Aminoazidoak, Proteinak eta Entzimak: Egitura, Funtzioa eta Erregulazioa

1. Aminoazidoak eta Proteinak

a. Aminoazidoen Ezaugarriak

Aminoazidoak konposatu solido, kristalino eta hidrosolugarriak dira. Estereoisomeria aurkezten dute eta urtze-puntu altua dute. Kimikoki anfoteroak dira. Aminoazido guztiek, glizina (Gly) ezik (R = H), karbono asimetriko bat dute (α karbonoa), eta, beraz, estereoisomeria azaltzen dute (D eta L formak) eta aktibitate optikoa (+ eta - , destrogiroak eta lebogiroak). Naturan L formak aurkitzen dira. Aminoazidoak uretan disolbagarriak dira, euren izaera ionikoa dela eta. Inguruneko pHaren arabera, aminoazidoen jokaera aldatu egiten da:

• pH azidoa denean, aminoazidoak base bezala jokatzen dute (protoi hartzaile).
• pH basikoa bada, azido bezala jokatzen dute (protoi emaile).

b. Lotura Peptidikoa

Lotura peptidikoa lotura kobalentea da. Karboxilo eta amino taldeak elkarrekin erreakzionatzen dute ur-molekula bat galduz.

c. Proteinen Egitura Mailak

• Primarioa: Kate polipeptidikoaren aminoazidoen orden zehatza edo sekuentzia adierazten digu, hau da, zein aminoazido eta zein ordenetan dauden kokaturik katean zehar.
• Sekundarioa:
  • α helize konformazioa: Kate polipeptidikoa biribilkatzen da itxura helikoidala hartuz. R taldeak helizetik kanpora proiektatzen dira.
  • β lamina konformazioa: Kate polipeptidiko bakoitzak sigi-saga egitura dauka. H zubiak kate ezberdinen artean edo kate bereko tarte desberdinen artean ematen dira.
• Tertziarioa: Egitura honek egitura sekundarioaren konformazio espaziala ematen digu.
  • Konformazio globularra: Egitura sekundarioa tolestu egiten da itxura esferikoa hartuz. Egitura hau duten proteinak uretan disolbagarriak dira. Jeneralean, alde zuzenetan α-helize egitura hartzen dute eta ukondoetan β-konformazioa.
  • Konformazio harikara: Konformazio hau duten proteinek forma lineala eta α-helize egitura sekundarioa daukate. Uretan disolbaezinak dira eta oso jarkikorrak.
• Kuaternarioa: Egitura honek kate polipeptidiko (protomero) batzuen artean sortzen diren lotura ahulak adierazten dizkigu. Ondorioz, konplexu proteikoak sortzen dira. Egitura hau mantentzen duten loturak H zubiak, indar hidrofoboak eta elektrostatikoak dira.

2. Proteinen Desnaturalizazioa eta Funtzioa

a. Desnaturalizazioa

Desnaturalizazioa proteinaren jatorrizko konformazioaren (hau da, konformazio natiboa -egitura sekundarioa eta tertziarioa-) desegitean datza, dagozkion loturak (H zubiak, -S-S-, ...) hautsi egin direlako. Eragile garrantzitsuenak tenperatura (T) eta pH aldaketak dira. Proteinaren disolbagarritasuna txikiagotu egiten da, sarritan prezipitatuz. Prozesua itzulezina edo itzulgarria izan daiteke, desnaturalizazioa eragin duen faktorearen jarduera amaitzean gertatzen denaren arabera. Hasierako konformazioa berreskuratzeari birnaturalizazio deritzo.

b. Proteina Homologoak

Funtzio bera betetzen duten proteinei, proteina homologo deritze. Espezie nahiz espezie bereko banako bakoitzeko proteinak homologoak oso antzekoak dira, baina ez berdin-berdinak. Proteina batean aurkitzen diren desberdintasunak aminoazidoen sekuentziaren menpe daude. Aldakortasun honen garrantzia handia da eta espezie baten barnean ere gerta daiteke.

c. Egitura eta Funtzioa

Kate polipeptidikoa proteinaren oinarria da, baina proteina funtzionala izateko, egitura berezi eta tolestua hartu behar du.

d. Proteinen Sailkapena

• Globularrak: Protaminak, histonak, albuminak, globulinak, prolaminak, gluteninak, entzimak.
• Haritsuak: Elastina, kolagenoak, keratinak, fibroina.
• Talde prostetikoa dutenak (molekula ez-proteikoa):
  • Kromoproteinak:
    • Porfirinikoak
    • Ez-porfirinikoak: Hemozianina, pigmentu biliarrak, glukoproteinak, lipoproteinak, nukleoproteinak, fosfoproteinak.

3. Entzimen Ezaugarriak eta Erregulazioa

a. Tenperaturaren Eragina

• Entzimen aktibitate optimoa 35 eta 75 ºC artean egoten da.
• 0 ºC-tan, molekulen higidura-abiadura handitzen da.
• 50 ºC-tan, desnaturalizazioa gertatzen da.
• Entzima bat desnaturalizatzen bada, ez du aktibitaterik izango.

b. pH-aren Eragina

C entzimak, pH azido batean (0-7 tartean), C entzimaren pH optimoa 2 denez, honek izango du elektronegatibitate handiagoa.

c. Inhibizio Entzimatikoa

Inhibizio entzimatikoa entzima baten aktibitatea murrizten edo eragozten duten substantziek (inhibitzaileak) eragiten dute. Bi motatakoak izan daitezke:

• Itzulezina: Entzimak bere forma galtzen du eta ezin da berreskuratu (Adibidez, esnea).
• Itzulgarria: Inhibitzailea askatzean, entzima bere formara itzultzen da.

d. Erregulazio Alosterikoa

Bi lotura-gune gutxienez dituzten entzimekin gertatzen da erregulazio alosterikoa. Lotura-gune horiek gune aktiboa eta gune erregulatzailea izaten dira. Azken honi efektore alosteriko deituriko molekula lotuko zaiolarik. Elkarrekintza alosterikoaren bidez, entzimak aldi baterako aktibatzen edo inaktibatzen dira.

4. Koentzimak eta Bitaminak

a. Koentzimen Funtzioa

Koentzimak kofaktore organikoak dira eta erradikal kimikoak garraiatzen dituzte. Entzimekin behin betiko lotzen badira, entzimaren talde prostetikoa direla esaten da. Koentzimak ezinbestekoak dira entzimek erreakzio kimikoak modu eraginkorrean katalizatzeko, eta aktiboki parte hartzen dute bizitzarako ezinbestekoak diren prozesu metabolikoetan.

b. Koentzimen Motak

• Oxidazio-erredukzio koentzimak: Protoi eta elektroiak garraiatzen dituztenak.
• Taldeak transferitzen dituzten koentzimak: Multzo honetan kokatzen da ATPa. Fosfato taldeak transferitzen ditu.

c. Bitaminak eta Koentzimak

Bitamina asko koentzimak dira, eta beste batzuk koentzimen osagai gisa jarduten dute.

d. Bitaminen Sailkapena

• Liposolugarriak: A, D, E eta K bitaminak.
• Hidrosolugarriak: C eta B konplexuko bitaminak (B1, B2, ...).