Orden colocación aminoácidos

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Homoproteínas y Heteroproteínas:

*

Homoproteínas

Son proteínas únicamente formadas por aminoácidos.*
Heteroproteínas o proteínas conjugadas: contienen su cadena polipeptídica y además sustancias no formadas por aminoácidos, estas sustancias se les denominan grupos protéticos y son necesarios para que la proteína desarrolle su función.
El grupo protético puede unirse a cadenas polipeptídicas por un enlace covalente o por una interacción no covalente. Una proteína conjugada desprovista de su grupo prostético se llama apoproteína, Las proteínas conjugadas se agrupan en:-

Glicoproteínas

Contienen un hidrato de carbono unido covalentemente a algún aminoácido.-

Lipoproteínas

Contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente.

*El grupo hemo, presente en la hemoglobina y mioglobina que son proteínas transportadoras de oxígeno.

6.Propiedades de interés de las proteínas:

*Especificidad: Hay dos tipos de proteínas para presentar una secuencia específica de aminoácidos:

-Las enzimas: Existe una enzima diferente para cada sustrato. De esta especificidad depende la eficiencia de las enzimas como catalizadores.

-Las proteínas inmunes o inmunoglobulinas: Cada antígeno provoca en las células inmunitarias la elaboración de una proteína que interaccionará específicamente con el antígeno. Cada nuevo antígeno genera una nueva proteína inmune ‘’un anticuerpo’’.

*Comportamiento ácido-base (anfótero): Los aminoácidos tendrían una determinada carga eléctrica neta en función del pH del medio, también las proteínas presentarán una carga eléctrica neta diferente según el pH del medio y los aminoácidos componentes.

*Solubilidad de las proteínas: Las proteínas son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares que aminoácidos apolares. La mayor parte de las proteínas estructurales fibrilares son insolubles en agua, la mayor parte de las proteínas globulares son solubles porque colocan las cadenas hidrófilas en el exterior de la molécula concentrando los grupos apolares en el interior.

La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, depende el número de cargas eléctricas; a valores de pH próximos al punto isoeléctrico, la solubilidad también se ve afectada por la concentración salina del medio:

-Las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, los iones contribuyen a aumentar la polaridad de las cadenas laterales.

-Las proteínas se disuelven peor en disoluciones salinas concentradas, los iones compiten con las moléculas de proteína por rodearse de moléculas de agua.

*Desnaturalización de las proteínas: Las proteínas con una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, se le denomina una estructura nativa.7

Se llama desnaturalización a la pérdida de la estructura nativa, las proteínas desnaturalizadas conservan la estructura primaria. Las causas de la desnaturalización pueden ser:

-Aumento de temperatura, que puede modificar el tipo de interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos.

-El cambio extremo de pH

-La presencia de sustancias similares a los aminoácidos, como la urea o el ion guanidino.

-La agitación violenta que produce espuma.

*Tipos de desnaturalización:

-Reversible o renaturalización: Al desaparecer el agente que provocó el cambio de estructura, la proteína recupera la estructura nativa.

-Irreversible: La proteína ya no puede recuperar la estructura nativa, por ejemplo, la albúmina del huevo cuando se expone a elevadas temperaturas (huevos duros o pasados por agua)

.Las proteínas;
concepto y estructuras:

*Concepto: Las proteínas son biomoléculas formadas por la uníón de aminoácidos.

Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estructura que puede ser estudiada a diversos niveles; estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

*Estructuraprimaria: La estructura primaria hace referencia al orden en que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena peptídica, la colocación de los aminoácidos puede ser muy variado, hay 20 aminoácidos diferentes.

*Estructurasecundaria: La cadena polipeptídica puede adoptar diferentes disposiciones espaciales según los ángulos, la estructura secundaria más frecuente en las proteínas es la hélice alfa, (Los enlaces peptídicos se colocan fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H quedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección más o menos paralela al eje de la hélice, eso permite que se formen puentes de hidrógeno entre un C=O y un N-H cada cuatro aminoácidos). Hay una estructura beta, llamada hoja plegada, ( Los enlaces peptídicos se colocan en zig-zag y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H. Otro caso que se da únicamente en el colágeno, es una hélice formada por tres cadenas peptídicas que se enrollan entre sí, ( Algunas proteínas globulares producen agrupaciones de alfa-hélices y estructuras beta, denominadas estructuras supersecundarias)

*Estructura terciaria: La cadena polipeptídica aunque esté estabilizada por su estructura secundaria, puede sufrir algunos giros y plegamientos, adquiriendo una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria.
Las principales interacciones no covalentes que pueden establecerse entre las cadenas laterales de aminoácidos son:

-Puentes de hidrógeno: entre cadenas laterales polares que presenten algún grupo que pueda actuar como aceptor o donador de hidrogeniones.

-Interacciones electroestáticas: entre dos grupos con carga eléctrica opuesta, como un grupo carboxílico de una cadena lateral y un grupo amino.

-Interacciones de van der Waals: interacciones muy débiles entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse.

-Interacciones Hidrofóbicas: los grupos apolares no pueden interaccionar con el agua, puede formarse un puente disulfuro, enlace covalente que resulta de la oxidación de los dos tioles.

*Estructura cuaternaria: Es un grado superior de organización espacial, en la que poseen proteínas que constan de 2 o más cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, una estructura cuaternaria sería un oligómero constituido por varias cadenas polipeptídicas cada una de ellas sería un monómero. Las diferentes cadenas se unen entre sí mediante las interacciones de la estructura terciaria, tanto las no covalentes como los puentes disulfuro.

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