Biología Molecular Esencial: Proteínas, ADN y ARN
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Conceptos Clave en Biología Molecular
1. Alosterismo y Conformación Proteica
En el alosterismo, la unión de una molécula de ligando induce un cambio conformacional, o transición alostérica, que altera la actividad de la proteína o la afinidad por otros ligandos.
2. Definición de Alosterismo
Cualquier modificación en la estructura terciaria o cuaternaria, o en ambas, de una proteína, inducida por la unión de un ligando, el cual puede ser activador, inhibidor, un sustrato, o los tres.
3. Grupos Terminales de una Proteína
¿Los extremos de una proteína tienen un grupo?
- Amino libre (no unido)
- Amino cortado (unido)
- Amino (simple)
- Amino (mixto)
Nota del profesor: El grupo amino libre se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica.
4. Interacción de Bases en Ácidos Nucleicos
¿A través de qué pueden interactuar las bases en los ácidos nucleicos?
Las bases en los ácidos nucleicos pueden interactuar a través de los enlaces de hidrógeno.
5. Deformación del ADN por Unión Proteica
¿Qué puede deformar la unión de proteínas al ADN?
La unión de proteínas al ADN puede deformar su estructura helicoidal.
6. Consecuencias de la Deformación Helicoidal del ADN
¿Qué provoca la deformación de la estructura helicoidal?
Provoca la torsión o el desenrollamiento de la molécula de ADN.
7. Composición de Proteínas Multiméricas
¿De qué constan las proteínas multiméricas?
De dos o más polipéptidos o subunidades.
8. Concepto de Especificidad Proteica
¿Qué es especificidad?
Es la capacidad de una proteína de unirse a una molécula con preferencia sobre otra molécula.
9. Síntesis de Cadenas Polipeptídicas
¿Por medio de qué es sintetizada una cadena polipeptídica?
Por un complejo proceso llamado traducción, en el cual el ensamblaje de los aminoácidos en una secuencia particular es dictado por el ARNm.
10. Estructura Terciaria de las Proteínas
¿A qué se refiere la estructura terciaria?
A la conformación global de una cadena polipeptídica, es decir, la disposición tridimensional de todos sus residuos de aminoácidos.
11. Interacción de Promotores en E. coli
La mayoría de los promotores de E. coli interactúan con:
La ARN polimerasa que contiene σ70 (ARN polimerasa σ70), la forma principal de la enzima bacteriana.
12. Poros Proteicos en la Membrana Exterior de E. coli
Los grandes poros proteicos en la membrana exterior de E. coli permiten:
Que los iones se difundan libremente entre el medio externo y el espacio periplasmático.
13. Capacidades de las Proteínas
¿De qué son capaces las proteínas?
Son capaces de transmitir diversas fuerzas y energías de una manera ordenada.
14. Función de los Codones
¿Cuál es la función de los codones?
Cada codón especifica un aminoácido en particular.
15. Rol de las Proteínas en Sistemas Reguladores
¿Cómo actúa una proteína en los sistemas reguladores de dos componentes?
Actúa como un sensor, monitorizando el nivel de nutrientes y otros componentes en el ambiente.
16. Requerimientos de las ARN Polimerasas Nucleares
¿De qué requieren las ARN polimerasas nucleares?
Requieren de diversos factores proteicos denominados factores de transcripción.
17. Purinas y Pirimidinas en ADN y ARN
¿Qué purinas y pirimidinas están presentes en el ADN y ARN?
- Purinas: Adenina (A) y Guanina (G)
- Pirimidinas: Citosina (C), Timina (T) (en ADN) y Uracilo (U) (en ARN)
18. Naturaleza del Código Genético
¿Cómo es el código genético utilizado por las células?
Es un código de tripletes.