Tiene lugar cuando se inutiliza el centro activo, sino que solo se impide temporalmente su normal funcionamiento

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1.- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva

 Solución: Ambos tipos de inhibición son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que deja de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibición competitiva, el inhibidor es similar al sustrato;
Se puede unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibición, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición puede superarse aumentando la concentración de sustrato. En la inhibición no competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de inhibición, el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro activo: al hacerlo modifica su conformación, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la formación del producto. Este tipo de inhibición no se supera aumentando la concentración del sustrato.

2.- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama aminoácidos esenciales?

 Solución: Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Un aminoácido es una molécula orgánica que posee una función amino -NH2, una función ácido -COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono. Su fórmula general es: Los aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos. En el caso de la especie humana son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

Solución: a) Los enzimas de restricción son aquellos que cortan el ADN por unas secuencias específicas, generalmente, constituidas por 4 u 8 pares de bases. Estos puntos de corte se llaman secuencias de reconocimiento. Algunos de estos enzimas cortan cada cadena en lugares separados por algunos nucleótidos y, como resultado, aparecen secuencias de ADN de una sola hebra en los extremos de corte. Estos extremos se denominan pegajosos, puesto que pueden unirse de nuevo, restablecíéndose espontáneamente los puentes de hidrógeno entre las bases complementarias. B) Se conocen centenares de enzimas de restricción. Uno de los más utlizados es el EcoRI, que corta el AND.     Hidrofobicas en un medio acuoso las moléculas hidrofobicas tienden a asociarse por el simple hecho de que evitan interaccionar con el agua. Lo hacen por razones termodinámicas: las moléculas hidrofobicas se asocian para inimizar el numero de moléculas de agua que puedan estar en contacto con moléculas hidrofobicas  Características: absorción de las biomeleculas a la superficie débilmente hidrofobica de la resina en una solución fuertemente salina y su posterior elución mediante un gradiente salino INPORTANCIA las interacciones hidrofobicas son importantes cuando se producen en numero elevado, ya que son responsable de que la biomolecula se mantenga estable . El efecto hidrófobo representa la tendencia del agua a excluir moléculas no polares. El efecto se origina a partir de la ruptura de los enlaces de hidrógeno altamente dinámicas entre moléculas de agua líquida

Que en un medio acuoso les permite cerrase formando miscelas (como las burbujas del aceite en agua) lo cual separa dos medios, regulando el intercambio entre ellos, en el caso de una célula, ser selectivamente permeables.

son los glúcidos más sencillos, no se hidrolizan, es decir, no se descomponen en otros compuestos más simples. Poseen de tres a siete átomos de carbono1​ y su fórmula empírica es (CH2O)n, donde n ≥ 3. Se nombran haciendo referencia al número de carbonos (3-7), y terminan con el sufijo -

osa

. El principal monosacárido es la glucosa, la principal fuente de energía de las células.

interacciones dependientes de la distancia entre los átomos o las moléculas. A diferencia de los enlaces iónicos o covalentes, estas atracciones no son el resultado de ningún enlace electrónico químico, y son comparativamente débiles y más susceptibles de perturbarse. Las fuerzas de Van der Waals se desvanecen rápidamente a distancias más largas entre las moléculas que interactúan.

consiste en la atracción electrostática entre el extremo positivo de una molécula polar y el negativo de otra. El enlace de hidrógeno es un tipo especial de interacción dipolo-dipolo.

Se llevan a cabo entre iones, por consiguiente con carga eléctrica neta. Pueden participar tanto grupos funcionales cargados (carboxilo, amino) como iones inorgánicos, y pueden ser tanto de atracción, si los iones tienen cargas opuestas como de repulsión, si presentan igual carga. Ambos tipos de interacción son importantes en las biomoléculas, y por ello se tratan aquí como interacciones iónicas, y no como enlaces iónicos exclusivamente. Los enlaces iónicos se denominan a veces "puentes salinos", aunque esta es una denominación anticuada y poco precisa. 




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