Polisacáridos
Resultado de la unión de muchos monosacáridos (generalmente más de 10) mediante enlaces O-glucosídicos.
Tipos según su estructura y función:
- Lineales: Función estructural (ej. Celulosa, Quitina).
- Ramificados: Función de reserva energética (ej. Almidón en plantas, Glucógeno en animales).
Funciones Generales de los Glúcidos:
- Combustible celular (fuente de energía inmediata).
- Reserva energética.
- Componente estructural (ej. pared celular en plantas, exoesqueleto en artrópodos).
- Componentes de ácidos nucleicos (ribosa y desoxirribosa).
- Reconocimiento celular (glucolípidos y glucoproteínas).
Lípidos
Son biomoléculas orgánicas heterogéneas, caracterizadas por ser insolubles o poco solubles en agua y solubles en disolventes orgánicos (como éter, cloroformo, benceno).
Clasificación:
A) Ácidos Grasos
Son largas cadenas hidrocarbonadas de tipo alifático, generalmente con un número par de átomos de carbono (entre 4 y 36), y con un grupo carboxilo (-COOH) terminal. Pueden ser saturados (solo enlaces simples C-C) o insaturados (con uno o más dobles enlaces C=C).
Reacción de Esterificación:
Reacción en la que un ácido graso se une a un alcohol (como el glicerol) mediante un enlace covalente de tipo éster, liberando una molécula de agua.
B) Lípidos Saponificables
Contienen ácidos grasos en su composición unidos por enlace éster y pueden formar jabones mediante la reacción de saponificación (hidrólisis alcalina). Se dividen en:
- Simples (ej. Acilglicéridos - grasas y aceites, Ceras): Formados por C, H, O. Son principalmente reservas energéticas.
- Complejos (ej. Fosfolípidos, Glucolípidos, Esfingolípidos): Formados por C, H, O y a menudo N, P, S. Son componentes fundamentales de las membranas celulares, donde forman bicapas lipídicas debido a su carácter anfipático. Un ejemplo base es el ácido fosfatídico (en fosfolípidos).
C) Lípidos Insaponificables
No contienen ácidos grasos en su composición y, por lo tanto, no pueden formar jabones (no experimentan saponificación). Derivan de la polimerización del isopreno. Ejemplos incluyen:
- Terpenos (o Isoprenoides): Vitaminas (A, E, K), pigmentos (carotenoides), aceites esenciales.
- Esteroides: Derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno (ej. Colesterol, ácidos biliares, hormonas esteroideas como testosterona, estrógenos, cortisol).
- Prostaglandinas: Derivados de ácidos grasos, con función reguladora local.
Funciones Generales de los Lípidos:
- Reserva energética (a largo plazo, más eficiente que los glúcidos).
- Función estructural (componentes esenciales de las membranas biológicas).
- Función reguladora (hormonas esteroideas, prostaglandinas, vitaminas liposolubles).
- Aislante térmico (tejido adiposo).
- Protección mecánica (grasa alrededor de órganos).
- Impermeabilizante (ceras).
Proteínas
Son macromoléculas (polímeros) biológicas de elevado peso molecular, formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células y desempeñan una enorme variedad de funciones.
Aminoácidos (aa)
Son los monómeros de las proteínas. Son moléculas orgánicas formadas por un átomo de carbono central (carbono alfa, Cα) unido covalentemente a:
- Un grupo amino (-NH₂).
- Un grupo carboxilo (-COOH).
- Un átomo de hidrógeno (-H).
- Una cadena lateral o grupo R, que varía entre los 20 tipos de aminoácidos proteicos estándar y determina sus propiedades químicas específicas (polaridad, carga, tamaño).
Enlace Peptídico
Es un enlace covalente de tipo amida que se forma entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH₂) del siguiente aminoácido en la cadena, con la pérdida de una molécula de agua. Este enlace es rígido y planar.
Estructura de las Proteínas
La función de una proteína depende críticamente de su estructura tridimensional única, que se organiza en varios niveles:
Estructura Primaria
Es la secuencia lineal y específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica, determinada genéticamente. Define la identidad de la proteína y condiciona los niveles superiores de estructura. Se lee convencionalmente desde el primer aminoácido (con el grupo amino libre, extremo N-terminal) hasta el último aminoácido (con el grupo carboxilo libre, extremo C-terminal).
Estructura Secundaria
Es el plegamiento local regular y repetitivo de segmentos de la cadena polipeptídica en el espacio, estabilizado principalmente por puentes de hidrógeno entre los átomos del esqueleto peptídico (grupos C=O y N-H). Las formas más comunes son:
- Hélice alfa (α-hélice): Estructura helicoidal dextrógira.
- Lámina beta (β-lámina): Disposición extendida y plegada, formando hojas.
