Proteínas alfa hélice

1.  las proteínas

Las proteínas son unas de las moléculas más importantes de Los seres vivos y que no solo aparecen en los músculos. El colágeno y la Queratina tienen función estructural; el colágeno forma tendones, huesos y Cartílago; la queratina forma la piel y derivados como el pelo, las uñas o las Plumas; lainsulina que regula el Metabolismo glucídico tiene función hormonal; y la trombina, con función de Defensa, participa en la coagulación de la sangre. Las proteínas son Macromoléculas orgánicas compuestas básicamente por carbono,hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Además, es Frecuente el azufre y en menorfrecuencia fósforo, hierro, magnesio, cobre, etc.Sus carácterísticas principales son:Son compuestos de Elevado peso molecular.Forman más del 50% En peso de la materia viva una vez seca.Son fundamentales Para la estructura y el funcionamiento celular. En una solacélula puede haber miles de proteínas Diferentes.Desempeñan funciones Muy diversas dentro de las células.Son específicas, Diferentes en las especies e incluso en individuos de lamisma especie.Básicamente. Están Formadas por 20 aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.Son la expresión de La información genética de la célula.

1.1. Aminoácidos y Péptidos

Los aminoácidos —unidades básicas que forman las proteínas— Son compuestos quetienen todos ellos un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unidos almismo átomo de carbono, denominado carbono α (alfa), diferenciándose en lascadenas Laterales o grupos representados por R.El carbono α de todos los aminoácidos, excepto en la glicina O glicocola, esasimétrico, por lo que De cada aminoácido hay isómeros D y L, y son ópticamenteactivos.Los radicales ácidos Y aminos de los aminoácidos pueden ionizarse, por lo que sucomportamiento es anfótero al Convertirse en iones híbridos o zwiteriones, quese comportan como un par ácido-base que Les permite hacer frente a los cambios  De pH en el medio celular.
El pH en el que tienden a adoptar la Forma de dipoloeléctrico es distinto Para cada aminoácido y se conoce como punto isoeléctrico.Clasificación de los α aminoácidos proteicosLa clasificación se basa en los grupos R, que en unos es Polar e hidrófilo y enotros apolar e Hidrófobo.

Se suelen hacer cuatro grupos:Neutros no Polares o hidrófobos

Carentes de grupos capaces de formar enlacesde hidrógeno, con igual número de radicales Amino que carboxilo.

Neutros polares sin carga

Más solubles en Agua que los no polares, porque susradicales R pueden establecer puentes de hidrógeno.

Ácidos:

con mayor número de radicales Carboxilo que amino, por lo que su carganeta es negativa.

Básicos

Con Mayor número de radicales amino que carboxilo y con carga neta positiva.

Péptidos

Los péptidos son compuestos formados por dos o más Aminoácidos unidos medianteenlaces Peptídicos. El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo Carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, con desprendimiento de Una molécula deagua. .El enlace tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que No permite giroscomo en los demás Enlaces covalentes normales. Este hecho es determinante parala configuración espacial de las proteínas.

1.2. Niveles estructurales

La actividad biológica de las proteínas depende de su Configuración espacial,por ello adoptan Las conformación más idónea para desempeñar su función.Se puede hablar de cuatro tipos de estructuras.
Primaria, formada a partir del encadenamiento de los aminoácidos.
Secundaria, formada por el plegamiento de la cadena primaria.

Terciaria, cuando se pliega sobre sí misma la estructura secundaria.

Cuaternaria, cuando varias cadenas con Estructura terciaria constituyensubunidades que se asocian entre sí.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a La secuencia de aminoácidos que la Componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amino, por lo que se le Da el nombre de aminoácido n-terminal.
El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se Denomina aminoácido c-terminal.
Para determinar la secuencia no basta con saber los Aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada Aminoácido.La estructura primaria determina las demás estructuras de La proteína

Estructura Secundaria

La estructura secundaria de Una proteína es debida a lainteracción De los radicales de los aminoácidos lo que lleva aplegar la molécula sobre sí misma. Las Conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminary la hélice De colágeno

Las Propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de Los aminoácidos que las componen.·

Solubilidad

Los Radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el Agua. Si abundan radicaleshidrófobos, La proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en Agua.·

Especificidad

Aparece Como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede serde función, si la función que desempeña depende de esta estructura, O de especie, que hace referencia a La síntesis de proteínas exclusivas de Cada especie.

Desnaturalización

La conformación de una Proteína depende del pH y de latemperatura  de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas Condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida De la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio De pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de Los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede Romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de Estructura es reversible, el proceso Se llama renaturalización 1.4. Funciones y clasificación
Las proteínas son parecidas a robots moleculares que realizan Las órdenes dadaspor los ácidos nucleicos.Una forma de clasificar las proteínas es a partir de su composición,encontrándose dos grupos:Simples u holoproteínas, Formadas únicamente por aminoácidos.Conjugadas o heteroproteínas, Con una parte proteica formada por aminoácidos yotra no proteica llamada grupo prostético.

Funciones de las proteínaS· Función estructural:

forman estructuras capaces De soportar gran tensión continuada, como un tendón O el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión De forma intermitente, como la elastina De la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.·

Movimiento y contracción

La actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los Músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en Muchos tipos de células animales.·

Transporte

Algunas Proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o Lípidos, o electrones. Hemoglobina tta oxígeno, lipoproteinas transportan Lípidos: LDL Y HDL·

Reserva energética:

proteínas Grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, Si se necesita. Albúmina del huevo, caseína de la leche·

Función homeostática

Consiste en regular las constantes del medio interno, Tales como pH o cantidad de agua.·

Función defensiva

Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por Linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo. Anticuerpos·

Función hormonal

Algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales Hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco. Insulina mantiene Los niveles de glucosa en sangre, eliminando el exceso hacia el hígado.

Función enzimática

Las enzimas funcionan Como biocatalizadores, ya que Controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de Estas reacciones