Proteïnes

Enviado por Programa Chuletas y clasificado en Biología

Escrito el en catalán con un tamaño de 4,55 KB

 
Proteines: Contenen C, O2, H, i N, la majoria contenen Sofre i algunes Fosfor, Fe, zinc i coure.
Composicio: Són polímers formats per la unió de centenars i milers d'aminoàcids. Es troben vint aminoàcids, els quals es combienen entre ells de moltes maneres molt diverses i originen milers de proteïnes diferents, cadascuna amb propietats i funcions caracteristiques diferents. S'uneixen entre elles mitjançant enllaços covalents anomenats enllaços peptidics, que s'estableixen entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino del següent. Peptids: proteïes formades per pocs aminoacids. Oligopèptids: Quan s'uneixen un pocs aminoàcids. Polipeptids: Quan s'uneixen centenars de aminoàcids.
Caracteristiques del aminoàcids: Formats per un atom de C, al qual s'uneixen un grup carboxil i un grup amino i un grup R o cadena lateral. Els isomers D se situa a la dreta i en els isomers L se situa a l'esquerre. Els aminoàcids solen ionitzar-se i originen un ió dipolar, és a dir, amb carrega positiva i negativa.
Estructura: Primària: és la seqüència d'aminoàcids que succeeixen en la cadena, l'un a continuació de l'altre.
Secundària: s'obté com a resultat del plegament de la cadena sobre si mateixa, de manera que la molècula de proteïna adquireix una estructura tridimensional. Helix : és la cadena de les proteïnes que formen estructures d'una estabilització considerable. Conformació : Les proteïnes amb aquesta estructura formen filaments suaus i flexibles. Terciària: en algunes proteïnes l'estrucutra secundària es plega un altre cop sobre si si mateixa a causa de les interaccions entre el grups R dels aminoàcids. Quaternària: es constitueix quan s'uneixen mitjantçant diversos tipus d'enllaços o interaccions dues o més cadenes polipeptídiques per tal de formar una gran proteïna.


Propietats: Especificitat: a diferencia d'altres biomolecules, les proteïnes són especifiques de cada especie i fins i tot de cada individu, ja que depenen de la informació genètica. Solubilitat: Les proteïnes son solubles en aigua si disposa de prou aminoàcids amb grups polars. En funció de la càrrega que el presenti pot actuar com a àcids o com a bases.
Desnaturalització: Les proteïnes amb temperatures o pH extrems es desnaturalitzen el que vol dir que perden la seva forma tridimensional, la qual cosa ja no poden realitzar la funció que desenvolupen. En molts casos aquesta desnaturalització es reversible, és a dir, quan els valors de temperatures o pH tornen a ser òptics la proteïna es renaturalitza.
Funcions: Estructural: Confereixen resistencia i força als teixits. Ex: la queratina a les ungles.De reserva: Els aminoàcids que s'obtenen de la hidrolisi poden ser emprats en processos d'obtenció d'energia. Ex: la caseïna a la llet. De regulació: Actuen en la regulació de preocessos metàbolics, s'hi inclouen algunes hormones. Ex: la insulina.Catalitzadora: Els enzims són les proteïnes que controlen la velocitat de les reaccions. Ex: el glicogen. Defensiva: Hi han proteïnes que actuen defensant els organismes d'altres organismes patògens. Ex: Les immunoglobulines. Transportadora: S'uneixen a altres substàncies pera transportar-les als deiferents teixits. Ex: L'hemoglobina transporten Oxigen. Contràctil: Peremten a les cel·lules i als organuls de contreures i de participar en diversos tipus de moviments.
Classificació: les proteïnes simples o holoproteïnes: estan formades per cadenes de polipèptids i la seva hidrolisi produeix aminoàcids. Ex: L'ovaoalbúmina. Les proteïnes conjugades o heteroporteïnes: estan formades per cadenes polipeptidiques i molècules o ions anomenats grups prostètics. La hidrolisi produeix aminoàcids i altres molècules o ions.

Entradas relacionadas: