Aminoácidos, Péptidos y Proteínas: Estructura y Funciones

Aminoácidos

Son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas y son biomoléculas orgánicas de bajo peso molecular. Hay 20 tipos de aminoácidos distintos y se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral:

• Los aminoácidos con una cadena lateral hidrofoba aromática (significa que tiene un anillo como el del benceno)
• Los aminoácidos con una cadena lateral hidrofoba alifática (que es un hidrocarburo lineal)
• Los aminoácidos con una cadena lateral hidrófila sin carga, es decir, neutra
• Los aminoácidos con una cadena lateral hidrófila con carga positiva, son los aminoácidos básicos
• Los aminoácidos con una cadena lateral hidrófila con carga negativa, son los aminoácidos ácidos porque en la cadena lateral tiene un grupo carboxilo

Los aminoácidos en disolución, cuando se disuelven en agua, los grupos ácidos tienden a ceder protones quedando un grupo carboxilo de carga negativa y los grupos amino tienden a captar protones quedando un grupo amino de carga positiva.

Los aminoácidos son anfóteros, es decir, que se pueden comportar como ácidos (liberan un ion hidrógeno cuando se ioniza con el grupo COOH) y también como base (el grupo amino capta un ion de hidrógeno). Es decir, tendrían una doble personalidad y pueden actuar como sistemas tampón o amortiguadores del pH.

Péptidos

Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que resulta de la reacción entre el grupo COOH de un aminoácido con el grupo amino del siguiente aminoácido, liberando así una molécula de agua. Los péptidos son polímeros lineales (no ramificados) formados por la unión de aminoácidos mediante el enlace peptídico. Según la longitud del péptido se pueden clasificar en:

• Oligopéptidos: son cadenas de 2 a 10 aminoácidos
• Polipéptidos: cadenas formadas por la unión de entre 10 a 100 aminoácidos
• Proteínas: macromoléculas formadas por la unión de más de 100 aminoácidos mediante enlace peptídico. Si solo poseen aminoácidos se llaman Holoproteínas, si se presentan además con una parte no proteica llamada grupo prostético recibe el nombre de Heteroproteínas, según la naturaleza del grupo prostético pueden ser: glucoproteínas como muchas proteínas de membranas celulares que presentan cadenas de oligosacáridos, lipoproteínas como LDL y HDL que transportan colesterol en sangre, hemoproteínas como la hemoglobina que presentan el grupo prostético hemo.

Características del Enlace Peptídico

Tiene comportamiento parcial de doble enlace, presenta mayor rigidez que un enlace simple, lo cual impide que los átomos implicados puedan girar libremente. Por este motivo, los 4 átomos implicados en dicho enlace se sitúan en un mismo plano, denominado plano de la amida. Los giros y plegamientos de la cadena polipeptídica se realizan en los carbonos alfa que tienen libertad de giro. Los grupos implicados en el enlace peptídico son polares (tienen distribución desigual de cargas eléctricas), por ello pueden establecer puentes de hidrógeno con otros grupos polares (hidrófilos) y los enlaces peptídicos pueden sufrir hidrólisis mediante enzimas peptidasas.

Proteínas

Biomoléculas formadas por la unión de más de 100 aminoácidos unidos mediante enlace peptídico. Son macromoléculas y tienen una estructura especial que viene definida por distintos niveles de organización que es lo que se conoce como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que ocurren porque tienen una cadena muy larga. Cada nivel se forma a partir del nivel anterior.

Estructura Primaria

Es el orden en el que se colocan los aminoácidos para formar una cadena proteica (secuencia de aminoácidos). Los enlaces que mantienen a la estructura primaria son los enlaces peptídicos (enlaces covalentes fuertes).