- Giros beta y bucles: Conectan segmentos de hélice α y lámina β.
Estructura Terciaria
Describe la disposición tridimensional completa y única de toda la cadena polipeptídica, incluyendo cómo se organizan las estructuras secundarias (hélices α, láminas β, giros) y las regiones no regulares en el espacio. Esta conformación globular (compacta) o fibrosa (alargada) se estabiliza mediante diversas interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas o puentes salinos, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales no polares) y, en algunos casos, enlaces covalentes (puentes disulfuro, -S-S-) entre las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos.
Estructura Cuaternaria
Se presenta solo en proteínas oligoméricas, es decir, aquellas formadas por más de una cadena polipeptídica (denominadas subunidades o protómeros). Describe cómo estas subunidades (que pueden ser iguales o diferentes) se ensamblan, asocian y organizan espacialmente para formar un complejo proteico funcional. La unión entre subunidades se mantiene principalmente mediante interacciones débiles (similares a las de la estructura terciaria) y, a veces, puentes disulfuro intercatenarios.
Agua (H₂O)
Es la sustancia química más abundante en la materia viva y en la superficie de la Tierra, esencial para la vida tal como la conocemos.
Distribución en un ser vivo pluricelular (valores aproximados):
- Agua circulante (sangre, linfa): ~8% del peso corporal
- Agua intersticial (líquido entre las células): ~15%
- Agua intracelular (dentro de las células): ~40%
Características Moleculares:
- Formada por dos átomos de hidrógeno (H) y un átomo de oxígeno (O) unidos mediante enlaces covalentes polares. La geometría de la molécula es angular (aproximadamente 104.5°).
- Debido a la mayor electronegatividad del oxígeno en comparación con el hidrógeno, el oxígeno atrae con más fuerza los electrones compartidos, generando una carga parcial negativa (δ⁻) sobre el átomo de oxígeno y cargas parciales positivas (δ⁺) sobre los átomos de hidrógeno.
- Esta distribución desigual de cargas convierte a la molécula de agua en un dipolo eléctrico, siendo una molécula polar aunque eléctricamente neutra en su conjunto.
- La polaridad permite la formación de fuerzas de atracción electrostáticas entre moléculas de agua vecinas, conocidas como puentes de hidrógeno. Cada molécula de agua puede formar hasta cuatro puentes de hidrógeno con otras moléculas de agua.
- Gracias a la extensa red de puentes de hidrógeno, el agua presenta propiedades únicas, como ser líquida a temperatura ambiente (a pesar de su bajo peso molecular).
Propiedades Fisicoquímicas Clave:
- Elevada fuerza de cohesión y adhesión: La cohesión (atracción entre moléculas de agua) y la adhesión (atracción a otras superficies polares) explican la alta tensión superficial y la capilaridad.
- Principal disolvente biológico: Su polaridad le permite disolver una gran cantidad de sustancias polares (hidrofílicas) e iónicas (**disolvente polar universal**). Facilita el transporte de sustancias y las reacciones químicas.
- Elevada capacidad térmica (alto calor específico): Puede absorber o liberar grandes cantidades de calor con mínimas variaciones en su propia temperatura, actuando como amortiguador térmico.
- Elevado calor de vaporización: Se necesita mucha energía para romper los puentes de hidrógeno y pasar de estado líquido a gaseoso. Esto es crucial para la refrigeración por evaporación (sudoración).
- Mayor densidad en estado líquido que en estado sólido (hielo): A 0°C, las moléculas de agua en el hielo forman una estructura cristalina ordenada y menos densa que el agua líquida a 4°C (su punto de máxima densidad). Esto permite que el hielo flote, aislando las masas de agua inferiores.
- Capacidad de ionización: Aunque en pequeña medida, el agua se ioniza en H⁺ (ión hidrógeno o protón, usualmente como H₃O⁺, ión hidronio) y OH⁻ (ión hidroxilo), lo que es fundamental para el pH.
Funciones Biológicas:
- Disolvente universal: Es el medio acuoso donde ocurren la mayoría de las reacciones metabólicas celulares.
- Función bioquímica: Participa directamente como reactivo (ej. hidrólisis) o producto (ej. condensación) en muchas reacciones metabólicas.
- Función estructural: Contribuye a dar volumen, forma y turgencia a las células y tejidos.
- Función de transporte: Actúa como vehículo para el transporte de nutrientes, gases, hormonas y productos de desecho en los organismos (sangre, linfa, savia).
- Función amortiguadora: Protege órganos y estructuras sensibles contra golpes y fricción (ej. líquido amniótico, líquido cefalorraquídeo, líquido sinovial).
- Función termorreguladora: Ayuda a mantener estable la temperatura corporal (homeotermia) gracias a su alto calor específico (absorbe calor) y alto calor de vaporización (libera calor al evaporarse).